Ala aminoácido
descubierto en la proteína en 1875, la alanina constituye el 30% de los residuos en la seda. Su baja reactividad contribuye a la estructura simple y alargada de la seda con pocos enlaces cruzados que le da a las fibras fuerza, resistencia al estiramiento y flexibilidad. Solo el L-estereoisómero participa en la biosíntesis de las proteínas.
aminoácido Arg
EN HUMANOS, La arginina se produce cuando se digieren proteínas., Luego puede ser convertido en óxido nítrico por el cuerpo humano, una sustancia química conocida por relajar los vasos sanguíneos.debido a sus efectos vasodilatadores, la arginina se ha propuesto para el tratamiento de personas con insuficiencia cardíaca crónica, colesterol alto, circulación comprometida y presión arterial alta, aunque la investigación en estos frentes todavía está en curso. La arginina también se puede producir sintéticamente, y los compuestos relacionados con la arginina se pueden usar en el tratamiento de personas con disfunción hepática debido a su papel en la promoción de la regeneración hepática., Aunque la arginina es necesaria para el crecimiento, pero no para el mantenimiento del cuerpo, la investigación ha indicado que la arginina es crucial para el proceso de curación de heridas, particularmente en aquellos con mala circulación.
ASN amino acid
en 1806, la asparagina se purificó a partir de jugo de espárragos, convirtiéndolo en el primer aminoácido aislado de una fuente natural. Sin embargo, no fue hasta 1932 que los científicos pudieron probar que la asparagina se encontraba en las proteínas. Solo el L-estereoisómero participa en la biosíntesis de proteínas de mamíferos. La asparagina es importante en la eliminación del amoníaco tóxico del cuerpo.,
aminoácido Asp
descubierto en proteínas en 1868, el ácido aspártico se encuentra comúnmente en proteínas animales, sin embargo, solo el L-estereoisómero participa en la biosíntesis de proteínas. La solubilidad en agua de este aminoácido se presta a la presencia cerca de los sitios activos de enzimas como la pepsina.
aminoácido Cys
la cisteína es particularmente abundante en las proteínas del cabello, pezuñas y la queratina de la piel, habiendo sido aislada de un cálculo urinario en 1810 y de cuerno en 1899. Posteriormente, se sintetizó químicamente, y la estructura se resolvió en 1903-4.,el grupo tiol que contiene azufre en la cadena lateral de la cisteína es clave para sus propiedades, permitiendo la formación de puentes disulfuro entre dos cadenas peptídicas (como con la insulina) o la formación de bucles dentro de una sola cadena, impactando la estructura final de la proteína. Dos moléculas de cisteína unidas entre sí por un enlace disulfuro componen el aminoácido cistina, que a veces se enumeran por separado en las listas de aminoácidos comunes. La cisteína se produce en el cuerpo a partir de la serina y la metionina y solo está presente en el L-estereoisómero de las proteínas de los mamíferos.,
Las personas con la condición genética cistinuria son incapaces de reabsorber la cistina de manera efectiva en su torrente sanguíneo. En consecuencia, se acumulan altos niveles de cistina en la orina, donde se cristaliza y forma cálculos que bloquean los riñones y la vejiga.
aminoácido Gln
La glutamina se aisló por primera vez del jugo de remolacha en 1883, se aisló de una proteína en 1932 y posteriormente se sintetizó químicamente al año siguiente. La glutamina es el aminoácido más abundante en nuestro cuerpo y realiza varias funciones importantes., En los seres humanos, la glutamina se sintetiza a partir del ácido glutámico y este paso de conversión es de vital importancia para regular el nivel de amoníaco tóxico en el cuerpo, formando urea y purinas.
Glu amino acid
El ácido glutámico fue aislado del gluten de trigo en 1866 y sintetizado químicamente en 1890.Comúnmente encontrado en proteínas animales, solo el L-estereoisómero se produce en proteínas de mamíferos, que los humanos son capaces de sintetizar a partir del ácido α-cetoglutárico intermedio común. La sal monosódica del ácido L-glutámico, el glutamato monosódico (MSG) se usa comúnmente como condimento y potenciador del sabor., La cadena lateral Carboxil del ácido glutámico es capaz de actuar como donante y aceptor de amoníaco, que es tóxico para el cuerpo, lo que permite el transporte seguro de amoníaco al hígado, donde se convierte en urea y se excreta por los riñones. El ácido glutámico libre también puede degradarse a dióxido de carbono y agua o transformarse en azúcares.
