chacun des 20 acides aminés les plus courants a ses caractéristiques chimiques spécifiques et son rôle unique dans la structure et la fonction des protéines. Par exemple, sur la base de la propension de la chaîne latérale à être en contact avec l’eau, les acides aminés peuvent être classés comme hydrophobes (faible propension à être en contact avec l’eau), polaires et chargés (contact énergétiquement favorable avec l’eau)., Les acides aminés chargés sont faciles à attribuer, ils comprennent deux résidus basiques, la lysine (Lys) et l’arginine (Arg) ayant tous deux une charge positive à pH neutre, et deux acides, l’aspartate (Asp) et le glutamate (Glu) portant tous deux une charge négative à pH neutre. D’autre part, la polarité n’est pas toujours simple à attribuer. La sérine (Ser) et la thréonine (Thr) sont polaires puisque les deux portent un groupe hydroxyle, l’asparagine (Asn) et la glutamine (Gln) portent un groupe amide polaire. Cependant, l’histidine (His) peut être à la fois polaire et chargée, en fonction de l’environnement et du pH de la solution., Il a deux groupes NH avec une valeur pKa d’environ 6. Lorsque les deux groupes sont protonés, la chaîne latérale a une charge de +1. Cependant, le pKa peut être modulé par l’environnement à l’intérieur de la protéine d’une manière que la chaîne latérale peut donner un proton et devenir neutre, ou accepter un proton, devenant chargé. Cette capacité rend l’histidine utile dans les sites actifs enzymatiques. D’autres acides aminés-la tyrosine aromatique (Tyr) et le tryptophane (Trp) et la méthionine non aromatique (Met) sont souvent appelés amphipathiques en raison de leur capacité à avoir un caractère polaire et non polaire., Ces résidus se trouvent souvent près de la surface des protéines. Le groupe-OH de la tyrosine est capable à la fois de donner et d’accepter une liaison hydrogène. De plus, les chaînes latérales de l’histidine, de la tyrosine, de la phénylalanine et du tryptophane sont également capables de former de faibles liaisons hydrogène des types OH−π et CH−O, autrement dit en utilisant des nuages d’électrons dans leurs structures annulaires. Pour la discussion de OH−π, et CH−O type de liaisons hydrogène voir: Scheiner et al., 2002.,
Les acides aminés hydrophobes comprennent l’alanine (Ala, A), la valine (Val, V), la leucine (Leu, L), l’isoleucine (Ile, I), la proline (Pro, P), la phénylalanine (Phe, F) et la cystéine (Cys). Bien que même dans ce cas, il y ait des désaccords sur la classification. Par exemple, selon certains schémas de classification, Cys est considéré comme hydrophobe, tandis que d’autres le considèrent comme polaire car il se trouve souvent à proximité ou à la surface des protéines. Souvent, deux résidus Cys relient ensemble différentes parties d’une structure, ou même différents domaines/sous-unités en formant des ponts disulfure (S-S)., Tous les résidus hydrophobes participent aux interactions de van der Waals et contribuent à la stabilisation du noyau protéique.
La Glycine (Gly), étant l’un des acides aminés courants, n’a pas de chaîne latérale. Généralement, la glycine se trouve souvent à la surface des protéines, dans les régions en boucle ou en bobine (sans structure secondaire définie), offrant une grande flexibilité à la chaîne polypeptidique à ces endroits. Cela suggère qu’il est plutôt hydrophile., La proline, quant à elle, est généralement non polaire et possède des propriétés opposées à celles de la Gly, elle apporte de la rigidité à la chaîne polypeptidique en imposant certains angles de torsion sur le segment de la structure. La raison en est discutée dans la section sur les angles de torsion. La glycine et la proline sont souvent hautement conservées au sein d’une famille de protéines car elles sont essentielles à la conservation d’un pli protéique particulier.,idine – His – H
•sérine – Ser – S
•thréonine – Thr – T
•Tyrosine – Tyr – Y
•cystéine – Cys – C
amphipathique (souvent trouvé à la surface des protéines ou des membranes lipidiques, parfois aussi classé comme polaire):
•tryptophane – Trp – W
•Tyrosine – Tyr – Y
•méthionine – Met – M (peut fonctionner comme un ligand aux ions métalliques)
hydrophobe (normalement enfoui à L’intérieur du noyau protéique):
•alanine – Ala – a
•isoleucine – Ile – I
•leucine – Leu – L
•méthionine – met – M
•phénylalanine – Phe – F
•valine – Val – V
•Proline – Pro – p
•Glycine – Gly – g
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