Acide aminé Ala
Découverte dans la protéine en 1875, l’alanine constitue 30% des résidus de la soie. Sa faible réactivité contribue à la structure simple et allongée de la soie avec peu de réticulations qui confère aux fibres résistance, résistance à l’étirement et flexibilité. Seul le l-stéréoisomère participe à la biosynthèse des protéines.
Acide aminé Arg
Chez l’homme, l’arginine est produite lorsque les protéines sont digérées., Il peut ensuite être converti en oxyde nitrique par le corps humain, un produit chimique connu pour détendre les vaisseaux sanguins.
En raison de ses effets vasodilatateurs, l’arginine a été mise en avant pour le traitement des personnes souffrant d’insuffisance cardiaque chronique, d’hypercholestérolémie, de circulation sanguine compromise et d’hypertension artérielle, bien que la recherche sur ces fronts soit toujours en cours. L’arginine peut également être produite synthétiquement, et les composés liés à l’arginine peuvent être utilisés dans le traitement des personnes atteintes d’un dysfonctionnement hépatique en raison de son rôle dans la promotion de la régénération du foie., Bien que l’arginine soit nécessaire à la croissance, mais pas à l’entretien du corps, la recherche a indiqué que l’arginine est cruciale pour le processus de cicatrisation, en particulier chez les personnes ayant une mauvaise circulation.
Acide aminé Asn
En 1806, l’asparagine a été purifiée à partir de jus d’asperge, ce qui en fait le premier acide aminé à être isolé à partir d’une source naturelle. Cependant, ce n’est qu’en 1932 que les scientifiques ont pu prouver que l’asparagine se trouvait dans les protéines. Seul le l-stéréoisomère participe à la biosynthèse des protéines de mammifères. L’asparagine est importante dans l’élimination de l’ammoniac toxique du corps.,
Acide aminé Asp
Découvert dans les protéines en 1868, l’acide aspartique est couramment trouvé dans les protéines animales, cependant seul le l-stéréoisomère participe à la biosynthèse des protéines. La solubilité dans l’eau de cet acide aminé se prête à la présence à proximité des sites actifs d’enzymes telles que la pepsine.
acide aminé Cys
La cystéine est particulièrement abondante dans les protéines des cheveux, des sabots et de la kératine de la peau, après avoir été isolée à partir d’un calcul urinaire en 1810 et de la corne en 1899. Par la suite, il a été synthétisé chimiquement et la structure a été résolue en 1903-4.,
Le groupe thiol contenant du soufre dans la chaîne latérale de la cystéine est la clé de ses propriétés, permettant la formation de ponts disulfure entre deux chaînes peptidiques (comme avec l’insuline) ou la formation de boucles dans une seule chaîne, impactant la structure protéique finale. Deux molécules de cystéine liées entre elles par une liaison disulfure constituent l’acide aminé cystine, qui est parfois répertorié séparément dans les listes communes d’acides aminés. La cystéine est fabriquée dans le corps à partir de sérine et de méthionine et présente uniquement dans le l-stéréoisomère des protéines de mammifères.,
Les personnes atteintes de la maladie génétique cystinurie sont incapables de réabsorber efficacement la cystine dans leur circulation sanguine. Par conséquent, des niveaux élevés de cystine s’accumulent dans leur urine où elle se cristallise et forme des calculs qui bloquent les reins et la vessie.
Acide aminé Gln
La glutamine a été isolée pour la première fois à partir de jus de betterave en 1883, isolée à partir d’une protéine en 1932 et synthétisée chimiquement l’année suivante. La glutamine est l’acide aminé le plus abondant dans notre corps et remplit plusieurs fonctions importantes., Chez l’homme, la glutamine est synthétisée à partir de l’acide glutamique et cette étape de conversion est d’une importance vitale pour réguler le niveau d’ammoniac toxique dans le corps, formant de l’urée et des purines.
Acide aminé Glu
L’acide glutamique a été isolé du gluten de blé en 1866 et synthétisé chimiquement en 1890.Communément trouvé dans les protéines animales, seul le l-stéréoisomère se trouve dans les protéines de mammifères, que les humains sont capables de synthétiser à partir de l’acide α-cétoglutarique intermédiaire commun. Le sel monosodique de l’acide l-glutamique, le glutamate monosodique (MSG) est couramment utilisé comme condiment et exhausteur de goût., La chaîne latérale carboxyle de l’acide glutamique est capable d’agir comme donneur et accepteur d’ammoniac, qui est toxique pour le corps, permettant le transport sûr de l’ammoniac vers le foie où il est converti en urée et excrété par les reins. L’acide glutamique libre peut également être dégradé en dioxyde de carbone et en eau ou transformé en sucres.
