elk van de 20 meest voorkomende aminozuren heeft zijn specifieke chemische kenmerken en zijn unieke rol in eiwitstructuur en-functie. Bijvoorbeeld, gebaseerd op de neiging van de zijketen om in contact met water te zijn, kunnen aminozuren als hydrophobic (lage neiging om in contact met water te zijn), polair en geladen (energetisch gunstig contact met water) worden geclassificeerd., De geladen aminozuren zijn gemakkelijk toe te wijzen, zij omvatten twee basisresiduen, lysine (Lys) en arginine (Arg) die beide positieve lading bij neutrale pH-waarden hebben, en twee zure, aspartaat (Asp) en glutamaat (Glu) die beide negatieve lading bij neutrale pH dragen. aan de andere kant, is de polariteit niet altijd eenvoudig toe te wijzen. Serine (Ser) en threonine (Thr) zijn polair aangezien beide een hydroxylgroep dragen, asparagine (Asn) en glutamine (Gln) dragen een polaire amidegroep. Nochtans, kan histidine (zijn) zowel polair als geladen zijn, afhankelijk van het milieu en pH van de oplossing., Het heeft twee-NH-groep met een pKa-waarde van ongeveer 6. Wanneer beide groepen geprotoneerd zijn, heeft de zijketen een lading van +1. Nochtans, kan pKa door het milieu binnen de proteã NE op een manier worden gemoduleerd dat de zijketen een proton weg kan geven en neutraal kan worden, of een proton goedkeuren, die geladen wordt. Deze capaciteit maakt histidine nuttig binnen enzym actieve plaatsen. Andere aminozuren-de aromatische tyrosine (Tyr) en tryptofaan (Trp) en de niet-aromatische methionine (Met) worden vaak amfipathisch genoemd vanwege hun vermogen om zowel polair als niet-polair karakter te hebben., Deze residuen worden vaak gevonden dicht bij het oppervlak van eiwitten. De-OH groep tyrosine kan zowel een waterstofbinding doneren als accepteren. Bovendien kunnen de zijketens van histidine, tyrosine, fenylalanine en tryptofaan ook zwakke waterstofbanden van de types, OH−π, en CH−O vormen, door andere woorden elektronenwolken binnen hun ringstructuren te gebruiken. Voor bespreking van OH-π, en CH−O type waterstofbindingen zie: Scheiner et al., 2002.,de hydrofobe aminozuren omvatten alanine (Ala, A), valine (Val, V), leucine (Leu, L), isoleucine (Ile, I), proline (Pro, P), fenylalanine (Phe, F) en cysteïne (Cys). Hoewel zelfs in dit geval zijn er enkele meningsverschillen over de classificatie. Bijvoorbeeld, volgens sommige classificatieschema ‘ s, wordt Cys beschouwd om hydrophobic te zijn, terwijl anderen het om polair beschouwen aangezien het vaak dichtbij of bij de oppervlakte van proteã NEN wordt gevonden. Vaak verbinden twee residuen van Cys verschillende delen van een structuur, of zelfs verschillende domeinen/subeenheden door disulfide (S-S) bruggen te vormen., Alle hydrofobe residuen nemen deel aan van der Waals interacties en dragen bij aan de stabilisatie van de eiwitkern.
Glycine (Gly), een van de veel voorkomende aminozuren, heeft geen zijketen. Over het algemeen, wordt glycine vaak gevonden bij de oppervlakte van proteã nen, binnen lijn – of rol (zonder bepaalde secundaire structuur) gebieden, die hoge flexibiliteit aan de polypeptideketen bij deze plaatsen verstrekken. Dit suggereert dat het nogal hydrofiel is., Proline, anderzijds, is over het algemeen apolair en heeft eigenschappen tegengesteld aan die Van Gly, verstrekt het stijfheid aan de polypeptideketen door bepaalde torsiehoeken op het segment van de structuur op te leggen. De reden hiervoor wordt besproken in het hoofdstuk over torsiehoeken. Glycine en proline worden vaak hoogst geconserveerd binnen een eiwitfamilie aangezien zij voor het behoud van een bepaalde eiwitvouw essentieel zijn.,idine – Zijn – H
•Serine – Ser – S
•Threonine – Thr – T
•Tyrosine – Tyr – Y
•Cysteïne – Cys – C
Amphipathic (vaak te vinden op het oppervlak van eiwitten of lipide membranen, soms ook geclassificeerd als polar):
•Tryptofaan – Trp – W
•Tyrosine – Tyr – Y
•Methionine – Met – M (kan functioneren als een ligand aan metaalionen)
Waterafstotend (normaal begraven in de eiwit-core):
•Alanine – Ala – Een
•Isoleucine – Ile – ik
•Leucine – Leu – L
•Methionine – Met – M
•Phenylalanine – Phe – F
•Valine – Val – V
•Proline – Pro – P
•Glycine – Gly – G
Geef een reactie