Aminosyrer – byggestenene i Proteiner

posted in: Articles | 0

Ala aminosyre

Opdaget i protein i 1875, alanin udgør 30 % af restprodukter i silke. Dens lave reaktivitet bidrager til den enkle, aflange struktur af silke med få tværbindinger, som giver fibrene styrke, strækmodstand og fleksibilitet. Kun l-stereoisomeren deltager i biosyntesen af proteiner.

ARG-aminosyre

hos mennesker produceres arginin, når proteiner fordøjes., Det kan derefter omdannes til nitrogeno .id af den menneskelige krop, et kemikalie, der er kendt for at slappe af blodkar.
På grund af dets vasodilatoriske virkninger er arginin blevet fremsat til behandling af mennesker med kronisk hjertesvigt, højt kolesteroltal, kompromitteret cirkulation og højt blodtryk, selvom forskning på disse fronter stadig er i gang. Arginin kan også fremstilles syntetisk, og arginin-relaterede forbindelser kan anvendes til behandling af mennesker med leverdysfunktion på grund af dets rolle i at fremme leverregenerering., Selvom arginin er nødvendigt for vækst, men ikke kropsvedligeholdelse, har forskning indikeret, at arginin er afgørende for sårhelingsprocessen, især hos dem med dårlig cirkulation.

Asn-aminosyre

i 1806 blev asparagin renset fra aspargesaft, hvilket gjorde det til den første aminosyre, der blev isoleret fra en naturlig kilde. Det var dog først i 1932, at forskere var i stand til at bevise, at asparagin forekom i proteiner. Kun l-stereoisomeren deltager i biosyntesen af pattedyrproteiner. Asparagin er vigtigt ved fjernelse af giftig ammoniak fra kroppen.,

Asp aminosyre

Opdaget i proteiner i 1868, asparaginsyre er almindeligt forekommende i animalske proteiner, men kun l-stereoisomer deltager i biosyntesen af proteiner. Vandopløseligheden af denne aminosyre egner sig til tilstedeværelsen nær de aktive steder af en .ymer, såsom pepsin.

CYS aminosyre

cystein er især rigelig i proteinerne fra hår, hove og keratin i huden, efter at have været isoleret fra en urinberegning i 1810 og fra horn i 1899. Efterfølgende blev det kemisk syntetiseret, og strukturen blev løst i 1903-4.,
Den svovlholdige thiol-gruppen i cystein ‘ s side chain-er nøglen til dens egenskaber, der muliggør dannelsen af disulfid-broer mellem to peptid-kæderne (som med insulin) eller løkke formation i en enkelt kæde, som påvirker den endelige protein struktur. To cysteinmolekyler, der er bundet sammen af en disulfidbinding, udgør aminosyrecystinen, som undertiden er opført separat i almindelige aminosyrefortegnelser. Cystein fremstilles i kroppen af serin og methionin og findes kun i L-stereoisomeren i pattedyrsproteiner.,

mennesker med den genetiske tilstand cystinuri er ikke i stand til effektivt at reabsorbere cystin i deres blodbanen. Følgelig opbygges høje niveauer af cystin i deres urin, hvor det krystalliserer og danner sten, der blokerer nyrerne og blæren.

GLN aminosyre

Glutamin blev først isoleret fra roesaft i 1883, isoleret fra et protein i 1932 og efterfølgende syntetiseret kemisk det følgende år. Glutamin er den mest rigelige aminosyre i vores kroppe og udfører flere vigtige funktioner., Hos mennesker syntetiseres glutamin fra glutaminsyre, og dette konverteringstrin er meget vigtigt for at regulere niveauet af giftig ammoniak i kroppen, der danner urinstof og puriner.

Glu aminosyre

glutaminsyre blev isoleret fra hvedegluten i 1866 og syntetiseret kemisk i 1890.Almindeligt fundet i animalske proteiner forekommer kun l-stereoisomeren i pattedyrsproteiner, som mennesker er i stand til at syntetisere fra den fælles mellemliggende a-ketoglutarsyre. Den mononatriumsalt af l-glutaminsyre, mononatriumglutamat (MSG) er almindeligt anvendt som et krydderi og smagsforstærker., Det etage side kæde af glutaminsyre er i stand til at fungere som donor og acceptor af ammoniak, som er giftige for kroppen, så sikker transport af ammoniak til leveren, hvor det omdannes til urinstof og udskilles gennem nyrerne. Fri glutaminsyre kan også nedbrydes til kuldio .id og vand eller omdannes til sukker.