Acide aminé Gly
La glycine a été le premier acide aminé à être isolé à partir d’une protéine, en l’occurrence la gélatine, et est le seul qui n’est pas optiquement actif (pas de stéréoisomères d ou l)., Structurellement le plus simple des acides α-aminés, il est très peu actif lorsqu’il est incorporé dans les protéines. Malgré cela, la glycine est importante dans la biosynthèse de l’acide aminé sérine, du coenzyme glutathion, des purines et de l’hème, une partie vitale de l’hémoglobine.
Son acide aminé
L’histidine a été isolé en 1896 et sa structure confirmée par synthèse chimique en 1911. L’histidine est le précurseur direct de l’histamine et est également une source importante de carbone dans la synthèse des purines., Lorsqu’elle est incorporée dans des protéines, la chaîne latérale de l’histidine peut agir comme accepteur et donneur de protons, transmettant des propriétés importantes lorsqu’elle est combinée à des enzymes telles que la chymotrypsine et celles impliquées dans le métabolisme des glucides, des protéines et des acides nucléiques.
Pour les nourrissons, l’histidine est considérée comme un acide aminé essentiel, les adultes sont capables d’aller pendant de courtes périodes sans apport alimentaire, mais est toujours considéré comme essentiel.
Acide aminé de l’île
L’isoleucine a été isolée de la mélasse de sucre de betterave en 1904., La nature hydrophobe de la chaîne latérale de l’isoleucine est importante pour déterminer la structure tertiaire des protéines dans lesquelles elle est incluse.
Ceux qui souffrent d’une maladie héréditaire rare appelée maladie de l’urine du sirop d’érable, ont une enzyme défectueuse dans la voie de dégradation commune à l’isoleucine, à la leucine et à la valine. Sans traitement, les métabolites s’accumulent dans l’urine du patient contribuant à l’odeur distinctive qui donne son nom à la maladie.
Acide aminé Leu
La leucine a été isolée du fromage en 1819 et du muscle et de la laine à l’état cristallin en 1820., En 1891, il a été synthétisé en laboratoire.
Seul le l-stéréoisomère apparaît dans les protéines de mammifères et peut être dégradé en composés plus simples par les enzymes du corps. Certaines protéines de liaison à l’ADN contiennent des régions dans lesquelles les leucines sont disposées en configurations appelées fermetures éclair à leucine.
Acide aminé Lys
La lysine a été isolée pour la première fois à partir de la protéine de lait caséine en 1889, et sa structure élucidée en 1902. La lysine est importante dans la liaison des enzymes aux coenzymes et joue un rôle important dans le fonctionnement des histones.,
De nombreuses cultures céréalières sont très faibles en lysine, ce qui a entraîné des carences chez certaines populations qui en dépendent fortement pour leur alimentation, ainsi que chez les végétariens et les personnes à la diète faible en gras. Par conséquent, des efforts ont été faits pour développer des souches de maïs riches en lysine.
Met amino acid
La méthionine a été isolée de la protéine de lait caséine en 1922 et sa structure a été résolue par synthèse en laboratoire en 1928.La méthionine est une source importante de soufre pour de nombreux composés dans le corps, y compris la cystéine et la taurine., Liée à sa teneur en soufre, la méthionine aide à prévenir l’accumulation de graisse dans le foie et aide à détoxifier les déchets métaboliques et les toxines.
La méthionine est le seul acide aminé essentiel qui n’est pas présent dans des quantités significatives de soja et est donc produit commercialement et ajouté à de nombreux produits de farine de soja.
Acide aminé Phe
La phénylalanine a été isolée pour la première fois à partir d’une source naturelle (germes de lupin) en 1879, puis synthétisée chimiquement en 1882., Le corps humain est ordinairement capable de décomposer la phénylalanine en tyrosine, mais chez les personnes atteintes de la phénylcétonurie héréditaire (PCU), l’enzyme qui effectue cette conversion manque d’activité. Si elle n’est pas traitée, la phénylalanine s’accumule dans le sang, provoquant un retard de développement mental chez les enfants. Sur 10 000 enfants naissent avec la maladie, l’adoption d’un régime pauvre en phénylalanine au début de la vie peut atténuer les effets.
