cada uno de los 20 aminoácidos más comunes tiene sus características químicas específicas y su papel único en la estructura y función de las proteínas. Por ejemplo, en función de la propensión de la cadena lateral a estar en contacto con el agua, los aminoácidos se pueden clasificar como hidrófobos (baja propensión a estar en contacto con el agua), polares y cargados (contacto energéticamente favorable con el agua)., Los aminoácidos cargados son fáciles de asignar, incluyen dos residuos básicos, lisina (Lys) y arginina (Arg), ambos con carga positiva a valores de pH neutro, y dos ácidos, aspartato (Asp) y glutamato (Glu), ambos con carga negativa a pH neutro. La serina (Ser) y la treonina (Thr) son polares ya que ambas llevan un grupo hidroxilo, la asparagina (Asn) y la glutamina (Gln) llevan un grupo de amidas polares. Sin embargo, la histidina (His) puede ser polar y cargada, dependiendo del ambiente y el pH de la solución., Tiene grupo two-NH con un valor pKa de alrededor de 6. Cuando ambos grupos están protonados, la cadena lateral tiene una carga de + 1. Sin embargo, el pKa puede ser modulado por el ambiente dentro de la proteína de una manera que la cadena lateral puede regalar un protón y volverse neutral, o aceptar un protón, volviéndose cargado. Esta capacidad hace que la histidina sea útil dentro de los sitios activos de las enzimas. Otros aminoácidos-la tirosina aromática (Tyr) y el triptófano (Trp) y la metionina no aromática (Met) A menudo se llaman anfipáticos debido a su capacidad de tener carácter polar y no polar., Estos residuos a menudo se encuentran cerca de la superficie de las proteínas. El grupo-OH de tirosina es capaz de donar y aceptar un enlace de hidrógeno. Además, las cadenas laterales de histidina, tirosina, fenilalanina y triptófano también son capaces de formar enlaces de hidrógeno débiles de los tipos, OH−π y CH−o, por otras palabras, utilizando nubes de electrones dentro de sus estructuras de anillo. Para la discusión de OH−π, y CH−o tipo de enlaces de hidrógeno ver: Scheiner et al., 2002.,los aminoácidos hidrofóbicos incluyen alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y cisteína (Cys). Aunque incluso en este caso hay algunos desacuerdos sobre la clasificación. Por ejemplo, según algunos esquemas de clasificación, el Cys se considera hidrofóbico, mientras que otros lo consideran polar, ya que a menudo se encuentra cerca o en la superficie de las proteínas. A menudo, dos residuos de Cys conectan entre sí diferentes partes de una estructura, o incluso diferentes dominios/subunidades mediante la formación de puentes de disulfuro (S-S)., Todos los residuos hidrofóbicos participan en las interacciones de van der Waals y contribuyen a la estabilización del núcleo proteico. la glicina (Gly), siendo uno de los aminoácidos comunes, no tiene una cadena lateral. Generalmente, la glicina se encuentra a menudo en la superficie de las proteínas, dentro de las regiones de bucle o bobina (sin estructura secundaria definida), proporcionando una alta flexibilidad a la cadena polipeptídica en estas ubicaciones. Esto sugiere que es bastante hidrofílico., La prolina, por otro lado, es generalmente no polar y tiene propiedades opuestas a las del Gly, proporciona rigidez a la cadena polipeptídica al imponer ciertos ángulos de torsión en el segmento de la estructura. La razón de esto se discute en la sección Sobre ángulos de torsión. La glicina y la prolina a menudo se conservan altamente dentro de una familia de proteínas, ya que son esenciales para la conservación de un pliegue de proteínas en particular.,idine – His – h
•Serina – Ser – S
•treonina – Thr – T
•tirosina – Tyr – y
•cisteína – Cys – C
Anfipática (a menudo se encuentra en la superficie de las proteínas o membranas lipídicas, a veces también clasificadas como polares):
•triptófano – Trp – W
•tirosina – Tyr – y
•metionina – Met – M (puede funcionar como un ligando a iones metálicos)
hidrofóbico (normalmente enterrado dentro del núcleo de la proteína):
•alanina – Ala – a
•isoleucina – ile – i
•leucina – Leu – L
•metionina – met – m
•fenilalanina – Phe – F
•valina – Val – V
•Prolina – pro – p
•glicina – Gly-g
Deja una respuesta