Gly aminosyre

glycin var den første aminosyre, der blev isoleret fra et protein, i dette tilfælde gelatine, og er den eneste, der ikke er optisk aktiv (ingen D – eller l-stereoisomerer)., Strukturelt er den enkleste af A-aminosyrerne meget ureaktiv, når den inkorporeres i proteiner. Alligevel er glycin vigtig i biosyntesen af aminosyreserinen, Coen .ymet glutathion, puriner og hæm, en vital del af hæmoglobin.

hans aminosyre

histidin blev isoleret i 1896, og dens struktur blev bekræftet ved kemisk syntese i 1911. Histidin er den direkte forløber for histamin og er også en vigtig kilde til kulstof i purinsyntese., Når de indgår i proteiner, histidin ‘ s side chain-kan fungere som en proton og donor-acceptor, at formidle vigtige egenskaber, når de kombineres i enzymer, som kymotrypsin og dem, der er involveret i metabolismen af kulhydrater, proteiner og nukleinsyrer.
for spædbørn betragtes histidin som en essentiel aminosyre, voksne er i stand til at gå i korte perioder uden diætindtagelse, men betragtes stadig som essentielle.

ile aminosyre

isoleucin blev isoleret fra roesukkermelasse i 1904., Den hydrofobe karakter af isoleucins sidekæde er vigtig for at bestemme den tertiære struktur af proteiner, hvori den er inkluderet.
dem, der lider af en sjælden arvelig lidelse kaldet ahornsirup urinsygdom, har et defekt en .ym i nedbrydningsvejen, der er fælles for isoleucin, leucin og valin. Uden behandling opbygges metabolitter i patientens urin, hvilket bidrager til den karakteristiske lugt, der giver tilstanden sit navn.

Leu aminosyre

leucin blev isoleret fra ost i 1819 og fra muskel og uld i krystallinsk tilstand i 1820., I 1891 blev det syntetiseret i laboratoriet.
kun l-stereoisomeren forekommer i pattedyrsprotein og kan nedbrydes til enklere forbindelser af kroppens en .ymer. Nogle DNA-bindende proteiner indeholder regioner, hvor leuciner er arrangeret i konfigurationer kaldet leucin lynlåse.

Lys aminosyre

lysin blev først isoleret fra mælkeproteinet casein i 1889, og dets struktur belyst i 1902. Lysin er vigtig i bindingen af en .ymer til Coen .ymer og spiller en vigtig rolle i den måde, histoner fungerer på.,
mange kornafgrøder er meget lave i lysin, hvilket har ført til mangler i nogle populationer, der er stærkt afhængige af disse til mad såvel som hos vegetarer og fedtfattige diætere. Derfor er der gjort en indsats for at udvikle majsstammer rig på lysin.

Met aminosyre

methionin blev isoleret fra mælkeproteinet casein i 1922, og dets struktur blev løst ved laboratoriesyntese i 1928.Methionin er en vigtig kilde til Svovl for adskillige forbindelser i kroppen, herunder cystein og taurin., Knyttet til dets svovlindhold hjælper methionin med at forhindre fedtophobning i leveren og hjælper med at afgifte metabolisk affald og toksiner.
methionin er den eneste essentielle aminosyre, der ikke er til stede i betydelige mængder sojabønner og derfor produceres kommercielt og tilsættes til mange sojamelprodukter.

Phe aminosyre

phenylalanin blev først isoleret fra en naturlig kilde (lupinspirer) i 1879 og derefter syntetiseret kemisk i 1882., Den menneskelige krop er normalt i stand til at nedbryde phenylalanin til tyrosin, men hos personer med den arvelige tilstand phenylketonuri (PKU) mangler en .ymet, der udfører denne omdannelse, aktivitet. Hvis phenylalanin ikke behandles, bygger det sig i blodet, hvilket forårsager forsinket mental udvikling hos børn. På i 10.000 børn er født med den betingelse, vedtage en diæt lav i phenylalanin tidligt i livet kan lette virkningerne.

