Ala aminohappo
Löydettiin proteiinia vuonna 1875, alaniini muodostaa 30 % jäämiä silkki. Sen alhainen reaktiivisuus edistää yksinkertainen, pitkänomainen rakenne silkki muutaman cross-linkkejä, joka antaa kuitujen vahvuus, venyttää vastus ja joustavuutta. Vain l-stereoisomeeri osallistuu proteiinien biosynteesiin.
ARG aminohappo
ihmisillä arginiinia syntyy, kun proteiinit pilkkoutuvat., Sen jälkeen ihmiskeho voi muuttaa typpioksidiksi, kemikaaliksi, jonka tiedetään rentouttavan verisuonia.
Koska sen verisuonia laajentavan vaikutuksen, arginiini on esitetty hoitoon ihmisiä, joilla on krooninen sydämen vajaatoiminta, korkea kolesteroli, heikentynyt verenkierto ja korkea verenpaine, vaikka tutkimus näillä aloilla on edelleen käynnissä. Arginiinia voidaan valmistaa myös synteettisesti, ja arginiineihin liittyviä yhdisteitä voidaan käyttää maksan toimintahäiriöiden hoidossa, koska se edistää maksan uudistumista., Vaikka arginiini on välttämätöntä kasvun, mutta ei kehon huolto, tutkimus on osoittanut, että arginiini on tärkeää haavan paranemista, erityisesti ne, joilla on huono verenkierto.
Asn aminohappo
Vuonna 1806, asparagiini oli puhdistettu parsa mehu, joten se ensimmäinen aminohappo olla eristetty luonnollinen lähde. Vasta vuonna 1932 tutkijat pystyivät kuitenkin todistamaan asparagiinin esiintyneen proteiineissa. Vain l-stereoisomeeri osallistuu nisäkkäiden proteiinien biosynteesiin. Asparagiini on tärkeää myrkyllisen ammoniakin poistamisessa elimistöstä.,
Asp aminohappo
Löydettiin proteiineja vuonna 1868, asparagiinihappo on yleisesti todettu eläinten proteiineja, kuitenkin vain l-stereoisomer osallistuu biosynteesiin proteiinien. Tämän aminohapon vesiliukoisuus asettuu lähelle entsyymien, kuten pepsiinin, aktiivisia alueita.
Cys-aminohappo
Kysteiini on erityisen runsaasti proteiineja hiukset, sorkat, kaviot, ja keratiini ihon, jotka on eristetty virtsan calculus vuonna 1810 ja horn vuonna 1899. Myöhemmin se syntetisoitiin kemiallisesti, ja rakenne ratkaistiin vuosina 1903-4.,
rikkiä sisältäviä tioli-ryhmän kysteiini puolella ketju on avain sen ominaisuuksia, jonka avulla muodostumista disulfidi siltoja kahden peptidi ketjut (kuten insuliinin) tai silmukan muodostuminen yhden ketjun, joka vaikuttaa lopullisen proteiinin rakenne. Kaksi kysteiini molekyylejä liittyy yhteen disulfidi sidos muodostavat aminohappo kystiiniä, joka on joskus lueteltu erikseen yhteinen aminohappo listat. Kysteiini on tehty elimistöä seriini ja metioniini ja läsnä vain l-stereoisomer nisäkkäiden proteiineja.,
henkilöt, joilla on geneettinen sairaus kystinuria, eivät pysty tehokkaasti reabsorbaamaan kystiiniä verenkiertoon. Näin ollen korkeat kystiinipitoisuudet kerääntyvät niiden virtsaan, jossa se kiteytyy ja muodostaa kiviä, jotka estävät munuaisia ja virtsarakkoa.
Gln aminohappo
Glutamiini oli ensimmäinen eristetty sokerijuurikkaan mehu vuonna 1883, eristetty proteiini vuonna 1932 ja myöhemmin syntetisoidaan kemiallisesti seuraavana vuonna. Glutamiini on runsain aminohappo kehomme ja suorittaa useita tärkeitä toimintoja., Ihmisillä glutamiinia syntetisoidaan glutamiinihaposta ja tämä muunnosvaihe on elintärkeä myrkyllisen ammoniakin tason säätelyssä kehossa muodostaen ureaa ja puriineja.
Glu aminohappo
Glutamiinihappo oli eristetty vehnägluteeni vuonna 1866 ja kemiallisesti syntetisoitu vuonna 1890.Esiintyy yleisesti eläinten proteiineja, vain l-stereoisomer esiintyy nisäkkäiden proteiineja, jotka ihmiset pystyvät syntetisoimaan päässä common intermediate alfa-ketoglutaric happo. L-glutamiinihapon, mononatriumglutamaatin (MSG) mononatriumsuolaa käytetään yleisesti mauste-ja arominvahventeena., Karboksyyli puolella ketju glutamiinihappo voi toimia luovuttajan ja vastaanottajan ammoniakki, joka on myrkyllistä elimistölle, jotta turvallinen kuljetus ammoniakin maksaan, jossa se muunnetaan urean ja erittyy munuaisten kautta. Vapaa glutamiinihappo voi myös hajota hiilidioksidiksi ja vedeksi tai muuntua sokereiksi.
