Ala aminokyselin
Objevil na bílkoviny v roce 1875, alanin činí až 30 % zbytků v hedvábí. Jeho nízká reaktivita přispívá k jednoduché, protáhlé struktury hedvábí s několika kříž-odkazy, které dává vláken sílu, úsek odolnost a flexibilitu. Na biosyntéze proteinů se podílí pouze l-stereoizomer.
aminokyselina Arg
u lidí se arginin produkuje, když jsou proteiny tráveny., To pak může být přeměněno na oxid dusnatý lidským tělem, což je chemická látka, o které je známo, že uvolňuje krevní cévy.
Díky svým vazodilatačním účinkem, arginin byl předložen pro léčbu lidí s chronickým srdečním selháním, vysoký cholesterol, ohrožení oběhu a vysoký krevní tlak, i když výzkum na těchto frontách je stále probíhá. Arginin může být také produkován synteticky a sloučeniny související s argininem mohou být použity při léčbě lidí s dysfunkcí jater kvůli jeho roli při podpoře regenerace jater., Ačkoli arginin je nezbytný pro růst, ale ne pro údržbu těla, výzkum ukázal, že arginin je rozhodující pro proces hojení ran, zejména u těch, kteří mají špatný oběh.
Asn aminokyselin
V roce 1806, asparagin byl očištěn od chřestu šťávy, což je první aminokyselina být izolované z přírodního zdroje. Až v roce 1932 však vědci dokázali, že asparagin se vyskytoval v proteinech. Na biosyntéze savčích proteinů se podílí pouze l-stereoizomer. Asparagin je důležitý při odstraňování toxického amoniaku z těla.,
aminokyselina Asp
objevená v proteinech v roce 1868 se kyselina asparagová běžně vyskytuje v živočišných proteinech, avšak na biosyntéze proteinů se podílí pouze L-stereoisomer. Rozpustnost této aminokyseliny ve vodě se hodí k přítomnosti v blízkosti aktivních míst enzymů, jako je pepsin.
aminokyselina Cys
cystein je zvláště hojný v bílkovinách vlasů, kopyt a keratinu kůže, který byl izolován z močového kamene v roce 1810 a z rohu v roce 1899. Následně byl chemicky syntetizován a struktura byla vyřešena v letech 1903-4.,
síru-obsahující thiol skupinu na cysteinu je postranní řetězec je klíčové pro jeho vlastnosti, což umožňuje vzniku disulfidové můstky mezi dvěma peptidové řetězce (jako s inzulínem), nebo vytvoření smyčky v rámci jednoho řetězce, které mají dopad na konečné struktury bílkovin. Dvě molekuly cysteinu Spojené disulfidovou vazbou tvoří aminokyselinový cystin, který je někdy uveden samostatně v běžných výpisech aminokyselin. Cystein se vyrábí v těle ze serinu a methioninu a je přítomen pouze v L-stereoizomeru v savčích bílkovinách.,
Lidé s genetickým stavem cystinurie nejsou schopni účinně reabsorbovat cystin do krevního oběhu. V důsledku toho se v moči hromadí vysoké hladiny cystinu, kde krystalizuje a tvoří kameny, které blokují ledviny a močový měchýř.
GLN aminokyselina
glutamin byl poprvé izolován z řepné šťávy v roce 1883, izolován z proteinu v roce 1932 a následně chemicky syntetizován následující rok. Glutamin je nejhojnější aminokyselina v našem těle a plní několik důležitých funkcí., U lidí je glutamin syntetizován z kyseliny glutamové a tento konverzní krok je životně důležitý při regulaci hladiny toxického amoniaku v těle, při tvorbě močoviny a purinů.
aminokyselina Glu
kyselina glutamová byla izolována z pšeničného lepku v roce 1866 a chemicky syntetizována v roce 1890.Běžně se vyskytuje v živočišných proteinech, pouze L-stereoizomer se vyskytuje u savčích proteinů, které lidé jsou schopni syntetizovat ze společné meziproduktové kyseliny α-ketoglutarové. Monosodná sůl kyseliny L-glutamové, glutamátu sodného (MSG) se běžně používá jako koření a zvýrazňovač chuti., Karboxylové postranním řetězci glutamové kyseliny je schopen působit jako donor a akceptor amoniaku, který je toxický pro tělo, umožňující bezpečnou přepravu amoniaku do jater, kde je přeměněn na močovinu a vylučován ledvinami. Volná kyselina glutamová může být také degradována na oxid uhličitý a vodu nebo přeměněna na cukry.
