Aminosyrer – byggesteinene i Proteiner

posted in: Articles | 0

Ala aminosyre

Oppdaget i protein i 1875, alanin utgjør 30 % av rester i silke. Den lave reaktivitet bidrar til den enkle, langstrakt struktur av silke med få kryss-linker som gir fibrene styrke, strekk motstand og fleksibilitet. Bare l-stereoisomer deltar i biosyntese av proteiner.

Arg aminosyre

I mennesker, arginin er produsert når proteinene fordøyes., Det kan deretter bli konvertert til nitrogenoksid av den menneskelige kroppen, et kjemikalie som er kjent for å slappe av blodkar.
på Grunn av sin vasodilaterende effekten, arginin har blitt lagt fram for behandling av personer med kronisk hjertesvikt, høyt kolesterol, kompromittert sirkulasjon og høyt blodtrykk, selv om forskning på disse frontene er fortsatt pågående. Arginin kan også fremstilles syntetisk, og arginin-relaterte forbindelser kan brukes i behandling av personer med lever dysfunksjon på grunn av sin rolle i å fremme leveren regenerering., Selv om arginin er nødvendig for vekst, men ikke kroppen vedlikehold, forskning har indikert at arginin er avgjørende for å wound healing-prosessen, særlig i de med dårlig sirkulasjon.

Asn aminosyre

I 1806, asparagine ble renset fra asparges juice, noe som gjør det til den første aminosyren å være isolert fra en naturlig kilde. Men det var ikke før i 1932 at forskere ikke var i stand til å bevise at asparagine skjedde i proteiner. Bare l-stereoisomer deltar i biosyntesen av animalsk protein. Asparagine er viktig i fjerning av giftig ammoniakk fra kroppen.,

Asp aminosyre

Oppdaget i proteiner i 1868, asparaginsyre er vanligvis finnes i animalske proteiner, men bare l-stereoisomer deltar i biosyntese av proteiner. Vann løselighet av denne aminosyren gir seg til tilstedeværelse i nærheten av den aktive nettsteder av enzymer som pepsin.

Cys aminosyre

Cystein er spesielt rik på proteiner av hår, hover, og keratin i huden, etter å ha vært isolert fra en urin-kalkulus i 1810 og fra horn i 1899. Senere ble det kjemisk syntetisert, og strukturen løst i 1903-4.,
svovelholdige thiol-gruppen i cystein side-chain er nøkkelen til dens egenskaper, slik at dannelsen av disulfide broer mellom to peptid-kjeder (som med insulin) eller loop-formasjon i en enkelt kjede, som påvirker den endelige protein-strukturen. To cystein molekyler som er knyttet sammen av en disulfide sammenhengen utgjør aminosyre-cystine, som noen ganger er oppført separat i felles aminosyre oppføringer. Cystein er laget i kroppen fra serin og metionin og bare er til stede i l-stereoisomer i mammalske proteiner.,

Personer med genetisk tilstand cystinuria er i stand til å effektivt reabsorb cystine i blodet deres. Følgelig høye nivåer av cystine bygge opp i urinen hvor det crystalizes og former steiner som blokkerer nyrer og blæren.

Gln aminosyre

Glutamin ble først isolert fra bete juice i 1883, isolert fra en protein i 1932 og senere syntetisk kjemisk følgende år. Glutamin er den mest tallrike aminosyre i kroppen vår og utfører flere viktige funksjoner., I mennesker, glutamin er syntetisert fra glutaminsyre og denne konverteringen trinn er svært viktig for å regulere nivået av giftig ammoniakk i kroppen, danner urea og puriner.

