Každou z 20 nejběžnějších aminokyselin má své specifické chemické vlastnosti a její jedinečnou roli v proteinové struktury a funkce. Například, na základě sklonu boční řetězce, aby být v kontaktu s vodou, aminokyseliny mohou být klasifikovány jako hydrofobní (nízký sklon být ve styku s vodou), polární a nabité (energeticky příznivé kontaktu s vodou)., Nabité aminokyseliny jsou snadno přiřadit, jsou dva základní zbytků, lysin (Lys) a arginin (Arg) oba mají kladný náboj při neutrálním pH hodnoty, a dvě kyselé, aspartát (Asp) a glutamát (Glu) nesoucí negativní náboj při neutrálním pH. Na druhou stranu, polarita není vždy jednoduché přiřadit. Serin (Ser) a threoninu (Thr) jsou polární, protože oba nesou hydroxylové skupiny, asparagin (Asn) a glutamin (Gln) nesou polární amidové skupiny. Histidin (jeho) však může být polární i nabitý, v závislosti na prostředí a pH roztoku., Má dvou –NH skupinu s hodnotou pKa kolem 6. Když jsou obě skupiny protonovány, boční řetězec má náboj +1. PKa však může být modulována prostředím uvnitř proteinu způsobem, že postranní řetězec může rozdávat proton a stát se neutrální, nebo přijmout proton, nabitý. Díky této schopnosti je histidin užitečný v enzymově aktivních místech. Jiné aminokyseliny-aromatický tyrosin (Tyr) a tryptofan (Trp) a nearomatický methionin (Met) jsou často nazývány amfipatickými kvůli jejich schopnosti mít polární i nepolární charakter., Tyto zbytky se často nacházejí v blízkosti povrchu bílkovin. Skupina tyrosinu-OH je schopna darovat i přijmout vodíkovou vazbu. Kromě toho, postranní řetězce histidinu, tyrosinu, fenylalaninu a tryptofanu jsou také schopné tvořit slabé vodíkové vazby typů, OH−π a CH−O, jinými slovy pomocí elektronové mraky v jejich kruhu struktury. Pro diskusi o oh−π a typu CH-O vodíkových vazeb viz: Scheiner et al., 2002.,
hydrofobní aminokyseliny patří alanin (Ala, A) valin (Val, V), leucin (Leu, L), isoleucin (Ile, I), prolin (Pro, P), fenylalanin (Phe, F) a cystein (Cys). I když i v tomto případě existují určité neshody ohledně klasifikace. Například podle některých klasifikačních schémat je Cys považována za hydrofobní, zatímco jiní ji považují za polární, protože se často nachází v blízkosti nebo na povrchu bílkovin. Často dva zbytky Cys spojují různé části struktury, nebo dokonce různé domény/podjednotky vytvořením disulfidových (S-S) mostů., Všechny hydrofobní zbytky se účastní interakcí van der Waals a přispívají ke stabilizaci proteinového jádra.
Glycin (Gly), který je jednou z běžných aminokyselin, nemá postranní řetězec. Obecně platí, že Glycin se často nachází na povrchu proteinů, v rámci smyčky-nebo cívky (bez definované sekundární struktury) oblastí, které poskytují vysokou pružnost polypeptidového řetězce v těchto místech. To naznačuje, že je spíše hydrofilní., Proline, na druhé straně, je obecně nepolární a má vlastnosti opačné k vlastnostem Gly, poskytuje tuhost polypeptidového řetězce uložením určitých torzních úhlů na segment struktury. Důvod je popsán v části o torzních úhlech. Glycin a prolin jsou často vysoce konzervovány v proteinové rodině, protože jsou nezbytné pro zachování určitého proteinového záhybu.,idine – Jeho – H
•Serin – Ser – S
•Threonin – Thr – T
•Tyrosinu – Tyr – Y
•Cystein – Cys – C
Amphipathic (často se nacházejí na povrchu proteinů nebo lipidů membrány, někdy také klasifikovány jako polární):
•Tryptofanu – Trp – W
•Tyrosinu – Tyr – Y
•Methionin – Met – M (může fungovat jako ligand na ionty kovů)
Hydrofobní (normálně pohřben uvnitř proteinu core):
•Alanin – Ala –
•Isoleucin – Ile –
•Leucin – Leu – L
•Methionin – Met – M
•Fenylalanin – Phe – F
•Valin – Val – V
•Prolin – Pro – P
•Glycin – Gly – G
Napsat komentář