Gly aminohappo
Glysiini oli ensimmäinen aminohappo olla eristetty proteiini, tässä tapauksessa, liivate, ja on ainoa, joka ei ole optisesti aktiivinen (ei d – tai l-stereo)., Rakenteellisesti yksinkertaisin α-aminohapoista on hyvin epäaktiivinen, kun se liitetään proteiineihin. Glysiini on kuitenkin tärkeä aminohapposeriinin, koentsyymi glutationin, puriinien ja hemin biosynteesissä, joka on tärkeä osa hemoglobiinia.
Hänen aminohappo
Histidiini eristettiin vuonna 1896 ja sen rakenne on vahvistettu kemiallinen synteesi vuonna 1911. Histidiini on histamiinin suora esiaste ja on myös tärkeä hiilen lähde puriinisynteesissä., Kun osaksi proteiineja, histidiini puolella ketju voi toimia protonin vastaanottaja ja luovuttaja, välittää tärkeitä ominaisuuksia, kun yhdistetään entsyymejä, kuten kymotrypsiini ja niille, jotka osallistuvat hiilihydraattien, proteiinien ja nukleiinihappojen.
imeväisille histidiiniä pidetään välttämättömänä aminohappona, aikuiset voivat mennä lyhyitä aikoja ilman ruokavaliota, mutta sitä pidetään edelleen välttämättömänä.
Ile-aminohappo
isoleusiini eristettiin juurikassokerimelassista vuonna 1904., Isoleusiinin sivuketjun hydrofobisuus on tärkeää määriteltäessä sen sisältämien proteiinien tertiääristä rakennetta.
Ne, jotka kärsivät harvinainen perinnöllinen sairaus nimeltä vaahterasiirappi virtsa taudin, on viallinen entsyymi hajoamisreitti yhteinen isoleusiini, leusiini ja valiini. Ilman hoitoa metaboliitit kerääntyvät potilaan virtsaan, mikä edistää erottuvaa hajua, joka antaa tilan nimen.
Leu aminohappo
leusiini eristettiin juustosta vuonna 1819 ja sen kiteisestä lihasta ja villasta vuonna 1820., Vuonna 1891 se syntetisoitiin laboratoriossa.
vain l-stereoisomeeri esiintyy nisäkäsproteiinissa ja elimistön entsyymit voivat hajota yksinkertaisemmiksi yhdisteiksi. Jotkin DNA: ta sitovat proteiinit sisältävät alueita, joilla leusiinit on järjestetty leusiinin vetoketjuiksi kutsutuissa kokoonpanoissa.
Lys aminohappo
Lysiini oli ensimmäinen eristetty maidon proteiini kaseiini vuonna 1889, ja sen rakenne on selvitetty vuonna 1902. Lysiini on tärkeä sitova entsyymejä koentsyymejä ja sillä on tärkeä rooli tavalla histones toiminto.,
Monet viljakasveja ovat hyvin vähän lysiiniä, joka on johtanut puutteita jotkut populaatiot, jotka ovat suuresti riippuvaisia näistä ruoka-sekä kasvissyöjille ja vähärasvainen dieters. Näin ollen on pyritty kehittämään maissi kantoja runsaasti lysiiniä.
Tavannut aminohappo
Metioniini oli eristetty maidon proteiini kaseiini vuonna 1922, ja sen rakenne ratkaista laboratorio synteesi vuonna 1928.Metioniini on tärkeä rikkilähde kehon lukuisille yhdisteille, kuten kysteiinille ja tauriinille., Sidoksissa sen rikkipitoisuus, metioniini auttaa estämään rasvan kertymistä maksaan, ja auttaa puhdistaa aineenvaihdunnan jätteet ja myrkyt.
Metioniini on vain välttämätön aminohappo, joka ei ole läsnä merkittäviä määriä soijaa ja on siis tuotettu kaupallisesti ja lisätään monet soija ateria tuotteita.
Phe-aminohappo
fenyylialaniini eristettiin ensin luonnollisesta lähteestä (lupiinin iduista) vuonna 1879 ja sen jälkeen syntetisoitiin kemiallisesti vuonna 1882., Ihmisen keho on tavallisesti pysty hajottamaan fenyylialaniinia tyrosiiniksi, kuitenkin yksilöiden perinnöllinen sairaus fenyyliketonuria (PKU), entsyymi, joka suorittaa tämän muuntaminen ei ole toimintaa. Hoitamattomana fenyylialaniinia kertyy vereen, mikä aiheuttaa kehitysvammaisuutta lapsilla. On 10000 lapset ovat syntyneet kunnossa, hyväksymällä ruokavalio alhainen fenyylialaniinin varhain elämässä voi helpottaa vaikutuksia.
