Ala aminosav
felfedezett fehérje 1875-ben, alanin teszi ki 30% – a maradékok selyem. Alacsony reaktivitása hozzájárul a selyem egyszerű, hosszúkás szerkezetéhez, kevés keresztkötéssel, amely a szálak szilárdságát, nyújtási ellenállását és rugalmasságát biztosítja. Csak az l-sztereoizomer vesz részt a fehérjék bioszintézisében.
Arg aminosav
emberekben az arginint a fehérjék emésztésekor állítják elő., Ezután az emberi test nitrogén-monoxiddá alakíthatja, amely egy olyan vegyi anyag, amelyről ismert, hogy ellazítja az ereket.
értágító hatása miatt az arginint krónikus szívelégtelenségben, magas koleszterinszintben, károsodott keringésben és magas vérnyomásban szenvedők kezelésére terjesztették elő, bár ezeken a frontokon még folyik a kutatás. Az arginin szintetikusan is előállítható, az argininhez kapcsolódó vegyületek pedig májműködési zavarban szenvedő emberek kezelésére használhatók, mivel szerepet játszanak a májregeneráció elősegítésében., Bár az arginin szükséges a növekedéshez, de nem a test karbantartásához, a kutatások azt mutatták, hogy az arginin elengedhetetlen a sebgyógyulási folyamathoz, különösen a rossz keringésű betegeknél.
ASN aminosav
1806-ban az aszparagint spárgaléből tisztították, így ez az első aminosav, amelyet természetes forrásból izoláltak. A tudósok azonban csak 1932-ben tudták bizonyítani, hogy az aszparagin a fehérjékben fordul elő. Csak az L-sztereoizomer vesz részt az emlős fehérjék bioszintézisében. Az aszparagin fontos a mérgező ammónia eltávolításában a szervezetből.,
ASP aminosav
a fehérjékben 1868-ban felfedezett aszparaginsav általában megtalálható az állati fehérjékben, azonban csak az L-sztereoizomer vesz részt a fehérjék bioszintézisében. Ennek az aminosavnak a vízben való oldhatósága az enzimek, például a pepszin aktív helyeinek közelében található.
Cys aminosav
a cisztein különösen gazdag a haj, a paták és a bőr keratin fehérjéiben, miután 1810-ben vizeletkalkulusból, 1899-ben pedig szarvból izolálták. Ezt követően kémiailag szintetizálták, a szerkezet 1903-4-ben megoldódott.,
A kén-tartalmú tiol-csoport cisztein oldalán lánc legfontosabb, hogy a tulajdonságok, amelyek lehetővé teszik a kialakulását diszulfid hidak között két peptid láncot (mint az inzulin), vagy hurok kialakulását belül egy láncot, hatással van a végső fehérje szerkezetét. Két ciszteinmolekula, amelyeket diszulfid-kapcsolat köt össze, alkotja az aminosav cisztint, amelyet néha külön-külön felsorolnak a közös aminosav-listákban. A cisztein szerinből és metioninból készül a szervezetben, és csak az L-sztereoizomerben van jelen emlősfehérjékben.,
a cisztinuria genetikai állapotú emberek nem képesek hatékonyan felszívni a cisztint a véráramba. Ennek következtében magas cisztinszint halmozódik fel a vizeletükben, ahol kristályosodik és köveket képez, amelyek blokkolják a veséket és a húgyhólyagot.
Zin aminosav
Glutamin először izolált répa juice 1883-ban, izolált fehérje 1932-ben, majd ezt követően kémiailag szintetizált a következő évben. A glutamin a legelterjedtebb aminosav a testünkben, számos fontos funkciót lát el., Emberben a glutamin glutaminsavból szintetizálódik, és ez a konverziós lépés létfontosságú a szervezetben lévő mérgező ammónia szintjének szabályozásában, karbamidot és purinokat képezve.
Glu aminosav
a glutaminsavat 1866-ban búzasikérből izolálták és 1890-ben kémiailag szintetizálták.Az állati fehérjékben általában csak az L-sztereoizomer fordul elő emlős fehérjékben, amelyeket az emberek képesek szintetizálni a közös köztes α-ketoglutársavból. Az l-glutaminsav, a nátrium-glutamát (MSG) mononátriumsóját általában ízesítőként és ízfokozóként használják., A glutaminsav karboxil oldallánca képes a szervezetre mérgező ammónia donoraként és akceptoraként működni, lehetővé téve az ammónia biztonságos szállítását a májba, ahol karbamiddá alakul, és a vesék választják ki. A szabad glutaminsav szén-dioxidra és vízre is lebontható,vagy cukrokká alakítható.
