antilichaam

geplaatst in: Articles | 0

antilichaam, ook immunoglobuline genoemd, een beschermend eiwit dat door het immuunsysteem wordt geproduceerd als reactie op de aanwezigheid van een vreemde stof, een antigeen genaamd. Antilichamen herkennen en vergrendelen op antigenen om ze uit het lichaam te verwijderen. Een breed scala van stoffen worden door het lichaam beschouwd als antigenen, met inbegrip van ziekteverwekkende organismen en giftige materialen zoals insectengif.,

antilichaamstructuur

de vierketenstructuur van een antilichaammolecuul of immunoglobuline. De basiseenheid bestaat uit twee identieke lichte (L) kettingen en twee identieke zware (H) kettingen, die bij elkaar worden gehouden door disulfidebindingen om een flexibele Y-vorm te vormen. Elke keten bestaat uit een variabel (V) gebied en een constant (C) gebied.Encyclopædia Britannica, Inc.,
Britannica Quiz
Medical Terms and Pioneers Quiz
wie heeft de belangrijkste bloedgroepen ontdekt? Wat veroorzaakt de bloedziekte thalassemie? Test wat je weet over medische wetenschap door deze quiz te doen.

wanneer een vreemde stof het lichaam binnendringt, kan het immuunsysteem deze als vreemd herkennen omdat de moleculen op het oppervlak van het antigeen verschillen van die in het lichaam., Om de indringer te elimineren, doet het immuunsysteem een beroep op een aantal mechanismen, waaronder een van de belangrijkste—antilichaamproductie. Antilichamen worden geproduceerd door gespecialiseerde witte bloedcellen genaamd B-lymfocyten (of B-cellen). Wanneer een antigeen aan de oppervlakte van de B-cel bindt, bevordert het de cel van B om in een groep identieke cellen te verdelen en te rijpen genoemd een kloon. De rijpe B-cellen, genaamd plasmacellen, scheiden miljoenen antilichamen af in de bloedbaan en het lymfatische systeem.,

human B cell

Transmission electron micrograph of a human B cell, or B lymphocyte.

National Institute of Health, NIAID

As antibodies circulate, they attack and neutralize antigens that are identical to the one that triggered the immune response. Antibodies attack antigens by binding to them., De binding van een antilichaam aan een toxine, bijvoorbeeld, kan het GIF neutraliseren door simpelweg de chemische samenstelling te veranderen; dergelijke antilichamen worden antitoxinen genoemd. Door zich aan sommige binnenvallende microben te binden, kunnen andere antilichamen dergelijke micro-organismen immobiel maken of hen verhinderen lichaamscellen te penetreren. In andere gevallen is het antilichaam-met een laag bedekt antigeen onderworpen aan een chemische kettingreactie met aanvulling, die een reeks proteã nen in het bloed wordt gevonden., De complementreactie kan ofwel de lysis (het barsten) van de binnenvallende microbe teweegbrengen of kan microbe-dodende scavengercellen aantrekken die, of fagocytose, de invaller innemen. Zodra begonnen, gaat de antilichaamproductie verscheidene dagen door tot alle antigeenmolecules worden verwijderd. Antilichamen blijven enkele maanden in circulatie, waardoor ze een verlengde immuniteit tegen dat specifieke antigeen bieden.,

antigen; antibody; lymphocyte

Phagocytic cells destroy viral and bacterial antigens by eating them, while B cells produce antibodies that bind to and inactivate antigens.

