hver af de 20 mest almindelige aminosyrer har sine specifikke kemiske egenskaber og sin unikke rolle i proteinstruktur og funktion. For eksempel, baseret på tilbøjeligheden i side chain-at være i kontakt med vand, amino-syrer, der kan klassificeres som hydrofobe (lav tilbøjelighed til at være i kontakt med vand), polar og opladet (energimæssigt favorable kontakt med vand)., De ladede aminosyrer er let at tildele, de omfatter to grundlæggende rester, lysin (Lys) og arginin (Arg), som begge har positive ladning ved neutral pH-værdier, og to sure, aspartat (Asp) og glutamat (Glu) både udøver negativ ladning ved neutral pH. På den anden side, polaritet er ikke altid ligetil at tildele. Serin (Ser) og threonin (Thr) er polære, da begge bærer en hydro .ylgruppe, asparagin (Asn) og glutamin (Gln) bærer en polær amidgruppe. Imidlertid kan histidin (His) være både polær og ladet, afhængigt af opløsningens miljø og pH., Det har to – nh gruppe med en PKA værdi på omkring 6. Når begge grupper protoneres, har sidekæden en ladning på + 1. Imidlertid, PKA kan moduleres af miljøet inde i proteinet på en måde, at sidekæden kan give væk en proton og blive neutral, eller acceptere en proton, bliver ladet. Denne evne gør histidin nyttigt inden for en .ymaktive steder. Andre aminosyrer − til de aromatiske tyrosin (Tyr) og tryptophan (Trp) og ikke-aromatiske methionin (Met) kaldes ofte amphipathic på grund af deres evne til at have både polære og ikke-polære karakter., Disse rester findes ofte tæt på overfladen af proteiner. – OH-gruppen af tyrosin er i stand til både at donere og acceptere en hydrogenbinding. Derudover er sidekæderne af histidin, tyrosin, phenylalanin og tryptophan også i stand til at danne svage hydrogenbindinger af typerne OH−π og CH−o, med andre ord ved hjælp af elektronskyer inden for deres ringstrukturer. Til diskussion af OH-π og CH – O type hydrogenbindinger se: Scheiner et al., 2002.,
Den hydrofobe aminosyrer omfatter alanin (Ala, A), valin (Val, V), leucin (Leu, L), isoleucin (Il, I), prolin (Pro, P), phenylalanin (Phe, F) og cystein (Cys). Selv om selv i dette tilfælde er der nogle uenigheder om klassificeringen. For eksempel anses Cys ifølge nogle klassificeringsordninger for at være hydrofob, mens andre anser det for at være polært, da det ofte findes tæt på eller på overfladen af proteiner. Ofte forbinder to Cys-rester forskellige dele af en struktur eller endda forskellige domæner/underenheder ved at danne disulfid (S-S) broer., Alle hydrofobe rester deltager i Van der deraals interaktioner og bidrager til stabilisering af proteinkernen.
glycin (Gly), der er en af de almindelige aminosyrer, har ikke en sidekæde. Generelt findes glycin ofte på overfladen af proteiner, inden for loop – eller spole (uden definerede sekundære struktur) regioner, hvilket giver høj fleksibilitet til polypeptidkæden på disse steder. Dette tyder på, at det er ret hydrofil., Prolin er på den anden side generelt ikke-polær og har egenskaber modsat Gly, det giver stivhed til polypeptidkæden ved at pålægge visse torsionsvinkler på segmentet af strukturen. Årsagen til dette diskuteres i afsnittet om torsionsvinkler. Glycin og prolin er ofte stærkt konserveret inden for en proteinfamilie, da de er afgørende for bevarelsen af en bestemt proteinfold.,idine – Hans – H
•Serin – Ser – S
•Threonin – Thr – T
•Tyrosin – Tyr – Y
•Cystein – Cys – C
Amphipathic (ofte findes på overfladen af proteiner og lipid membraner, nogle gange også klassificeret som polar):
•Tryptofan – Trp – W
•Tyrosin – Tyr – Y
•Methionin – Opfyldt – M (kan fungere som en ligand-metal-ioner)
Hydrofobe (normalt begravet inde i det protein, kernen):
•Alanin – Ala – A
•Isoleucin – Ile – jeg
•Leucin – Leu – L
•Methionin – Opfyldt – M
•Phenylalanin – Phe – F
•Valin – Val – V
•Prolin – Pro – S
•Glycin – Gly – G
Skriv et svar