Gly aminokyselina
Glycin byla první aminokyselina, která byla izolována z proteinu, v tomto případě želatiny, a je jediná, která není opticky aktivní (žádné D – nebo L-stereoizomery)., Strukturálně nejjednodušší z α-aminokyselin, je velmi neaktivní, když je začleněn do proteinů. Přesto je glycin důležitý při biosyntéze aminokyseliny serinu, koenzymu glutathionu, purinů a hemu, životně důležité části hemoglobinu.
jeho aminokyselina
histidin byla izolována v roce 1896 a jeho struktura byla potvrzena chemickou syntézou v roce 1911. Histidin je přímým prekurzorem histaminu a je také důležitým zdrojem uhlíku v syntéze purinů., Když začleněny do proteinů, histidin je postranní řetězec může působit jako proton akceptor a donor, předávání důležitých vlastností při kombinaci do enzymy jako chymotrypsin, a ty, které se podílejí na metabolismu sacharidů, bílkovin a nukleových kyselin.
u kojenců je histidin považován za esenciální aminokyselinu, dospělí jsou schopni jít na krátkou dobu bez příjmu potravy, ale stále se považují za nezbytné.
aminokyselina Ile
isoleucin byl izolován z melasy řepného cukru v roce 1904., Hydrofobní povaha postranního řetězce isoleucinu je důležitá při určování terciární struktury proteinů, ve kterých je obsažena.
ti, kteří trpí vzácnou dědičnou poruchou zvanou onemocnění moči javorového sirupu, mají vadný enzym v degradační cestě společné pro isoleucin, leucin a valin. Bez léčby se metabolity hromadí v moči pacienta, což přispívá k výraznému zápachu, který dává stavu jeho jméno.
aminokyselina leu
leucin byl izolován ze sýra v roce 1819 a ze svalů a vlny v krystalickém stavu v roce 1820., V roce 1891 byl syntetizován v laboratoři.
V savčím proteinu se objevuje pouze l-stereoizomer a enzymy těla mohou být degradovány na jednodušší sloučeniny. Některé proteiny vázající DNA obsahují oblasti, ve kterých jsou leuciny uspořádány v konfiguracích nazývaných leucinové zipy.
aminokyselina Lys
lysin byl poprvé izolován z kaseinu mléčného proteinu v roce 1889 a jeho struktura byla objasněna v roce 1902. Lysin je důležitý při vazbě enzymů na koenzymy a hraje důležitou roli ve způsobu funkce histonů.,
Mnoho obiloviny jsou velmi nízké na lysin, což má za následek nedostatky v některých populacích, které jsou silně závislé na těchto potravin, stejně jako v vegetariány a low-tuků dieters. V důsledku toho bylo vyvinuto úsilí o vývoj kukuřičných kmenů bohatých na lysin.
met aminokyselina
methionin byl izolován z mléčného proteinu kaseinu v roce 1922 a jeho struktura byla řešena laboratorní syntézou v roce 1928.Methionin je důležitým zdrojem síry pro četné sloučeniny v těle, včetně cysteinu a taurinu., Methionin, spojený s obsahem síry, pomáhá předcházet hromadění tuku v játrech a pomáhá detoxikovat metabolické odpady a toxiny.
methionin je jediná esenciální aminokyselina, která není přítomna ve významných množstvích sójových bobů, a proto se vyrábí komerčně a přidává se do mnoha produktů sójové moučky.