Encyclopædia Britannica, Inc.,

B-cellen en-antilichamen vormen samen een van de belangrijkste immuniteitsfuncties, namelijk het herkennen van een binnendringend antigeen en het produceren van een enorm aantal beschermende eiwitten die het lichaam afschuren om alle sporen van dat antigeen te verwijderen. Collectief erkennen de cellen van B een bijna onbeperkt aantal antigenen; nochtans, individueel kan elke cel van B aan slechts één type van antigeen binden. De cellen van B onderscheiden antigenen door proteã nen, genoemd antigeenreceptoren, die op hun oppervlakten worden gevonden., Een antigeenreceptor is fundamenteel een antilichaamproteã ne die niet wordt afgescheiden maar aan het membraan van de B-cel wordt verankerd. Alle antigeenreceptoren die op een bepaalde B-cel worden gevonden zijn identiek, maar de receptoren die op andere B-cellen worden gevestigd verschillen. Hoewel hun algemene structuur gelijkaardig is, ligt de variatie in het gebied dat met het antigeen—het antigeen-bindende, of antilichaam-combinerend, plaats in wisselwerking staat. Deze structurele variatie onder antigeen-bindende plaatsen staat verschillende cellen van B toe om verschillende antigenen te erkennen., De antigeenreceptor herkent eigenlijk niet het volledige antigeen; in plaats daarvan bindt het aan slechts een gedeelte van de oppervlakte van het antigeen, een gebied genoemd antigenic determinant of epitope. De band tussen de receptor en epitope komt slechts voor als hun structuren complementair zijn. Als zij zijn, passen epitope en receptor samen als twee stukken van een puzzel, een gebeurtenis die nodig is om b-celproductie van antilichamen te activeren.

krijg een Britannica Premium abonnement en krijg toegang tot exclusieve content., Subscribe Now

elk antilichaammolecuul is in wezen identiek aan de antigenreceptor van de B-cel die het molecuul heeft geproduceerd. De basisstructuur van deze proteã nen bestaat uit twee paren polypeptidekettingen (lengtes van aminozuren verbonden door peptidebindingen) die een flexibele Y-vorm vormen. De stam van de Y bestaat uit een uiteinde van elk van twee identieke zware kettingen, terwijl elke arm is samengesteld uit het resterende deel van een zware ketting plus een kleinere eiwit genaamd de lichte ketting. Ook de twee lichte kettingen zijn identiek., Binnen bepaalde klassen van antilichamen zijn de stam en de bodem van de wapens vrij gelijkaardig en zo genoemd het constante gebied. De uiteinden van de armen zijn echter zeer variabel in volgorde. Het zijn deze uiteinden die antigeen binden. Aldus heeft elk antilichaam twee identieke antigeen-bindende plaatsen, één aan het eind van elk wapen, en de antigeen-bindende plaatsen variëren zeer onder antilichamen.,

variable and constant domains of an antibody

Variable (V) and constant (C) domains within the light (L) and heavy (H) chains of an antibody, or immunoglobulin, molecule. The folded shapes of the domains are maintained by disulfide bonds (―S―S―).

Encyclopædia Britannica, Inc.

Antibodies are grouped into five classes according to their constant region., Elke klasse wordt aangeduid met een letter aan een afkorting van het woord immunoglobuline: IgG, IgM, IgA, IgD en IgE. De klassen van antilichaam verschillen niet alleen in hun constante gebied maar ook in activiteit. Bijvoorbeeld, is IgG, het gemeenschappelijkste antilichaam, aanwezig meestal in het bloed en weefselvloeistoffen, terwijl IgA in de slijmvliezen wordt gevonden die de ademhalingswegen en gastro-intestinale traktaten voeren.

klassen van antilichamen

de vijf belangrijkste klassen van antilichamen (immunoglobulinen): IgG, IgA, IgD, IgE en IgM.,Encyclopædia Britannica, Inc.

voorgevormde antilichamen, die zijn afgeleid van het bloedserum van eerder geïnfecteerde mensen of dieren, worden vaak toegediend in een antiserum aan een andere persoon met het oog op onmiddellijke, passieve immunisatie tegen snelwerkende toxinen of microben, zoals die bij slangenbeten of tetanusinfecties.

Geef een reactie

Het e-mailadres wordt niet gepubliceerd. Vereiste velden zijn gemarkeerd met *