Biologie voor Majors I

geplaatst in: Articles | 0

leerresultaten

  • Identificeer verschillende belangrijke functies van eiwitten

de primaire typen en functies van eiwitten zijn vermeld in Tabel 1.

Tabel 1.,/tr>

Hormonen Insuline, thyroxine Coördineren van de activiteiten van de verschillende systemen in het lichaam
Defense Immunoglobulinen Beschermen het lichaam tegen vreemde ziekteverwekkers
Contractiele Actin, myosin Effect spiercontractie
Storage Peulvruchten opslag eiwitten, eiwit (albumine) Geef de voeding in de vroege ontwikkeling van het embryo en de zaailing

Twee bijzondere en gewone soorten eiwitten zijn enzymen en hormonen., Enzymen, die door levende cellen worden geproduceerd, zijn katalysatoren in biochemische reacties (zoals spijsvertering) en zijn meestal complexe of geconjugeerde eiwitten. Elk enzym is specifiek voor het substraat (een reactant die zich bindt aan een enzym) waarop het inwerkt. Het enzym kan helpen bij afbraak, herschikking of synthesereacties. Enzymen die hun substraten afbreken worden katabole enzymen genoemd, enzymen die complexere moleculen uit hun substraten Bouwen worden anabole enzymen genoemd, en enzymen die de reactiesnelheid beïnvloeden worden katalytische enzymen genoemd., Opgemerkt moet worden dat alle enzymen de reactiesnelheid verhogen en daarom als organische katalysatoren worden beschouwd. Een voorbeeld van een enzym is speekselamylase, dat zijn substraat amylose hydrolyseert, een bestanddeel van zetmeel.

hormonen zijn chemische signaalmoleculen, meestal kleine eiwitten of steroïden, die worden afgescheiden door endocriene cellen die specifieke fysiologische processen, waaronder groei, ontwikkeling, metabolisme en voortplanting, beheersen of reguleren. Insuline is bijvoorbeeld een eiwithormoon dat helpt om de bloedglucosespiegel te reguleren.,

eiwitten hebben verschillende vormen en molecuulgewichten; sommige eiwitten zijn bolvormig, andere vezelig van aard. Bijvoorbeeld, hemoglobine is een bolvormig eiwit, maar collageen, gevonden in onze huid, is een vezelig eiwit. De eiwitvorm is kritiek aan zijn functie, en deze vorm wordt gehandhaafd door vele verschillende soorten chemische banden. De veranderingen in temperatuur, pH, en blootstelling aan chemische producten kunnen tot permanente veranderingen in de vorm van de proteã ne leiden, die tot verlies van functie leiden, als denaturatie wordt bekend. Verschillende arrangementen van dezelfde 20 soorten aminozuren omvatten alle eiwitten., Onlangs werden twee zeldzame nieuwe aminozuren ontdekt (selenocysteïne en pirrolysine), en er kunnen nieuwe ontdekkingen aan de lijst worden toegevoegd.

samengevat: functie van eiwitten

eiwitten zijn een klasse van macromoleculen die een breed scala aan functies voor de cel uitvoeren. Ze helpen bij het metabolisme door structurele ondersteuning te bieden en door op te treden als enzymen, dragers of hormonen. De bouwstenen van eiwitten (monomeren) zijn aminozuren. Elk aminozuur heeft een centrale koolstof die met een aminogroep, een carboxylgroep, een waterstofatoom, en een R-groep of zijketen verbonden is., Er zijn 20 algemeen voorkomende aminozuren, die elk in de R-groep verschillen. Elk aminozuur is verbonden met zijn buren door een peptide band. Een lange keten van aminozuren staat bekend als een polypeptide.

eiwitten zijn georganiseerd op vier niveaus: Primair, Secundair, Tertiair en (optioneel) quaternair. De primaire structuur is de unieke opeenvolging van aminozuren. Het lokale vouwen van het polypeptide om structuren zoals de α-helix en β-geplooide plaat te vormen vormt de secundaire structuur. De totale driedimensionale structuur is de tertiaire structuur., Wanneer twee of meer polypeptiden combineren om de volledige eiwitstructuur te vormen, is de configuratie bekend als de quaternaire structuur van een proteã ne. De eiwitvorm en de functie zijn ingewikkeld verbonden; om het even welke verandering in vorm die door veranderingen in temperatuur of pH wordt veroorzaakt kan tot eiwitdenaturatie en een verlies in functie leiden.

probeer het

bijdragen!

had u een idee om deze inhoud te verbeteren? We zouden graag uw inbreng hebben.

verbeter deze pagina leer meer

Geef een reactie

Het e-mailadres wordt niet gepubliceerd. Vereiste velden zijn gemarkeerd met *