Gly amino acid
Glycine fue el primer aminoácido aislado de una proteína, en este caso gelatina, y es el único que no es ópticamente activo (sin d – o L-estereoisómeros)., Estructuralmente el más simple de Los α-aminoácidos, es muy poco reactivo cuando se incorpora a las proteínas. Aun así, la glicina es importante en la biosíntesis del aminoácido serina, la coenzima glutatión, las purinas y el hemo, una parte vital de la hemoglobina.
su aminoácido
histidina fue aislado en 1896 y su estructura confirmada por síntesis química en 1911. La histidina es el precursor directo de la histamina y también es una fuente importante de carbono en la síntesis de purinas., Cuando se incorpora a las proteínas, la cadena lateral de la histidina puede actuar como aceptor y donante de protones, transmitiendo propiedades importantes cuando se combina en enzimas como la quimotripsina y las que participan en el metabolismo de carbohidratos, proteínas y ácidos nucleicos.
para los bebés, la histidina se considera un aminoácido esencial, los adultos son capaces de ir por períodos cortos sin ingesta dietética, pero todavía se considera esencial.
ile amino acid
la isoleucina fue aislada de la melaza de azúcar de remolacha en 1904., La naturaleza hidrofóbica de la cadena lateral de la isoleucina es importante para determinar la estructura terciaria de las proteínas en las que está incluida.los que sufren de un trastorno hereditario raro llamado enfermedad de la orina de jarabe de arce, tienen una enzima defectuosa en la vía de degradación común a la isoleucina, leucina y valina. Sin tratamiento, los metabolitos se acumulan en la orina del paciente contribuyendo con el olor distintivo que le da nombre a la condición.
aminoácido Leu
la leucina se aisló de queso en 1819 y de músculo y lana en su estado cristalino en 1820., En 1891, fue sintetizado en el laboratorio.
sólo el L-estereoisómero aparece en la proteína de mamíferos y puede ser degradado en compuestos más simples por las enzimas del cuerpo. Algunas proteínas de unión al ADN contienen regiones en las que las leucinas están dispuestas en configuraciones llamadas cremalleras de leucina.
Lys amino acid
La lisina se aisló por primera vez de la proteína de leche caseína en 1889, y su estructura se dilucidó en 1902. La lisina es importante en la Unión de enzimas a coenzimas y juega un papel importante en la forma en que funcionan las histonas.,
muchos cultivos de cereales son muy bajos en lisina, lo que ha llevado a deficiencias en algunas poblaciones que dependen en gran medida de estos para la alimentación, así como en vegetarianos y personas que hacen dieta baja en grasas. En consecuencia, se han hecho esfuerzos para desarrollar cepas de maíz ricas en lisina.
Met amino acid
Methionine was isolated from the milk protein casein in 1922, and its structure solved by laboratory synthesis in 1928.La metionina es una fuente importante de azufre para numerosos compuestos en el cuerpo, incluyendo cisteína y taurina., Vinculada a su contenido de azufre, la metionina ayuda a prevenir la acumulación de grasa en el hígado y ayuda a desintoxicar los desechos metabólicos y las toxinas.la metionina es el único aminoácido esencial que no está presente en cantidades significativas de soja y, por lo tanto, se produce comercialmente y se agrega a muchos productos de harina de soja.
aminoácido Phe
La fenilalanina se aisló por primera vez de una fuente natural (brotes de altramuz) en 1879 y posteriormente se sintetizó químicamente en 1882., El cuerpo humano es normalmente capaz de descomponer la fenilalanina en tirosina, sin embargo, en individuos con la condición hereditaria fenilcetonuria (PKU), la enzima que realiza esta conversión carece de actividad. Si no se trata, la fenilalanina se acumula en la sangre causando retraso en el desarrollo mental de los niños. En 10,000 niños nacen con la condición, adoptar una dieta baja en fenilalanina temprano en la vida puede aliviar los efectos.
