Anticorpo (Italiano)

Anticorpo, chiamato anche immunoglobulina, una proteina protettiva prodotta dal sistema immunitario in risposta alla presenza di una sostanza estranea, chiamata antigene. Gli anticorpi riconoscono e si attaccano agli antigeni per rimuoverli dal corpo. Una vasta gamma di sostanze sono considerate dall’organismo come antigeni, compresi gli organismi che causano malattie e materiali tossici come il veleno degli insetti.,

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Quando una sostanza aliena entra nel corpo, il sistema immunitario è in grado di riconoscerla come estranea perché le molecole sulla superficie dell’antigene differiscono da quelle presenti nel corpo., Per eliminare l’invasore, il sistema immunitario richiede una serie di meccanismi, tra cui uno dei più importanti—la produzione di anticorpi. Gli anticorpi sono prodotti da globuli bianchi specializzati chiamati linfociti B (o cellule B). Quando un antigene si lega alla superficie delle cellule B, stimola la cellula B a dividersi e maturare in un gruppo di cellule identiche chiamate clone. Le cellule B mature, chiamate plasmacellule, secernono milioni di anticorpi nel sangue e nel sistema linfatico.,

As antibodies circulate, they attack and neutralize antigens that are identical to the one that triggered the immune response. Antibodies attack antigens by binding to them., Il legame di un anticorpo con una tossina, ad esempio, può neutralizzare il veleno semplicemente cambiando la sua composizione chimica; tali anticorpi sono chiamati antitossine. Attaccandosi ad alcuni microbi invasori, altri anticorpi possono rendere tali microrganismi immobili o impedire loro di penetrare nelle cellule del corpo. In altri casi l’antigene rivestito di anticorpi è soggetto a una reazione a catena chimica con complemento, che è una serie di proteine presenti nel sangue., La reazione del complemento può innescare la lisi (scoppio) del microbo invasore o può attirare le cellule scavenger che uccidono i microbi che ingeriscono, o fagocitano, l’invasore. Una volta iniziata, la produzione di anticorpi continua per diversi giorni fino a quando tutte le molecole di antigene vengono rimosse. Gli anticorpi rimangono in circolazione per diversi mesi, fornendo un’immunità estesa contro quel particolare antigene.,

Le cellule B e gli anticorpi insieme forniscono una delle funzioni più importanti dell’immunità, che è riconoscere un antigene invasore e produrre un numero enorme di proteine protettive che setacciano il corpo per rimuovere tutte le tracce di quell’antigene. Collettivamente le cellule B riconoscono un numero quasi illimitato di antigeni; tuttavia, individualmente ogni cellula B può legarsi a un solo tipo di antigene. Le cellule B distinguono gli antigeni attraverso le proteine, chiamate recettori dell’antigene, che si trovano sulle loro superfici., Un recettore dell’antigene è fondamentalmente una proteina anticorpale che non viene secreta ma è ancorata alla membrana delle cellule B. Tutti i recettori dell’antigene trovati su una particolare cellula B sono identici, ma i recettori situati su altre cellule B differiscono. Sebbene la loro struttura generale sia simile, la variazione si trova nell’area che interagisce con l’antigene—il sito di legame dell’antigene o combinazione di anticorpi. Questa variazione strutturale tra i siti di legame dell’antigene consente a diverse cellule B di riconoscere diversi antigeni., Il recettore dell’antigene in realtà non riconosce l’intero antigene; invece si lega solo a una porzione della superficie dell’antigene, un’area chiamata determinante antigenico o epitopo. Il legame tra il recettore e l’epitopo si verifica solo se le loro strutture sono complementari. Se lo sono, epitopo e recettore si incastrano come due pezzi di un puzzle, un evento necessario per attivare la produzione di anticorpi delle cellule B.

Ogni molecola anticorpale è essenzialmente identica al recettore dell’antigene della cellula B che l’ha prodotta. La struttura di base di queste proteine è costituita da due coppie di catene polipeptidiche (lunghezze di amminoacidi legati da legami peptidici) che formano una forma flessibile a Y. Lo stelo della Y è costituito da un’estremità di ciascuna delle due catene pesanti identiche, mentre ogni braccio è composto dalla porzione rimanente di una catena pesante più una proteina più piccola chiamata catena leggera. Anche le due catene leggere sono identiche., All’interno di particolari classi di anticorpi lo stelo e il fondo delle braccia sono abbastanza simili e quindi sono chiamati regione costante. Le punte delle braccia, tuttavia, sono molto variabili in sequenza. Sono questi suggerimenti che legano l’antigene. Così ogni anticorpo ha due siti antigene-leganti identici, uno all’estremità di ogni braccio ed i siti antigene-leganti variano notevolmente fra gli anticorpi.,

Antibodies are grouped into five classes according to their constant region., Ogni classe è designata da una lettera allegata a un’abbreviazione della parola immunoglobulina: IgG, IgM, IgA, IgD e IgE. Le classi di anticorpi differiscono non solo nella loro regione costante ma anche nell’attività. Ad esempio, l’IgG, l’anticorpo più comune, è presente principalmente nei fluidi del sangue e dei tessuti, mentre l’IgA si trova nelle mucose che rivestono i tratti respiratori e gastrointestinali.

Gli anticorpi preformati, che derivano dal siero di sangue di persone o animali precedentemente infetti, vengono spesso somministrati in un antisiero ad un’altra persona al fine di fornire un’immunizzazione immediata e passiva contro tossine o microbi ad azione rapida, come quelli nei morsi di serpente o nelle infezioni da tetano.