Pro aminosyre

i 1900 blev prolin kemisk syntetiseret., Det følgende år blev det derefter isoleret fra mælkeproteinkaseinen, og dets struktur viste sig at være den samme. Mennesker kan syntetisere prolin fra glutaminsyre, der kun vises som l-stereoisomer i pattedyrproteiner. Når prolin inkorporeres i proteiner, fører dens ejendommelige struktur til skarpe bøjninger eller kinks i peptidkæden, hvilket bidrager meget til proteinets endelige struktur. Prolin og dets derivathydro .yprolin tegner sig for 21% af aminosyreresterne af det fibrøse proteinkollagen, der er essentielt for bindevæv.,

ser aminosyre

Serin blev først isoleret fra silkeprotein i 1865, men dets struktur blev først etableret i 1902. Mennesker kan syntetisere serin fra andre metabolitter, herunder glycin, selvom kun l-stereoisomeren forekommer i pattedyrsproteiner. Serin er vigtig for biosyntesen af mange metabolitter og er ofte vigtig for den katalytiske funktion af en .ymer, hvori den er inkorporeret, herunder chymotrypsin og trypsin.,
nervegasser og nogle insekticider virker ved at kombinere med en serinrest i det aktive sted af acetylcholinesterase, hvilket hæmmer en .ymet fuldstændigt. Esteraseaktivitet er afgørende for nedbrydning af neurotransmitteren acetylcholin, ellers farligt høje niveauer opbygges, hvilket hurtigt fører til kramper og død.

THR aminosyre

threonin blev isoleret fra fibrin i 1935 og syntetiseret i samme år. Kun l-stereoisomeren forekommer i pattedyrsproteiner, hvor den er relativt uvirksom., Selvom det er vigtigt i mange reaktioner hos bakterier, forbliver dets metaboliske rolle i højere dyr, inklusive mennesker, uklar.

TRP aminosyre

isoleret fra kasein (mælkeprotein) i 1901 blev tryptofans struktur etableret i 1907, men kun l-stereoisomeren forekommer i pattedyrproteiner. I den menneskelige tarm nedbryder bakterier diæt tryptophan, frigiver forbindelser som skatole og indol, der giver afføring deres ubehagelige aroma. Tryptophan omdannes til vitamin B3 (også kaldet nikotinsyre eller niacin), men ikke i en tilstrækkelig hastighed til at holde os sunde., Derfor skal vi også indtage vitamin B3, hvilket ikke fører til en mangel kaldet pellagra.

Tyr aminosyre

I 1846 tyrosin blev isoleret fra nedbrydning af kasein (et protein fra ost), hvorefter det blev syntetiseret i laboratoriet og dets struktur bestemmes i 1883. Kun til stede i l-stereoisomer i pattedyrsproteiner, kan mennesker syntetisere tyrosin fra phenylalanin. Tyrosin er en vigtig forløber for adrenal hormoner adrenalin og noradrenalin, thyroideahormoner herunder Thyro .in og hår og hud pigment melanin., I en .ymer er tyrosinrester ofte forbundet med aktive steder, hvis ændring kan ændre en .ymspecificitet eller udslette aktivitet helt.
lider af den alvorlige genetiske tilstand phenylketonuri (PKU) er ikke i stand til at omdanne phenylalanin til tyrosin, mens patienter med alkaptonuri har en defekt tyrosinmetabolisme, der producerer markant urin, der mørkner, når den udsættes for luften.

Val aminosyre

strukturen af valin blev etableret i 1906, efter først at være isoleret fra albumin i 1879. Kun l-stereoisomeren forekommer i pattedyrprotein., Valin kan nedbrydes til enklere forbindelser i kroppen, men hos mennesker med en sjælden genetisk tilstand kaldet ahornsirup urinsygdom, et defekt en .ym afbryder denne proces og kan vise sig dødelig, hvis den ikke behandles.

Skriv et svar

Din e-mailadresse vil ikke blive publiceret. Krævede felter er markeret med *