Jokainen 20 yleisin aminohapot on omat erityiset kemialliset ominaisuudet ja sen ainutlaatuinen rooli proteiinien rakenne ja toiminta. Esimerkiksi, joka perustuu taipumus puolella ketju on kosketuksissa veden kanssa, aminohapot voidaan luokitella hydrofobinen (alhainen taipumus olla kosketuksissa veden kanssa), polar ja ladattu (energeettisesti suotuisa kosketuksiin veden kanssa)., Ladattu aminohapot ovat helppo määrittää, ne ovat kaksi perus jäämiä, lysiini (Lys) ja arginiini (Arg) sekä ottaa positiivinen varaus neutraali pH-arvot, ja kaksi hapan, aspartaatti (Asp) ja glutamaatti (Glu) sekä kuljettaa negatiivinen varaus neutraalissa pH: ssa. Toisaalta, napaisuus ei ole aina helppo määrittää. Seriini (Ser) ja treoniinia (Thr) ovat polar, koska molemmat kantavat hydroksyyliryhmä, asparagiini (Asn) ja glutamiini (Gln) kuljettaa polar amidi-ryhmän. Histidiini (His) voi kuitenkin olla sekä polaarinen että latautunut, riippuen liuoksen ympäristöstä ja pH: sta., Sillä on kaksi-NH-ryhmää, joiden pKa-arvo on noin 6. Kun molemmat ryhmät protonoidaan, sivuketjun varaus on +1. Kuitenkin, pKa voidaan mukauttaa ympäristön sisällä proteiinia siten, että puolella ketju voi lahjoittaa protonin ja tullut neutraali, tai vastaanottaa protonin, tulee täyteen. Tämä kyky tekee histidiinistä hyödyllistä entsyymin aktiivisissa tiloissa. Muita aminohappoja − aromaattiset tyrosiini (Tyr) ja tryptofaania (Trp) ja ei-aromaattisia metioniini (Met) kutsutaan usein amphipathic, koska niiden kyky olla sekä polaarinen ja ei-polaarinen luonne., Näitä jäämiä esiintyy usein lähellä proteiinien pintaa. Tyrosiinin-OH-ryhmä pystyy sekä luovuttamaan että hyväksymään vetysidoksen. Lisäksi puolella ketjut histidiini, tyrosiinin, fenyylialaniinin ja tryptofaanin on myös mahdollisuus muodostaa heikko vetysidokset tyypit, OH−d, ja CH−O, muiden sanoja käyttäen elektronin pilvien sisällä niiden rengas rakenteita. Keskustelu OH-π, ja CH−O tyyppi vetysidoksia katso: Scheiner et al., 2002.,
hydrofobisia aminohappoja ovat alaniini (Ala, A), valiini (Val, V), leusiini (Leu, L), isoleusiini (Ile, I), proliini (Pro, P), fenyylialaniini (Phe, F) ja kysteiini (Cys). Tosin tässäkin tapauksessa luokituksesta on joitakin erimielisyyksiä. Esimerkiksi joidenkin luokitus järjestelmiä, Cys pidetään hydrofobisia, kun taas toiset katsovat sen olevan polar koska se on usein löysi lähellä tai pinnan proteiineja. Usein kaksi Cys jäämiä liittää yhteen eri osien rakenne, tai jopa eri aloilla/alayksikön muodostamalla disulfidi (S-S) sillat., Kaikki hydrofobinen jäämiä osallistua van der Waalsin vuorovaikutukset ja edistää vakauttaminen proteiini ydin.
Glysiini (Gly), on yksi yleisimmistä aminohapoista, ei ole puolella ketju. Yleensä, glysiiniä on usein pinnalla proteiineja, sisällä silmukka – tai kela (ilman määritelty toissijainen rakenne) alueilla, tarjoamalla korkea joustavuus polypeptidiketjun näissä paikoissa. Tämä viittaa siihen, että se on melko hydrofiilinen., Proline, toisaalta, on yleensä pooliton ja on ominaisuuksia, vastapäätä Gly, se tarjoaa jäykkyys polypeptidi ketju asettamalla tiettyjä vääntö näkökulmista segmentin rakenne. Syytä tähän käsitellään vääntökulmia käsittelevässä jaksossa. Glysiini ja proliini ovat usein hyvin säilytetty sisällä proteiinia perhe, koska ne ovat välttämättömiä säilyttämisen erityisesti proteiinin kertaiseksi.,idine – Hänen – H
•Seriini – Ser – S
•Treoniini – Thr – T
•Tyrosiini – Tyr – Y
•Kysteiini – Cys – C
Amphipathic (usein pinnalla proteiineja tai lipidejä kalvoja, joskus myös luokiteltu polar):
•Tryptofaani – Trp – W
•Tyrosiini – Tyr – Y
•Metioniini – Met – M (voi toimia kuin ligandin metalli-ionien kanssa)
Hydrofobinen (yleensä haudattu sisällä proteiinia core):
•Alaniini – Ala – A
•Isoleusiini – Ile – en
•Leusiini – Leu – L
•Metioniini – Met – M
•Fenyylialaniinin – Phe – F
•Valiini – Val – V
•Proline – Pro – P
•Glysiini – Gly – G
Vastaa