Pro acides aminés
En 1900, la proline a été synthétisé chimiquement., L’année suivante, il a ensuite été isolé à partir de la caséine protéique du lait et sa structure s’est avérée la même. Les humains peuvent synthétiser la proline à partir de l’acide glutamique, apparaissant uniquement comme l-stéréoisomère dans les protéines de mammifères. Quand la proline est incorporée dans des protéines, sa structure particulière mène aux courbures pointues, ou aux plis, dans la chaîne de peptide, contribuant considérablement à la structure finale de la protéine. La proline et son dérivé l’hydroxyproline, représentent 21% des résidus d’acides aminés de la protéine fibreuse collagène, essentielle au tissu conjonctif.,
Acide aminé Ser
La sérine a été isolée pour la première fois à partir de protéines de soie en 1865, mais sa structure n’a été établie qu’en 1902. Les humains peuvent synthétiser la sérine à partir d’autres métabolites, y compris la glycine, bien que seul le l-stéréoisomère apparaisse dans les protéines de mammifères. La sérine est importante pour la biosynthèse de nombreux métabolites et est souvent importante pour la fonction catalytique des enzymes dans lesquelles elle est incorporée, y compris la chymotrypsine et la trypsine.,
Les gaz neurotoxiques et certains insecticides agissent en se combinant avec un résidu de sérine dans le site actif de l’acétylcholine estérase, inhibant complètement l’enzyme. L’activité de l’estérase est essentielle pour décomposer le neurotransmetteur acétylcholine sinon des niveaux dangereusement élevés s’accumulent, entraînant rapidement des convulsions et la mort.
Thr amino acid
La thréonine a été isolée de la fibrine en 1935 et synthétisée la même année. Seul le l-stéréoisomère apparaît dans les protéines de mammifères où il est relativement inactif., Bien qu’important dans de nombreuses réactions chez les bactéries, son rôle métabolique chez les animaux supérieurs, y compris les humains, reste incertaine.
Acide aminé Trp
Isolé de la caséine (protéine du lait) en 1901, la structure du tryptophane a été établie en 1907, mais seul le l-stéréoisomère apparaît dans les protéines de mammifères. Dans l’intestin humain, les bactéries décomposent le tryptophane alimentaire, libérant des composés comme le skatole et l’indole qui donnent aux excréments leur arôme désagréable. Le tryptophane est converti en vitamine B3 (également appelée acide nicotinique ou niacine), mais pas à un taux suffisant pour nous maintenir en bonne santé., Par conséquent, nous devons également ingérer de la vitamine B3, le défaut de le faire conduisant à une carence appelée pellagre.
acide aminé Tyr
En 1846, la tyrosine a été isolée de la dégradation de la caséine (une protéine du fromage), après quoi elle a été synthétisée en laboratoire et sa structure déterminée en 1883. Présent uniquement dans le l-stéréoisomère des protéines de mammifères, l’homme peut synthétiser la tyrosine à partir de la phénylalanine. La tyrosine est un précurseur important des hormones surrénales épinéphrine et noradrénaline, des hormones thyroïdiennes, y compris la thyroxine et la mélanine pigmentée pour les cheveux et la peau., Dans les enzymes, les résidus de tyrosine sont souvent associés à des sites actifs, dont l’altération peut modifier la spécificité de l’enzyme ou éliminer complètement l’activité.
Souffre de la maladie génétique grave phénylcétonurie (PCU) sont incapables de convertir la phénylalanine en tyrosine, tandis que les patients atteints d’alcaptonurie ont un métabolisme de tyrosine défectueux, produisant une urine distinctive qui s’assombrit lorsqu’elle est exposée à l’air.
Acide aminé Val
La structure de la valine a été établie en 1906, après avoir été isolée pour la première fois de l’albumine en 1879. Seul le l-stéréoisomère apparaît dans la protéine de mammifère., La valine peut être dégradée en composés plus simples dans le corps, mais chez les personnes atteintes d’une maladie génétique rare appelée maladie de l’urine du sirop d’érable, une enzyme défectueuse interrompt ce processus et peut s’avérer fatale si elle n’est pas traitée.
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