Phe aminokyselin
Fenylalanin byl poprvé izolován z přírodního zdroje (lupina klíčky) v roce 1879 a následně syntetizovány chemicky v roce 1882., Lidské tělo je obvykle schopen rozebrat fenylalaninu na tyrosin, nicméně u jedinců s dědičnou chorobu fenylketonurie (PKU), enzymu, který provádí tento převod postrádá aktivitu. Pokud se neléčí, fenylalanin se hromadí v krvi a způsobuje retardovaný duševní vývoj u dětí. Na 10.000 dětí se rodí s podmínkou, přijetí stravy s nízkým obsahem fenylalaninu na začátku života může zmírnit účinky.
pro aminokyselina
v roce 1900 byl prolin chemicky syntetizován., Následující rok byl poté izolován z kaseinu mléčného proteinu a jeho struktura se ukázala jako stejná. Lidé mohou syntetizovat prolin z kyseliny glutamové, objevit se pouze jako L-stereoisomer v savčích proteinech. Když prolin je začleněna do proteinů, jeho zvláštní struktura vede k ostré ohyby a zalomení, v peptidovém řetězci, což výrazně přispívá k proteinu konečnou strukturu. Prolin a jeho derivát hydroxyprolin, tvoří 21 % amino-kyseliny, zbytky vláknité bílkoviny kolagenu, základní pojivové tkáně.,
aminokyselina Ser
Serin byl poprvé izolován z hedvábného proteinu v roce 1865, ale jeho struktura nebyla stanovena až do roku 1902. Lidé mohou syntetizovat serin z jiných metabolitů, včetně glycinu, i když pouze L-stereoizomer se objevuje u savčích proteinů. Serin je důležitý pro biosyntézu mnoha metabolitů a je často důležitý pro katalytickou funkci enzymů, ve kterých je začleněn, včetně chymotrypsinu a trypsinu.,
nervové plyny a některé insekticidy působí kombinací se zbytkem serinu v aktivním místě acetylcholinové esterázy a zcela inhibují enzym. Inhibice aktivity, je nezbytný pro odbourávání neurotransmiteru acetylcholinu jinak nebezpečně vysoké úrovně, vybudovat, rychle vede ke křečím a smrti.
aminokyselina thr
threonin byl izolován z fibrinu v roce 1935 a syntetizován ve stejném roce. Pouze L-stereoizomer se objevuje u savčích proteinů, kde je relativně neaktivní., Ačkoli je důležitá v mnoha reakcích u bakterií, její metabolická role u vyšších zvířat, včetně lidí, zůstává nejasná.
aminokyselina Trp
izolovaná z kaseinu (mléčného proteinu) v roce 1901 byla struktura tryptofanu založena v roce 1907, ale pouze L-stereoizomer se objevuje u savčích proteinů. V lidském střevě, bakterie rozkládají dietní tryptofan, uvolňuje sloučeniny, jako skatolu a indol, které dávají výkaly jejich nepříjemné aroma. Tryptofan se převádí na vitamín B3 (nazývaný také kyselina nikotinová nebo niacin), ale ne dostatečně rychle, aby nás udržel zdravý., V důsledku toho musíme také požívat vitamín B3, což vede k nedostatku zvanému pellagra.
Tyr aminokyselin
V roce 1846 tyrosin byl izolován z degradace kaseinu (bílkoviny ze sýra), po které byl syntetizován v laboratoři a jeho struktura určuje v roce 1883. Pouze v L-stereoizomeru v savčích bílkovinách mohou lidé syntetizovat tyrosin z fenylalaninu. Tyrosin je důležitým prekurzorem adrenálních hormonů epinefrinu a norepinefrinu, hormonů štítné žlázy včetně tyroxinu a vlasového a kožního pigmentu melaninu., V enzymech jsou tyrosinové zbytky často spojovány s aktivními místy, jejichž změna může změnit enzymovou specificitu nebo zcela zničit aktivitu.
Trpí závažnou genetickou chorobou-fenylketonurií (PKU) jsou schopny přeměnit fenylalanin na tyrosin, zatímco pacienti s alkaptonuria vadné tyrosin metabolismus, produkují charakteristické moči, která ztmavne když vystaveny vzduchu.
aminokyselina Val
struktura valinu byla založena v roce 1906 poté, co byla poprvé izolována z albuminu v roce 1879. Pouze L-stereoizomer se objevuje u savčích bílkovin., Valin mohou být degradovány na jednodušší sloučeniny v těle, ale u lidí s vzácnou genetickou poruchou, tzv. javorový sirup moči onemocnění, vadný enzym, naruší tento proces, a může ukázat jako fatální, pokud se neléčí.
Napsat komentář