każdy z 20 najczęstszych aminokwasów ma swoje specyficzne właściwości chemiczne i unikalną rolę w strukturze i funkcji białka. Na przykład, w oparciu o skłonność łańcucha bocznego do kontaktu z wodą, aminokwasy mogą być klasyfikowane jako hydrofobowe( niska skłonność do kontaktu z wodą), polarne i naładowane (korzystny energetycznie kontakt z wodą)., Naładowane aminokwasy są łatwe do przypisania, obejmują one dwie podstawowe pozostałości, lizynę (Lys) i argininę (Arg), oba posiadające ładunek dodatni przy neutralnych wartościach pH, i dwa kwaśne, asparaginian (Asp) i glutaminian (Glu), oba niosące ładunek ujemny przy neutralnym pH. z drugiej strony, polarność nie zawsze jest prosta do przypisania. Seryna (Ser) i treonina (Thr) są polarne, ponieważ obie niosą grupę hydroksylową, asparagina (Asn) i glutamina (Gln) niosą polarną grupę amidową. Jednak histydyna (His) może być zarówno polarna, jak i naładowana, w zależności od środowiska i pH roztworu., Ma grupę dwu-NH o wartości pKa około 6. Gdy obie grupy są protonowane, łańcuch boczny ma ładunek +1. Jednak PKA może być modulowany przez środowisko wewnątrz białka w taki sposób, że łańcuch boczny może oddawać proton i stać się neutralny lub przyjąć proton, stając się naładowany. Ta zdolność sprawia, że histydyna jest przydatna w miejscach aktywnych enzymów. Inne aminokwasy-aromatyczna tyrozyna (Tyr) i tryptofan (Trp) i niearomatyczna metionina (Met) są często nazywane amfipatycznymi ze względu na ich zdolność do polarnego i niepolarnego charakteru., Pozostałości te często znajdują się blisko powierzchni białek. Grupa-OH tyrozyny jest w stanie zarówno oddawać, jak i akceptować wiązanie wodorowe. Ponadto łańcuchy boczne histydyny, tyrozyny, fenyloalaniny i tryptofanu są również w stanie tworzyć słabe wiązania wodorowe typów OH−π i CH−O, innymi słowy, używając chmur elektronowych w swoich strukturach pierścieniowych. W celu omówienia OH-π i typu CH−O wiązań wodorowych patrz: Scheiner et al., 2002.,
do aminokwasów hydrofobowych należą: alanina (Ala, A), walina (Val, V), leucyna (Leu, L), izoleucyna (Ile, i), prolina (Pro, P), fenyloalanina (Phe, F) i cysteina (Cys). Chociaż nawet w tym przypadku istnieją pewne nieporozumienia na temat klasyfikacji. Na przykład, według niektórych schematów klasyfikacji, Cys jest uważany za hydrofobowy, podczas gdy inni uważają, że jest polarny, ponieważ często znajduje się blisko lub na powierzchni białek. Często dwie pozostałości Cys łączą ze sobą różne części struktury, a nawet różne domeny/podjednostki, tworząc mostki dwusiarczkowe (S-S)., Wszystkie pozostałości hydrofobowe uczestniczą w oddziaływaniach van der Waalsa i przyczyniają się do stabilizacji rdzenia białkowego.
glicyna (Gly), będąca jednym z popularnych aminokwasów, nie ma łańcucha bocznego. Ogólnie glicyna jest często spotykana na powierzchni białek, w obrębie pętli lub cewki (bez określonej struktury wtórnej), zapewniając wysoką elastyczność łańcucha polipeptydowego w tych miejscach. Sugeruje to, że jest raczej hydrofilny., Z drugiej strony Prolina jest na ogół niepolarna i ma właściwości przeciwne do Właściwości Gly, zapewnia sztywność łańcucha polipeptydowego poprzez nałożenie pewnych kątów skrętu na segment struktury. Powodem tego jest omówione w sekcji na kąty skrętne. Glicyna i prolina są często wysoce konserwowane w obrębie rodziny białek, ponieważ są one niezbędne do zachowania określonego fałdu białkowego.,idine – His – H
•Serine – Ser – S
•Treonine – Thr – T
•tyrozyna – Tyr – Y
•cysteina – Cys – C
Amphipathic (często spotykane na powierzchni białek lub błon lipidowych, czasami klasyfikowane również jako polarne):
•Tryptophan – Trp – w
•tyrozyna – Tyr – Y
•metionina – Met – m (może działać jako ligand do jonów metali)
br>hydrofobowe (Zwykle Zakopane w rdzeniu białkowym):
•alanina – Ala – a
•izoleucyna – ile – I
•leucyna – Leu – L
•metionina – Met – m
•fenyloalanina – Phe – F
•walina – Val – V
•prolina – Pro – P
•glicyna – Gly – G
Dodaj komentarz