Aminoacidi-i mattoni delle proteine

Ala aminoacido

Scoperto nelle proteine nel 1875, l’alanina costituisce il 30% dei residui nella seta. La sua bassa reattività contribuisce alla struttura semplice e allungata della seta con pochi collegamenti incrociati che conferiscono alle fibre resistenza, resistenza allo stiramento e flessibilità. Solo l-stereoisomero partecipa alla biosintesi delle proteine.

Aminoacido Arg

Nell’uomo, l’arginina viene prodotta quando le proteine vengono digerite., Può quindi essere convertito in ossido nitrico dal corpo umano, una sostanza chimica nota per rilassare i vasi sanguigni.
A causa dei suoi effetti vasodilatatori, l’arginina è stata proposta per il trattamento di persone con insufficienza cardiaca cronica, colesterolo alto, circolazione compromessa e pressione alta, sebbene la ricerca su questi fronti sia ancora in corso. L’arginina può anche essere prodotta sinteticamente e i composti correlati all’arginina possono essere utilizzati nel trattamento di persone con disfunzione epatica a causa del suo ruolo nel promuovere la rigenerazione epatica., Sebbene l’arginina sia necessaria per la crescita ma non per il mantenimento del corpo, la ricerca ha indicato che l’arginina è cruciale per il processo di guarigione delle ferite, in particolare in quelli con cattiva circolazione.

Aminoacido Asn

Nel 1806, l’asparagina fu purificata dal succo di asparago, rendendolo il primo aminoacido ad essere isolato da una fonte naturale. Tuttavia, non è stato fino al 1932 che gli scienziati sono stati in grado di dimostrare che l’asparagina si è verificata nelle proteine. Solo l-stereoisomero partecipa alla biosintesi delle proteine dei mammiferi. L’asparagina è importante nella rimozione dell’ammoniaca tossica dal corpo.,

Aminoacido Asp

Scoperto nelle proteine nel 1868, l’acido aspartico si trova comunemente nelle proteine animali, tuttavia solo lo l-stereoisomero partecipa alla biosintesi delle proteine. La solubilità in acqua di questo amminoacido si presta alla presenza vicino ai siti attivi di enzimi come la pepsina.

Aminoacido Cys

La cisteina è particolarmente abbondante nelle proteine dei capelli, degli zoccoli e della cheratina della pelle, essendo stata isolata da un calcolo urinario nel 1810 e dal corno nel 1899. Successivamente, fu sintetizzato chimicamente e la struttura risolta nel 1903-4.,
Il gruppo tiolico contenente zolfo nella catena laterale della cisteina è fondamentale per le sue proprietà, consentendo la formazione di ponti disolfuro tra due catene peptidiche (come con l’insulina) o la formazione di anelli all’interno di una singola catena, influenzando la struttura proteica finale. Due molecole della cisteina collegate insieme da un legame del disolfuro compongono la cistina dell’aminoacido, che a volte è elencata esclusivamente nelle liste comuni dell’aminoacido. La cisteina è prodotta nel corpo da serina e metionina e presente solo nel l-stereoisomero nelle proteine dei mammiferi.,

Le persone con la condizione genetica cistinuria non sono in grado di riassorbire efficacemente la cistina nel loro flusso sanguigno. Di conseguenza, alti livelli di cistina si accumulano nelle loro urine dove cristallizza e forma pietre che bloccano i reni e la vescica.

Gln aminoacido

La glutammina fu isolata per la prima volta dal succo di barbabietola nel 1883, isolata da una proteina nel 1932 e successivamente sintetizzata chimicamente l’anno successivo. La glutammina è l’amminoacido più abbondante nel nostro corpo e svolge diverse funzioni importanti., Negli esseri umani, la glutammina è sintetizzata dall’acido glutammico e questa fase di conversione è di vitale importanza nel regolare il livello di ammoniaca tossica nel corpo, formando urea e purine.

Glu aminoacido

L’acido glutammico è stato isolato dal glutine di grano nel 1866 e sintetizzato chimicamente nel 1890.Comunemente trovato nelle proteine animali, solo il l-stereoisomero si verifica nelle proteine dei mammiferi, che gli esseri umani sono in grado di sintetizzare dal comune acido α-chetoglutarico intermedio. Il sale monosodico dell’acido l-glutammico, il glutammato monosodico (MSG) è comunemente usato come condimento e esaltatore di sapidità., La catena laterale carbossilica dell’acido glutammico è in grado di agire come donatore e accettore di ammoniaca, che è tossica per il corpo, consentendo il trasporto sicuro di ammoniaca al fegato dove viene convertita in urea ed escreta dai reni. L’acido glutammico libero può anche essere degradato in anidride carbonica e acqua o trasformato in zuccheri.