Pro amino acid
en 1900, prolina fue sintetizada químicamente., Al año siguiente se aisló de la proteína de leche caseína y su estructura demostró ser la misma. Los humanos pueden sintetizar prolina a partir del ácido glutámico, apareciendo solo como el L-estereoisómero en proteínas de mamíferos. Cuando la prolina se incorpora a las proteínas, su estructura peculiar conduce a curvas agudas, o torceduras, en la cadena peptídica, contribuyendo en gran medida a la estructura final de la proteína. La prolina y su derivado hidroxiprolina, representan el 21% de los residuos de aminoácidos de la proteína fibrosa colágeno, esencial para el tejido conectivo.,
ser amino acid
la serina se aisló por primera vez de la proteína de seda en 1865, pero su estructura no se estableció hasta 1902. Los seres humanos pueden sintetizar la serina a partir de otros metabolitos, incluyendo la glicina, aunque solo el L-estereoisómero aparece en las proteínas de los mamíferos. La serina es importante para la biosíntesis de muchos metabolitos y a menudo es importante para la función catalítica de las enzimas a las que se incorpora, incluidas la quimotripsina y la tripsina.,los gases nerviosos y algunos insecticidas actúan combinándose con un residuo de serina en el sitio activo de la acetilcolina esterasa, inhibiendo la enzima por completo. La actividad de la esterasa es esencial para descomponer el neurotransmisor acetilcolina, de lo contrario se acumulan niveles peligrosamente altos, lo que conduce rápidamente a convulsiones y muerte.
aminoácido Thr
la treonina fue aislada de fibrina en 1935 y sintetizada en el mismo año. Solo el L-estereoisómero aparece en proteínas de mamíferos donde es relativamente poco reactivo., Aunque es importante en muchas reacciones en bacterias, su papel metabólico en animales superiores, incluidos los humanos, sigue sin estar claro.
aminoácido Trp
aislado de caseína (proteína de leche) en 1901, la estructura del triptófano se estableció en 1907, pero solo el L-estereoisómero aparece en proteínas de mamíferos. En el intestino humano, las bacterias descomponen el triptófano dietético, liberando compuestos como el escatol y el indol que le dan a las heces su aroma desagradable. El triptófano se convierte en vitamina B3 (también llamada ácido nicotínico o niacina), pero no a una velocidad suficiente para mantenernos saludables., En consecuencia, también debemos ingerir vitamina B3, de no hacerlo, lo que conduce a una deficiencia llamada pelagra.
aminoácido Tyr
en 1846 se aisló tirosina de la degradación de la caseína (una proteína del queso), tras lo cual se sintetizó en el laboratorio y se determinó su estructura en 1883. Solo presente en el L-estereoisómero en proteínas de mamíferos, los seres humanos pueden sintetizar tirosina a partir de fenilalanina. La tirosina es un precursor importante de las hormonas suprarrenales epinefrina y norepinefrina, hormonas tiroideas incluyendo tiroxina y el pelo y la melanina pigmento de la piel., En las enzimas, los residuos de tirosina a menudo se asocian con sitios activos, cuya alteración puede cambiar la especificidad enzimática o eliminar la actividad por completo.
sufre de la condición genética grave fenilcetonuria (PKU) son incapaces de convertir la fenilalanina a tirosina, mientras que los pacientes con alcaptonuria tienen un metabolismo de tirosina defectuoso, produciendo orina distintiva que se oscurece cuando se expone al aire.
aminoácido Val
la estructura de la valina se estableció en 1906, después de ser aislada por primera vez de albúmina en 1879. Solo el L-estereoisómero aparece en la proteína de los mamíferos., La valina se puede degradar en compuestos más simples en el cuerpo, pero en personas con una condición genética rara llamada enfermedad de la orina de jarabe de arce, una enzima defectuosa interrumpe este proceso y puede resultar fatal si no se trata.
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