A 20 leggyakoribb aminosav mindegyike sajátos kémiai jellemzőkkel rendelkezik, és egyedülálló szerepet játszik a fehérje szerkezetében és funkciójában. Például az oldallánc vízzel való érintkezésének hajlama alapján az aminosavak hidrofób (alacsony hajlam a vízzel való érintkezésre), poláris és töltött (energetikailag kedvező vízzel való érintkezés) kategóriába sorolhatók., A feltöltött aminosavak könnyen hozzárendelni, ezek közé tartozik két alapvető maradékok, lizin (Lys), valamint arginin (Arg) mind a pozitív töltés a semleges pH-értékek, valamint két savas, aszpartát (Asp), valamint a glutamát (Glu) mindkettőnél negatív töltés a semleges pH. Másrészt a polaritás nem mindig egyértelmű hozzárendelése. A szerin (Ser) és a treonin (Thr) poláris, mivel mindkettő hidroxilcsoportot hordoz, az aszparagin (Asn) és a glutamin (Gln) poláris amidcsoportot hordoz. A hisztidin (His) azonban poláris és tölthető is lehet, az oldat környezetétől és pH-értékétől függően., Két-NH csoportja van, pKa értéke körülbelül 6. Ha mindkét csoport protonált, az oldallánc töltése +1. A PKA-t azonban a fehérje belsejében lévő környezet úgy modulálhatja, hogy az oldallánc protont adjon el, semlegessé váljon, vagy elfogadjon egy protont, amely feltöltődik. Ez a képesség teszi hisztidin hasznos enzim aktív helyek. Más aminosavakat-az aromás tirozint (Tyr) és a triptofánt (Trp), valamint a nem aromás metionint (Met) gyakran amfipatikusnak nevezik, mivel mind poláris, mind nem poláris jellegűek., Ezeket a maradványokat gyakran a fehérjék felszínéhez közel találják meg. A tirozin-OH csoport képes mind adományozni, mind elfogadni a hidrogénkötést. Ezenkívül az oldalon láncok a hisztidin, tirozin, fenilalanin, valamint triptofán is képes formában gyenge hidrogén kötések típusú, Ó−π, s CH−O, más szavakat használ elektron felhők belül a gyűrű szerkezetek. Az OH−π és a ch−O típusú hidrogénkötések megvitatására lásd: Scheiner et al., 2002.,
a hidrofób aminosavak közé tartozik az alanin (Ala, A), valin (Val, V), leucin (Leu, L), izoleucin (Ile, I), prolin (Pro, P), fenilalanin (Phe, F) és cisztein (Cys). Bár még ebben az esetben is vannak nézeteltérések a besorolással kapcsolatban. Például egyes osztályozási sémák szerint a Cys hidrofóbnak tekinthető, míg mások polárisnak tartják, mivel gyakran a fehérjék közelében vagy felszínén találhatók. Gyakran két Cys-maradék összekapcsolja a szerkezet különböző részeit, vagy akár különböző doméneket/alegységeket diszulfid (S) hidak kialakításával., Minden hidrofób maradék részt vesz a van der Waals kölcsönhatásokban, és hozzájárul a fehérjemag stabilizálásához.
A glicin (Gly), amely az egyik közös aminosav, nem rendelkezik oldallánccal. Általában, glicin gyakran megtalálható a felszíni fehérjék, belül loop – vagy tekercs nélkül (meghatározott másodlagos szerkezet) régiók, amely nagy rugalmasságot, hogy a polipeptid lánc ezeken a helyeken. Ez arra utal, hogy meglehetősen hidrofil., A prolin viszont általában nem poláris, tulajdonságai ellentétesek a Gly tulajdonságaival, merevséget biztosít a polipeptidlánchoz azáltal, hogy bizonyos torziós szögeket ró a szerkezet szegmensére. Ennek okát a torziós szögekről szóló szakasz tárgyalja. A glicin és a prolin gyakran erősen konzerválódik egy fehérjecsaládon belül, mivel ezek nélkülözhetetlenek egy adott fehérjehajtás megőrzéséhez.,idine – A – H
•Szerin – Ser – S
•Treonin – Thr – T
•Tirozin – Tyr – Y
•Cisztein – Cisztein – C
Amphipathic (gyakran megtalálható a felszínen a fehérjék vagy a lipid membránok, néha az is lehet osztályozni, mint a sarki):
•Triptofán – Trp – W
•Tirozin – Tyr – Y
•Metionin – Találkozott – M (előfordulhat, hogy a funkciója, mint egy ligand fém ionok)
Hidrofób (általában eltemetett magában a fehérje mag):
•Alanin – Ala – Egy
•Izoleucin – Ile – én
•Leucin – Leu – L
•Metionin – Találkozott – M
•fenil-alanin – Phe – F
•Valin – Val – V
•Prolin – Pro – P
•Glicin – Glicin – G
Vélemény, hozzászólás?