Gly amino acid

La glicina è stato il primo aminoacido ad essere isolato da una proteina, in questo caso la gelatina, ed è l’unico che non è otticamente attivo (nessun d – o l-stereoisomeri)., Strutturalmente il più semplice degli α-amminoacidi, è molto poco reattivo quando incorporato nelle proteine. Anche così, la glicina è importante nella biosintesi dell’aminoacido serina, del coenzima glutatione, delle purine e dell’eme, una parte vitale dell’emoglobina.

Il suo amminoacido

Istidina è stato isolato nel 1896 e la sua struttura confermata dalla sintesi chimica nel 1911. L’istidina è il precursore diretto dell’istamina ed è anche un’importante fonte di carbonio nella sintesi delle purine., Una volta incorporato nelle proteine, la catena laterale dell’istidina può fungere da accettore e donatore del protone, trasportante le proprietà importanti una volta combinate negli enzimi quali la chimotripsina e quelle coinvolte nel metabolismo dei carboidrati, delle proteine e degli acidi nucleici.
Per i neonati, l’istidina è considerata un aminoacido essenziale, gli adulti sono in grado di andare per brevi periodi senza assunzione dietetica, ma è ancora considerato essenziale.

amino aminoacido

Isoleucina è stato isolato dalla melassa di zucchero di barbabietola nel 1904., La natura idrofobica della catena laterale dell’isoleucina è importante nel determinare la struttura terziaria delle proteine in cui è inclusa.
Coloro che soffrono di una rara malattia ereditaria chiamata malattia delle urine sciroppo d’acero, hanno un enzima difettoso nella via di degradazione comune a isoleucina, leucina e valina. Senza trattamento, i metaboliti si accumulano nell’urina del paziente contribuendo all’odore distintivo che dà il nome alla condizione.

Leu aminoacido

Leucina è stato isolato dal formaggio nel 1819 e dal muscolo e lana nel suo stato cristallino nel 1820., Nel 1891 fu sintetizzato in laboratorio.
Solo il l-stereoisomero appare nelle proteine dei mammiferi e può essere degradato in composti più semplici dagli enzimi del corpo. Alcune proteine leganti il DNA contengono regioni in cui le leucine sono disposte in configurazioni chiamate chiusure lampo di leucina.

Aminoacido Lys

La lisina fu isolata per la prima volta dalla caseina proteica del latte nel 1889 e la sua struttura chiarita nel 1902. La lisina è importante nel legame degli enzimi ai coenzimi e svolge un ruolo importante nel modo in cui gli istoni funzionano.,
Molte colture di cereali sono molto basso contenuto di lisina che ha portato a carenze in alcune popolazioni che si basano pesantemente su questi per il cibo così come in vegetariani e dietisti a basso contenuto di grassi. Di conseguenza, sono stati fatti sforzi per sviluppare ceppi di mais ricchi di lisina.

Met aminoacido

La metionina fu isolata dalla caseina proteica del latte nel 1922 e la sua struttura risolta dalla sintesi di laboratorio nel 1928.La metionina è un’importante fonte di zolfo per numerosi composti nel corpo, tra cui cisteina e taurina., Legata al suo contenuto di zolfo, la metionina aiuta a prevenire l’accumulo di grasso nel fegato e aiuta a disintossicare i rifiuti metabolici e le tossine.
La metionina è l’unico aminoacido essenziale che non è presente in quantità significative di soia ed è quindi prodotto commercialmente e aggiunto a molti prodotti a base di farina di soia.

Phe aminoacido

La fenilalanina fu isolata per la prima volta da una fonte naturale (germogli di lupino) nel 1879 e successivamente sintetizzata chimicamente nel 1882., Il corpo umano è normalmente in grado di abbattere la fenilalanina in tirosina, tuttavia in individui con la condizione ereditaria fenilchetonuria (PKU), l’enzima che esegue questa conversione manca di attività. Se non trattata, la fenilalanina si accumula nel sangue causando uno sviluppo mentale ritardato nei bambini. Su in 10.000 bambini sono nati con la circostanza, adottando una dieta a basso contenuto di fenilalanina presto nella vita può alleviare gli effetti.

