Mange proteiner “binde” DNA gennem positivt ladede aminosyrer på deres overflader. For at overvinde betydelige energiske og topologiske forhindringer kan proteiner, der bøjer eller pakker DNA, også modulere stivheden, der genereres af afstødninger mellem fosfater i DNA., Meget tidligere arbejde beskriver, hvordan ioner ændre fleksibilitet i DNA i opløsning, men når man overvejer makromolekyler, såsom kromatin, hvor DNA-kontakter nucleosome core hver tur af the double helix, kan det være mere hensigtsmæssigt at vurdere fleksibiliteten i DNA på opkrævet overflader. Glimmer belagt med positivt ladede molekyler er et praktisk substrat, hvorpå fleksibiliteten af DNA kan måles direkte med et scanningskraftmikroskop., I de nedenfor beskrevne eksperimenter steg fleksibiliteten af DNA så meget som femdoblet afhængigt af koncentrationen og typen af polyamin, der blev brugt til at belægge glimmer. Ved hjælp af teori, der relaterer ladningsneutralisering til fleksibilitet, forudsiger vi, at fosfatafstødninger blev svækket med ∼50% i det mest fleksible DNA observeret. Denne enkle metode er et vigtigt redskab til at undersøge de fysiokemiske årsager og molekylærbiologiske virkninger af DNA-fleksibilitet, som påvirker DNA-biokemi, der spænder fra kromatinstabilitet til viral indkapsling.
Skriv et svar