Ciascuno dei 20 amminoacidi più comuni ha le sue caratteristiche chimiche specifiche e il suo ruolo unico nella struttura e nella funzione delle proteine. Ad esempio, in base alla propensione della catena laterale ad essere a contatto con l’acqua, gli amminoacidi possono essere classificati come idrofobi (bassa propensione ad essere a contatto con l’acqua), polari e carichi (contatto energeticamente favorevole con l’acqua)., Gli amminoacidi caricati sono facili da assegnare, includono due residui di base, lisina (Lys) e arginina (Arg) entrambi con carica positiva a valori di pH neutro e due acidi, aspartato (Asp) e glutammato (Glu) entrambi con carica negativa a pH neutro. D’altra parte, la polarità non è sempre semplice da assegnare. La serina (Ser) e la treonina (Thr) sono polari poiché entrambe portano un gruppo idrossilico, l’asparagina (Asn) e la glutammina (Gln) portano un gruppo ammidico polare. Tuttavia, l’istidina (His) può essere sia polare che carica, a seconda dell’ambiente e del pH della soluzione., Ha due gruppi NH con un valore pKa di circa 6. Quando entrambi i gruppi sono protonati, la catena laterale ha una carica di + 1. Tuttavia, il pKa può essere modulato dall’ambiente all’interno della proteina in modo che la catena laterale possa dare via un protone e diventare neutrale, o accettare un protone, diventando carica. Questa capacità rende utile l’istidina all’interno dei siti attivi enzimatici. Altri amminoacidi – la tirosina aromatica (Tyr) e il triptofano (Trp) e la metionina non aromatica (Met) sono spesso chiamati anfipatici a causa della loro capacità di avere sia carattere polare che non polare., Questi residui si trovano spesso vicino alla superficie delle proteine. Il gruppo-OH di tirosina è in grado sia di donare che di accettare un legame idrogeno. Inoltre, le catene laterali di istidina, tirosina, fenilalanina e triptofano sono anche in grado di formare legami idrogeno deboli dei tipi, OH−π e CH−O, usando altre parole nuvole di elettroni all’interno delle loro strutture ad anello. Per la discussione di OH−π, e CH−O tipo di legami idrogeno vedi: Scheiner et al., 2002.,
Gli amminoacidi idrofobi includono alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (le, I), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) e cisteina (Cys). Anche se anche in questo caso ci sono alcuni disaccordi sulla classificazione. Ad esempio, secondo alcuni schemi di classificazione, il Cys è considerato idrofobo, mentre altri lo considerano polare poiché si trova spesso vicino o sulla superficie delle proteine. Spesso due residui di Cys collegano insieme diverse parti di una struttura, o anche diversi domini/subunità formando ponti disolfuro (S-S)., Tutti i residui idrofobici partecipano alle interazioni di van der Waals e contribuiscono alla stabilizzazione del nucleo proteico.
La glicina (Gly), essendo uno degli amminoacidi comuni, non ha una catena laterale. Generalmente, la glicina si trova spesso sulla superficie delle proteine, all’interno delle regioni loop o coil (senza struttura secondaria definita), fornendo un’elevata flessibilità alla catena polipeptidica in queste posizioni. Questo suggerisce che è piuttosto idrofilo., La prolina, d’altra parte, è generalmente non polare e ha proprietà opposte a quelle di Gly, fornisce rigidità alla catena polipeptidica imponendo determinati angoli di torsione sul segmento della struttura. La ragione di ciò è discussa nella sezione sugli angoli di torsione. La glicina e la prolina sono spesso altamente conservate all’interno di una famiglia di proteine poiché sono essenziali per la conservazione di una particolare piega proteica.,idine – Suo – H
•Serina – Ser – S
•Treonina – Thr – T
•Tirosina – Tyr – Y
•Cisteina – Cys – C
Amphipathic (spesso in superficie di proteine o lipidi delle membrane, a volte anche classificato come polare):
•Triptofano Trp – W
•Tirosina – Tyr – Y
•Metionina – Met – M (può funzionare come un ligando di ioni metallici)
Idrofoba (normalmente sepolto all’interno della proteina core):
•Alanina – Ala – A
•Isoleucina – Ile – I
•Leucina – Leu – L
•Metionina – Met – M
•Fenilalanina – Phe – F
•Valina – Val – V
•Proline – Pro – P
•Gly – Gly – G
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