Pro aminoacido

Nel 1900, la prolina è stata sintetizzata chimicamente., L’anno successivo è stato quindi isolato dalla caseina proteica del latte e la sua struttura ha dimostrato di essere la stessa. Gli esseri umani possono sintetizzare la prolina dall’acido glutammico, apparendo solo come l-stereoisomero nelle proteine dei mammiferi. Quando la prolina è incorporata nelle proteine, la sua particolare struttura porta a curve strette, o attorcigliamenti, nella catena peptidica, contribuendo notevolmente alla struttura finale della proteina. La prolina e il suo derivato idrossiprolina, rappresentano il 21% dei residui amminoacidici del collagene proteico fibroso, essenziale per il tessuto connettivo.,

Ser aminoacido

La serina fu isolata per la prima volta dalla proteina della seta nel 1865, ma la sua struttura non fu stabilita fino al 1902. Gli esseri umani possono sintetizzare la serina da altri metaboliti, inclusa la glicina, sebbene solo l-stereoisomero appaia nelle proteine dei mammiferi. La serina è importante per la biosintesi di molti metaboliti ed è spesso importante per la funzione catalitica degli enzimi in cui è incorporata, tra cui chimotripsina e tripsina.,
I gas nervini e alcuni insetticidi agiscono combinandosi con un residuo di serina nel sito attivo dell’acetilcolina esterasi, inibendo completamente l’enzima. L’attività dell’esterasi è essenziale alla ripartizione dell’acetilcolina del neurotrasmettitore altrimenti i livelli pericolosamente alti si accumulano, rapidamente piombo alle convulsioni ed alla morte.

Thr aminoacido

La treonina è stata isolata dalla fibrina nel 1935 e sintetizzata nello stesso anno. Solo l-stereoisomero appare nelle proteine dei mammiferi dove è relativamente non reattivo., Sebbene sia importante in molte reazioni nei batteri, il suo ruolo metabolico negli animali superiori, inclusi gli esseri umani, rimane poco chiaro.

Aminoacido Trp

Isolato dalla caseina (proteina del latte) nel 1901, la struttura del triptofano è stata stabilita nel 1907, ma solo il l-stereoisomero appare nelle proteine dei mammiferi. Nell’intestino umano, i batteri abbattono il triptofano alimentare, rilasciando composti come lo skatole e l’indolo che danno alle feci il loro aroma sgradevole. Il triptofano viene convertito in vitamina B3 (chiamato anche acido nicotinico o niacina), ma non ad una velocità sufficiente per mantenerci sani., Di conseguenza dobbiamo anche ingerire vitamina B3, in caso contrario, portando a una carenza chiamata pellagra.

Aminoacido Tyr

Nel 1846 la tirosina fu isolata dalla degradazione della caseina (una proteina del formaggio), in seguito alla quale fu sintetizzata in laboratorio e la sua struttura determinata nel 1883. Presente solo nel l-stereoisomero nelle proteine dei mammiferi, gli esseri umani possono sintetizzare la tirosina dalla fenilalanina. La tirosina è un importante precursore degli ormoni surrenali epinefrina e noradrenalina, ormoni tiroidei tra cui tiroxina e melanina del pigmento dei capelli e della pelle., Negli enzimi, i residui di tirosina sono spesso associati a siti attivi, la cui alterazione può modificare la specificità enzimatica o eliminare completamente l’attività.
Soffre della condizione genetica grave fenilchetonuria (PKU) non sono in grado di convertire la fenilalanina in tirosina, mentre i pazienti con alcaptonuria hanno un metabolismo della tirosina difettoso, producendo urina distintivo che scurisce quando esposto all’aria.

Val aminoacido

La struttura della valina è stata stabilita nel 1906, dopo essere stata isolata per la prima volta dall’albumina nel 1879. Solo l-stereoisomero appare nella proteina dei mammiferi., La valina può essere degradata in composti più semplici nel corpo, ma nelle persone con una rara condizione genetica chiamata malattia delle urine di sciroppo d’acero, un enzima difettoso interrompe questo processo e può rivelarsi fatale se non trattato.