Gly aminosav
a glicin volt az első aminosav, amelyet egy fehérjéből, ebben az esetben zselatinból izoláltak, és az egyetlen, amely optikailag nem aktív (nincs d – vagy l-sztereoizomer)., Szerkezetileg a legegyszerűbb az α-aminosavak közül, nagyon nem aktív, ha fehérjékbe van beépítve. Még így is, glicin fontos, hogy a bioszintézis az aminosav-szerin, a koenzim glutation, purin, de hem, fontos része a hemoglobin.
aminosavát
hisztidint 1896-ban izolálták, szerkezetét 1911-ben kémiai szintézissel igazolták. A hisztidin a hisztamin közvetlen prekurzora, és szintén fontos szénforrás a purinszintézisben., Fehérjékbe építve a hisztidin oldallánca proton-akceptorként és donorként működhet, fontos tulajdonságokat közvetítve olyan enzimekbe, mint a kimotripszin, valamint a szénhidrátok, fehérjék és nukleinsavak metabolizmusában részt vevők.
csecsemőknél a hisztidint esszenciális aminosavnak tekintik, a felnőttek rövid ideig képesek táplálékfelvétel nélkül menni, de még mindig elengedhetetlennek tekintik.
Ile aminosav
az izoleucin 1904-ben cukorrépa-melaszból izolálódott., Az izoleucin oldalláncának hidrofób jellege fontos a fehérjék tercier szerkezetének meghatározásában, amelybe beletartozik.
azok, akik egy ritka örökletes betegségben, a juharszirup vizeletbetegségben szenvednek, hibás enzimet tartalmaznak az izoleucin, a leucin és a valin lebontási útvonalában. Kezelés nélkül a metabolitok felhalmozódnak a beteg vizeletében, hozzájárulva a jellegzetes szaghoz, amely a nevét adja az állapotnak.
Leu aminosav
a leucint 1819-ben sajtból, 1820-ban kristályos állapotban izomból és gyapjúból izolálták., 1891-ben szintetizálták a laboratóriumban.
csak az L-sztereoizomer jelenik meg az emlős fehérjékben, és a szervezet enzimjei egyszerűbb vegyületekké bonthatók. Egyes DNS-kötő fehérjék olyan régiókat tartalmaznak, amelyekben a leucinok leucin cipzárnak nevezett konfigurációkban vannak elrendezve.
Lys aminosav
a lizint először 1889-ben izolálták a tejfehérje-kazeinből, szerkezetét 1902-ben tisztázták. A lizin fontos szerepet játszik az enzimek koenzimekhez való kötődésében, és fontos szerepet játszik a hisztonok működésében.,
sok gabonatermés nagyon alacsony a lizinben, ami néhány populációban hiányosságokhoz vezetett, amelyek nagymértékben támaszkodnak ezekre az élelmiszerekre, valamint a vegetáriánusokra és az alacsony zsírtartalmú diétákra. Következésképpen erőfeszítéseket tettek a lizinben gazdag kukoricatörzsek fejlesztésére.
Met aminosavat
a metionint 1922-ben izolálták a tejfehérje-kazeinből, szerkezetét 1928-ban laboratóriumi szintézissel oldották meg.Metionin fontos forrása a kén számos vegyület a szervezetben, beleértve a cisztein, taurin., Kapcsolódik a kéntartalom, metionin segít megelőzni a zsír felhalmozódását a májban, és segít méregteleníteni anyagcsere hulladékok és toxinok.
a metionin az egyetlen esszenciális aminosav, amely jelentős mennyiségű szójababban nincs jelen, ezért kereskedelmi forgalomban állítják elő, és sok szójaliszt termékhez adják hozzá.
Phe aminosav
a fenilalanint először 1879-ben izolálták természetes forrásból (csillagfürtcsíra), majd 1882-ben kémiailag szintetizálták., Az emberi test általában képes lebontani fenilalanin tirozin, azonban az egyének az öröklött állapot phenylketonuria (PKU), az enzim, amely elvégzi ezt a konverziót hiányzik aktivitás. Ha nem kezelik, a fenilalanin a vérben felhalmozódik, ami gyermekek retardált mentális fejlődését okozza. 10 000 gyermek születik azzal a feltétellel, hogy a fenilalanin alacsony étrendjének elfogadása az élet korai szakaszában megkönnyítheti a hatásokat.
