Hver av de 20 mest vanlige aminosyrene har sin spesifikke kjemiske egenskaper og sin unike rolle i protein struktur og funksjon. For eksempel, basert på tilbøyelighet til siden kjeden å være i kontakt med vann, aminosyrer kan bli klassifisert som hydrofobe (lav tilbøyelighet til å være i kontakt med vannet), polar og ladet (energetisk gunstig kontakt med vann)., De siktede aminosyrer er lett å tildele, de har to grunnleggende rester, lysin (Lys) og arginin (Arg) begge har positiv ladning ved nøytral pH-verdier, og to sure, aspartat (Asp) og glutamat (Glu) begge bærer negativ kostnad ved nøytral pH. På den annen side, polaritet er ikke alltid enkelt å tilordne. Serin (Ser) og threonine (Thr) er polar siden både bære en hydroksyl gruppe, asparagine (Asn) og glutamin (Gln) bære en polar amide gruppe. Imidlertid, histidin (Hans) kan være både polar og ladet, avhengig av miljø og pH i løsningen., Den har to –NH gruppe med en pKa-verdi på rundt 6. Når begge gruppene er protonated, siden kjeden har en kostnad på +1. Men, pKa kan bli modulert av miljøet inne i proteinet på en måte som siden kjeden kan gi bort et proton og blir nøytrale, eller godta et proton, som blir belastet. Denne evnen gjør histidin nyttig innen enzym aktive nettsteder. Andre aminosyrer − aromatiske tyrosin (Tyr) og tryptofan (Trp) og de ikke-aromatiske metionin (Met) blir ofte kalt amphipathic på grunn av deres evne til å ha både polare og ikke-polare karakter., Disse restene er ofte funnet nær overflaten av proteiner. De –OH gruppe av tyrosin er i stand til både å gi og godta en hydrogen bond. I tillegg, siden kjeder av histidin, tyrosin, fenylalanin og tryptofan er også i stand til å danne svak hydrogen obligasjoner av typer, OH−π, og CH−O, med andre ord ved hjelp av elektron skyer innenfor sine ring strukturer. For diskusjon av OH−π, og CH−O type av hydrogen obligasjoner se: Scheiner et al. I 2002.,
Den hydrofobe aminosyrer inkluderer alanin (Ala), A), valin (Val, V), leucin (Leu, L), isoleucin (Ile, jeg), proline (Pro, P), fenylalanin (Phe, F) og cystein (Cys). Selv om også i dette tilfellet at det er noen uenighet om klassifiseringen. For eksempel, i henhold til noen klassifisering ordninger, Cys er ansett for å være hydrofobe, mens andre anser det for å være polar siden det er ofte funnet i nærheten av eller på overflaten av proteiner. Ofte to Cys rester koble sammen ulike deler av en bygning, eller til og med forskjellige domener/underenhetene ved å danne disulfide (S-S) broer., Alle hydrofobe rester delta i van der Waals interaksjoner og bidra til stabilisering av protein-core.
Glysin (Gly), som er ett av de vanligste aminosyrer, ikke har en side kjede. Generelt, glysin er ofte funnet på overflaten av proteiner, innen loop – eller coil (uten definert sekundær struktur) regioner, som gir høy fleksibilitet for polypeptid kjede på disse stedene. Dette tyder på at det er ganske hydrofile., Proline, på den annen side, er generelt ikke-polar og har egenskaper overfor de av Gly, det gir stivhet til polypeptid-kjeden ved å pålegge visse torsjon vinkler på den delen av strukturen. Grunnen til dette er diskutert i avsnittet om vridning vinkler. Glysin og proline er ofte svært bevart innenfor et protein familie siden de er viktige for bevaring av et bestemt protein fold.,idine – Hans – H
•Serin – Ser – S
•Threonine – Thr – T
•Tyrosin – Tyr – Y
•Cystein – Cys – C
Amphipathic (ofte funnet på overflaten av proteiner eller lipid membran, noen ganger også klassifisert som polar):
•Tryptofan – Trp – W
•Tyrosin – Tyr – Y
•Metionin – Met – M (kan fungere som en ligand til et metall-ioner)
Hydrofobe (normalt begravd inne i proteinet core):
•Alanin – Ala – En
•Isoleucin – Ile – jeg
•Leucine – Leu – L
•Metionin – Met – M
•Fenylalanin – Phe – F
•Valin – Val – V
•Proline – Pro – S
•Glysin – Gly – G
Legg igjen en kommentar