aminokwas Ala
odkryty w białku w 1875 roku, alanina stanowi 30% pozostałości w jedwabiu. Jego niska reaktywność przyczynia się do prostej, wydłużonej struktury jedwabiu z kilkoma krzyżowymi ogniwami, co daje włóknom wytrzymałość, odporność na rozciąganie i elastyczność. Tylko stereoizomer l bierze udział w biosyntezie białek.
aminokwas Arg
u ludzi arginina jest wytwarzana podczas trawienia białek., Następnie może być przekształcany w tlenek azotu przez organizm ludzki, substancję chemiczną, o której wiadomo, że rozluźnia naczynia krwionośne.
ze względu na działanie rozszerzające naczynia, arginina została zaproponowana w leczeniu osób z przewlekłą niewydolnością serca, wysokim poziomem cholesterolu, upośledzonym krążeniem i wysokim ciśnieniem krwi, chociaż badania na tych frontach wciąż trwają. Arginina może być również wytwarzana syntetycznie, a związki związane z argininą mogą być stosowane w leczeniu osób z zaburzeniami czynności wątroby ze względu na jej rolę w promowaniu regeneracji wątroby., Chociaż arginina jest niezbędna do wzrostu, ale nie utrzymania ciała, badania wykazały, że arginina ma kluczowe znaczenie dla procesu gojenia się ran, szczególnie u osób o słabym krążeniu.
aminokwas Asn
w 1806 roku asparagina została oczyszczona z soku szparagowego, co czyni ją pierwszym aminokwasem izolowanym z naturalnego źródła. Jednak dopiero w 1932 roku naukowcy byli w stanie udowodnić, że asparagina występuje w białkach. Tylko stereoizomer l bierze udział w biosyntezie białek ssaków. Asparagina jest ważna w usuwaniu toksycznego amoniaku z organizmu.,
aminokwas Asp
Odkryty w białkach w 1868 roku, kwas asparaginowy jest powszechnie spotykany w białkach zwierzęcych, jednak tylko l-stereoizomer uczestniczy w biosyntezie białek. Rozpuszczalność tego aminokwasu w wodzie zależy od obecności w pobliżu miejsc aktywnych enzymów, takich jak pepsyna.
cysteina jest szczególnie bogata w białka włosów, kopyt i keratyny skóry, wyizolowana z kamienia moczowego w 1810 i z rogu w 1899. Następnie został syntetyzowany chemicznie, a struktura rozwiązana w latach 1903-4.,
Grupa tiolowa zawierająca siarkę w łańcuchu bocznym cysteiny ma kluczowe znaczenie dla jej właściwości, umożliwiając tworzenie mostków dwusiarczkowych między dwoma łańcuchami peptydowymi (jak w przypadku insuliny) lub tworzenie pętli w obrębie jednego łańcucha, wpływając na końcową strukturę białka. Dwie cząsteczki cysteiny połączone ze sobą wiązaniem dwusiarczkowym tworzą aminokwas cystyna, który czasami jest wymieniany oddzielnie w typowych wykazach aminokwasów. Cysteina jest wytwarzana w organizmie z seryny i metioniny i obecna tylko w L-stereoizomerze w białkach ssaków.,
osoby z chorobą genetyczną cystynuria nie są w stanie skutecznie wchłonąć cystyny do krwiobiegu. W konsekwencji wysoki poziom cystyny gromadzi się w moczu, gdzie krystalizuje i tworzy kamienie, które blokują nerki i pęcherz moczowy.
glutamina została po raz pierwszy wyizolowana z soku z buraków w 1883 roku, wyizolowana z białka w 1932 roku, a następnie syntetyzowana chemicznie w następnym roku. Glutamina jest najobficiej występującym aminokwasem w naszym organizmie i pełni kilka ważnych funkcji., U ludzi glutamina jest syntetyzowana z kwasu glutaminowego i ten etap konwersji jest niezwykle ważny w regulacji poziomu toksycznego amoniaku w organizmie, tworząc mocznik i puryny.
aminokwas glutaminowy
został wyizolowany z glutenu pszennego w 1866 roku i chemicznie zsyntetyzowany w 1890 roku.Powszechnie spotykany w białkach zwierzęcych, tylko l-stereoizomer występuje w białkach ssaków, które ludzie są w stanie syntetyzować ze wspólnego pośredniego kwasu α-ketoglutarowego. Sól sodowa kwasu L-glutaminowego, glutaminian sodu (MSG) jest powszechnie stosowany jako przyprawa i wzmacniacz smaku., Karboksylowy łańcuch boczny kwasu glutaminowego jest w stanie działać jako dawca i akceptor amoniaku, który jest toksyczny dla organizmu, umożliwiając bezpieczny transport amoniaku do wątroby, gdzie jest przekształcany w mocznik i wydalany przez nerki. Wolny kwas glutaminowy może być również rozkładany do dwutlenku węgla i wody lub przekształcany w cukry.