Pro aminosav
1900-ban a prolint kémiailag szintetizálták., A következő évben a tejfehérje-kazeinből izolálták, szerkezete pedig azonos volt. Az emberek szintetizálhatják a prolint a glutaminsavból, amely csak az emlős fehérjék l-sztereoizomerjeként jelenik meg. Amikor a prolin beépül a fehérjékbe, sajátos szerkezete éles kanyarokhoz vagy törésekhez vezet a peptidláncban, ami nagyban hozzájárul a fehérje végső szerkezetéhez. A prolin és származéka hidroxiprolin a kötőszövethez nélkülözhetetlen rostos fehérje kollagén aminosavmaradványainak 21%-át teszi ki.,
Ser
a szerint először 1865-ben izolálták selyemfehérjéből, de szerkezetét csak 1902-ben állapították meg. Az emberek más metabolitokból, köztük glicinből szintetizálhatják a szerint, bár csak az L-sztereoizomer jelenik meg az emlős fehérjékben. Szerin fontos, hogy a bioszintézis sok metabolitok pedig gyakran fontos, hogy a katalitikus funkciót az enzimek, ahol bejegyezték, beleértve chymotrypsin, valamint tripszin.,
Az ideggázok és egyes rovarölő szerek az acetilkolin-észteráz aktív helyén található szerinmaradványokkal kombinálva hatnak, teljesen gátolva az enzimet. Az észteráz-aktivitás elengedhetetlen a neurotranszmitter, az acetilkolin lebontásához, különben veszélyesen magas szint halmozódik fel, ami gyorsan görcsökhöz és halálhoz vezet.
Thr aminosav
a Treonint 1935-ben izolálták a fibrinből, és ugyanabban az évben szintetizálták. Csak az L-sztereoizomer jelenik meg az emlős fehérjékben, ahol viszonylag nem aktív., Bár a baktériumok számos reakciójában fontos, a magasabb állatokban, beleértve az embereket is, metabolikus szerepe továbbra sem tisztázott.
TRP aminosav
1901-ben kazeinből (tejfehérjéből) izolálva a triptofán szerkezetét 1907-ben hozták létre, de csak az L-sztereoizomer jelenik meg emlős fehérjékben. Az emberi bélben a baktériumok lebontják az étkezési triptofánt, felszabadítva olyan vegyületeket, mint a skatol és az indol, amelyek kellemetlen aromát adnak a székletnek. A triptofán B3-vitaminná alakul át (más néven nikotinsav vagy niacin), de nem elegendő sebességgel ahhoz, hogy egészségesek legyünk., Következésképpen be kell fogyasztanunk a B3-vitamint is, ennek elmulasztása a pellagra nevű hiányhoz vezet.
Tyr aminosav
1846-ban a kazein (egy sajtból származó fehérje) lebomlásából izolálták a tirozint, ezt követően a laboratóriumban szintetizálták, szerkezetét 1883-ban határozták meg. Csak az emlős fehérjékben lévő l-sztereoizomerben jelen van, az emberek fenilalaninból szintetizálhatják a tirozint. A tirozin egy fontos előfutára a mellékvesekéreg-hormonok adrenalin, illetve noradrenalin, pajzsmirigy hormonok, beleértve a tiroxin, a haj, a bőr melanin pigment., Az enzimekben a tirozin-maradékok gyakran kapcsolódnak az aktív helyekhez, amelyek megváltozása megváltoztathatja az enzim specifitását vagy teljesen eltörölheti az aktivitást.
szenved a súlyos genetikai állapot phenylketonuria (PKU) nem képesek átalakítani fenilalanin tirozin, míg a betegek alkaptonuria hibás tirozin metabolizmus, termelő jellegzetes vizelet, amely elsötétül, ha ki vannak téve a levegő.
Val
a valin szerkezetét 1906-ban hozták létre, miután 1879-ben először izolálták az albuminból. Csak az L-sztereoizomer jelenik meg az emlős fehérjékben., A valin a szervezetben egyszerűbb vegyületekké bomlik le, de a ritka genetikai betegségben, a juharszirup vizeletbetegségben szenvedőknél egy hibás enzim megszakítja ezt a folyamatot, és kezeletlen állapotban végzetesnek bizonyulhat.
Vélemény, hozzászólás?