Glu aminosyre

Glutaminsyre var isolert fra hvete gluten i 1866 og kjemisk syntetisert i 1890.Ofte finnes i animalske proteiner, bare l-stereoisomer oppstår i mammalske proteiner, som vi mennesker er i stand til å syntetisere fra vanlige middels α-ketoglutaric syre. Den monosodium salt av l-glutamin syre, monosodium glutamat (MSG) er ofte brukt som en condiment og smaksforsterker., Den carboxyl side kjede av glutaminsyre er i stand til å fungere som en donor og godkjenner av ammoniakk, som er giftig for kroppen, slik at sikker transport av ammoniakk til leveren hvor det er konvertert til urea og skilles ut via nyrene. Fri glutaminsyre kan også være brytes ned til karbondioksid og vann eller omdannes til sukker.

Gly aminosyre

Glysin var den første aminosyren å være isolert fra et protein, i dette tilfellet gelatin, og er den eneste som ikke optisk aktive (ikke d – eller l-stereoisomers)., Strukturelt den enkleste av α-amino syrer, det er veldig unreactive når de inngår i proteiner. Selv så, glysin er viktig i biosyntesen av aminosyren serin, den koenzym glutation, puriner og heme, er en viktig del av hemoglobin.

Hans aminosyre

Histidin ble isolert i 1896 og dens struktur bekreftet ved kjemisk syntese i 1911. Histidin er den direkte forløperen til histamin og er også en viktig kilde til karbon i purin-syntese., Når de inngår i proteiner, histidin side-chain kan fungere som et proton godkjenner og donor, formidle viktige egenskaper når kombinert i enzymer som chymotrypsin og de som er involvert i metabolismen av karbohydrater, proteiner og nukleinsyrer.
For spedbarn, histidin er ansett som en essensiell aminosyre, voksne er i stand til å gå i korte perioder uten inntak, men er fortsatt ansett som avgjørende.

Ile aminosyre

Isoleucin var isolert fra bete sukker melasse i 1904., Den hydrofobe arten av isoleucin side-kjeden er viktig for å bestemme tertiær struktur av proteiner som det er inkludert.
De som lider av en sjelden arvelig lidelse som kalles lønnesirup urin sykdom, har en defekt enzym i degradering veien vanlig å isoleucin, leucin og valin. Uten behandling, metabolitter bygge opp i pasientens urin som bidrar særegen lukt som gir tilstanden sitt navn.

Leu aminosyre

Leucine var isolert fra ost i 1819 og fra muskel og ull i sin krystallinsk tilstand i 1820., I 1891, ble syntetisert i laboratoriet.
Bare l-stereoisomer vises i animalsk protein, og kan brytes ned til enklere forbindelser av enzymer i kroppen. Noen DNA-bindende proteiner inneholder områder der leucines er ordnet i konfigurasjoner som kalles leucine glidelåser.

Lys aminosyre

Lysin ble først isolert fra melkeprotein kasein i 1889, og dens struktur belyst i 1902. Lysin er viktig i binding av enzymer enzymer og spiller en viktig rolle i måten histones funksjon.,
Mange frokostblanding avlinger er svært lav i lysin noe som har ført til, mangler i noen bestander som er helt avhengige av disse for mat så vel som i vegetarianere og lav-fett dieters. Følgelig, innsats har blitt gjort for å utvikle mais stammer rik på lysine.

Møtt aminosyre

Metionin ble isolert fra melkeprotein kasein i 1922, og dens struktur løst ved laboratoriet syntese i 1928.Metionin er en viktig kilde til svovel for mange stoffer i kroppen, inkludert cystein og taurin., Knyttet til svovel-innhold, metionin bidrar til å hindre at fett opphopning i leveren, og bidrar til å avgifte metabolske avfallsstoffer og giftstoffer.
Metionin er det kun essensielle aminosyrer som ikke finnes i betydelige mengder soyabønner og er derfor produsert kommersielt og lagt til mange soya måltid produkter.

Phe aminosyre

Fenylalanin først ble isolert fra en naturlig kilde (lupin spirer) i 1879 og senere syntetisk kjemisk i 1882., Den menneskelige kroppen er vanligvis i stand til å bryte ned fenylalanin til tyrosin, men hos personer med arvelig tilstand fenylketonuri (PKU), enzymet som utfører konvertering mangler aktivitet. Hvis venstre ubehandlet, fenylalanin bygger i blodet forårsaker tilbakestående mental utvikling hos barn. På i 10 000 barn er født med tilstanden, å vedta en diett lav på fenylalanin tidlig i livet kan lette effekter.