Pro-aminohappo
vuonna 1900 proliini syntetisoitiin kemiallisesti., Seuraavana vuonna se eristettiin maitoproteiinikaseiinista ja sen rakenne osoittautui samanlaiseksi. Ihmiset voi koota proline alkaen glutamiinihappo, esiintyy vain l-stereoisomer nisäkkäiden proteiineja. Kun proline on sisällytetty proteiineja, sen erikoinen rakenne johtaa jyrkkiä mutkia, tai mutkia, peptidi ketjun, edistää suuresti proteiini on lopullinen rakenne. Proline ja sen johdannaista hydroksiproliini, osuus 21% aminohappo jäämiä kuitu proteiini kollageenia, välttämätöntä sidekudoksen.,
Ser aminohappo
Seriini oli ensimmäinen eristetty silkki proteiinia vuonna 1865, mutta sen rakenne perustettiin vasta 1902. Ihmiset voi koota seriini muiden aineenvaihduntatuotteiden, kuten glysiini, vaikka vain l-stereoisomer näkyy nisäkkäiden proteiineja. Seriini on tärkeää biosynteesiä monet aineenvaihduntatuotteiden ja on usein tärkeä katalyyttinen toiminta entsyymien, johon se on sisällytetty, mukaan lukien kymotrypsiini ja trypsiini.,
hermokaasua ja jotkut hyönteismyrkyt toimia yhdistämällä seriini jäännös aktiivisen asetyylikoliini-esteraasin, estämällä entsyymin täysin. Esteraasin toiminta on välttämätöntä jakautuminen asetyylikoliinivälittäjäaineen muuten vaarallisen korkea rakentaa, nopeasti johtaa kouristuksia ja kuoleman.
Thr aminohappo
Treoniini oli eristetty fibriinin vuonna 1935 ja syntetisoitu samana vuonna. Vain l-stereoisomeeri esiintyy nisäkkäiden proteiineissa, joissa se on suhteellisen epäaktiivinen., Vaikka se on tärkeä monissa bakteerireaktioissa, sen metabolinen rooli korkeammilla eläimillä, myös ihmisillä, on edelleen epäselvä.
Trp aminohappo
Eristetty kaseiini (maitoproteiini) vuonna 1901, tryptofaani rakenne oli perustettu vuonna 1907, mutta vain l-stereoisomer näkyy nisäkkäiden proteiineja. Ihmisen suolistossa, bakteerit hajottavat ravinnon tryptofaania, vapauttaa yhdisteitä, kuten skatoli ja indoli, joka antaa ulostetta niiden epämiellyttävä tuoksu. Tryptofaanin muunnetaan vitamiini B3 (kutsutaan myös nikotiinihappo tai niasiinia), mutta ei riittävällä nopeudella pitää meidät terveinä., Siksi meidän on myös nieltävä B3-vitamiinia, Jos se ei johda pellagra-nimiseen puutokseen.
Tyr aminohappo
Vuonna 1846 tyrosiini oli eristetty hajoamista kaseiini (proteiini juusto), jonka jälkeen se oli syntetisoitu laboratoriossa ja sen rakenne määritellään vuonna 1883. Vain l-stereoisomeerissa nisäkkäiden proteiineissa ihminen voi syntetisoida tyrosiinia fenyylialaniinista. Tyrosiini on tärkeä esiaste lisämunuaisen hormoneja adrenaliinin ja noradrenaliinin, kilpirauhanen hormonien kuten tyroksiini ja hiusten ja ihon pigmenttiä, melaniinia., Entsyymejä, tyrosiini jäämiä liittyvät usein aktiivisia sivustoja, muutos, joka voi muuttaa entsyymin spesifisyyden tai pyyhkiä pois toiminnasta kokonaan.
Kärsii vakava geneettinen sairaus fenyyliketonuria (PKU) voi muuntaa fenyylialaniinia, tyrosiinia, kun taas potilaat, joilla alkaptonuria on viallinen tyrosiini aineenvaihduntaa, tuottaa erottuva virtsa, joka tummentaa kun se altistetaan ilmaa.
Val aminohappo
rakenne valiini oli perustettu vuonna 1906, kun ensimmäinen on eristetty albumiini vuonna 1879. Nisäkäsproteiinissa esiintyy vain l-stereoisomeeri., Valiini voi hajota yksinkertaisemmiksi yhdisteiksi elimistössä, mutta ihmisillä, joilla on harvinainen geneettinen sairaus nimeltä vaahterasiirapin virtsasairaus, viallinen entsyymi keskeyttää tämän prosessin ja voi osoittautua kohtalokkaaksi hoitamattomana.
Vastaa