Pro aminosyre

I 1900, proline var kjemisk syntetiserte., Det året det var så isolert fra melkeprotein kasein og dens struktur vist seg å være den samme. Mennesker kan syntetisere proline fra glutaminsyre, vises bare som l-stereoisomer i mammalske proteiner. Når proline er innlemmet i proteiner, sin særegne struktur fører til skarpe bøyer eller bretter, i peptid-kjeden, og bidrar sterkt til protein er endelige strukturen. Proline og dens derivate hydroxyproline, utgjør 21 % av amino-syre rester av fibrøst protein kollagen, viktig å bindevev.,

Ser aminosyre

Serin ble først isolert fra silke protein i 1865, men strukturen ble ikke etablert før i 1902. Mennesker kan syntetisere serin fra andre metabolitter, inkludert glysin, selv om bare l-stereoisomer vises i mammalske proteiner. Serin er viktig for biosyntese av mange metabolitter og er ofte viktig for katalytisk funksjon av enzymer som det er stiftet, inkludert chymotrypsin og trypsin.,
Nerve gasser og noen insektmidler handle ved å kombinere med en serin rester i det aktive området av acetylkolin esterase, hemme enzymet helt. Esterase aktivitet er viktig for å bryte signalstoffet acetylkolin på annen måte faretruende høye nivåer bygge opp, raskt fører til kramper og død.

Thr aminosyre

Threonine var isolert fra fibrin i 1935 og syntetisert i samme år. Bare l-stereoisomer vises i mammalske proteiner hvor det er relativt unreactive., Selv om viktige i mange reaksjoner i bakterier, dens metabolsk rolle i en større dyr, inkludert mennesker, er fortsatt uklart.

Trp aminosyre

Isolert fra kasein (melkeprotein) i 1901, tryptofan er struktur ble etablert i 1907, men bare l-stereoisomer vises i mammalske proteiner. I den menneskelige tarmen, bakterier bryte ned kosttilskudd tryptofan, avgi stoffer som skatole og indole som gir avføringen deres ubehagelig aroma. Tryptofan er konvertert til vitamin B3 (også kalt nicotinic acid eller niacin), men ikke på en tilstrekkelig pris for å holde oss friske., Derfor må vi også få i seg vitamin B3, unnlatelse av å gjøre dette fører til en mangel kalt pellagra.

Tyr aminosyre

I 1846 tyrosin var isolert fra nedbrytning av kasein (et protein fra ost), hvoretter det ble syntetisert i laboratoriet og dens struktur er bestemt i 1883. Bare tilstede i l-stereoisomer i mammalske proteiner, mennesker som kan produsere tyrosin fra fenylalanin. Tyrosin er en viktig forløper for å adrenal hormoner som adrenalin og noradrenalin, skjoldbrusk hormoner, inkludert thyroxine og hår og hud pigmentet melanin., I enzymer, tyrosin rester er ofte forbundet med aktive områder, endringer som kan endre enzym spesifisitet eller utslette aktivitet helt.
Lider av alvorlige genetiske tilstanden fenylketonuri (PKU) er ute av stand til å konvertere fenylalanin til tyrosin, mens pasienter med alkaptonuria har en defekt tyrosin metabolisme, produsere særegne urin som mørkner når den utsettes for luft.

Val aminosyre

strukturen av valin ble etablert i 1906, etter først å være isolert fra albumin i 1879. Bare l-stereoisomer vises i animalsk protein., Valin kan brytes ned til enklere forbindelser i kroppen, men i mennesker med en sjelden genetisk tilstand som kalles lønnesirup urin sykdom, en defekt enzym avbryter denne prosessen, og kan være dødelig hvis ubehandlet.

Legg igjen en kommentar

Din e-postadresse vil ikke bli publisert. Obligatoriske felt er merket med *