Gly amino acid
glicyna była pierwszym aminokwasem wyizolowanym z białka, w tym przypadku żelatyny, i jest jedynym, który nie jest optycznie aktywny (brak stereoizomerów d – lub l -)., Strukturalnie najprostszy z α-aminokwasów, jest bardzo niereaktywny po włączeniu do białek. Mimo to glicyna jest ważna w biosyntezie aminokwasu seryny, koenzymu glutationu, puryn i hemu, istotnej części hemoglobiny.
jego aminokwas
histydyna została wyizolowana w 1896 roku, a jej struktura potwierdzona syntezą chemiczną w 1911 roku. Histydyna jest bezpośrednim prekursorem histaminy i jest również ważnym źródłem węgla w syntezie puryn., Po włączeniu do białek, łańcuch boczny histydyny może działać jako akceptor protonów i dawca, przekazując ważne właściwości po połączeniu w enzymy, takie jak chymotrypsyna i te zaangażowane w metabolizm węglowodanów, białek i kwasów nukleinowych.
w przypadku niemowląt histydyna jest uważana za niezbędny aminokwas, dorośli są w stanie przejść przez krótki okres bez spożycia w diecie, ale nadal jest uważana za niezbędną.
ile aminokwasu
izoleucyna została wyizolowana z melasy cukrowej buraczanej w 1904 roku., Hydrofobowy charakter łańcucha bocznego izoleucyny jest ważny w określaniu trzeciorzędowej struktury białek, w których jest ona zawarta.
osoby cierpiące na rzadką dziedziczną chorobę zwaną chorobą syropu klonowego, mają wadliwy enzym w szlaku degradacji wspólny dla izoleucyny, leucyny i waliny. Bez leczenia metabolity gromadzą się w moczu pacjenta, przyczyniając się do charakterystycznego zapachu, który nadaje stanowi nazwę.
leucyna została wyizolowana z sera w 1819 roku, a z mięśni i wełny w stanie krystalicznym w 1820 roku., W 1891 roku został zsyntetyzowany w laboratorium.
tylko l-stereoizomer pojawia się w białku ssaków i może być rozkładany do prostszych związków przez enzymy organizmu. Niektóre białka wiążące DNA zawierają regiony, w których leucyny są ułożone w konfiguracje zwane leucyną.
aminokwas Lysine
Po raz pierwszy wyizolowano z kazeiny białka mleka w 1889 roku, a jej strukturę wyjaśniono w 1902 roku. Lizyna jest ważna w wiązaniu enzymów z koenzymami i odgrywa ważną rolę w funkcjonowaniu histonów.,
wiele upraw zbóż ma bardzo niską zawartość lizyny, co doprowadziło do niedoborów w niektórych populacjach, które w dużym stopniu opierają się na nich w odniesieniu do żywności, a także u wegetarian i diet niskotłuszczowych. W związku z tym podjęto wysiłki w celu opracowania szczepów kukurydzy bogatych w lizynę.
metionina została wyizolowana z kazeiny białka mleka w 1922 roku, a jej struktura rozwiązana przez syntezę laboratoryjną w 1928 roku.Metionina jest ważnym źródłem siarki dla wielu związków w organizmie, w tym cysteiny i tauryny., W związku z zawartością siarki metionina pomaga zapobiegać gromadzeniu się tłuszczu w wątrobie i pomaga w detoksykacji odpadów metabolicznych i toksyn.
metionina jest jedynym niezbędnym aminokwasem, który nie występuje w znacznych ilościach soi i dlatego jest produkowany komercyjnie i dodawany do wielu mączek sojowych.
Phe amino acid
fenyloalanina została po raz pierwszy wyizolowana z naturalnego źródła (kiełków łubinu) w 1879 roku, a następnie syntetyzowana chemicznie w 1882 roku., Organizm ludzki jest zwykle w stanie rozbić fenyloalaninę na tyrozynę, jednak u osób z dziedzicznym stanem fenyloketonuria (PKU) enzym, który wykonuje tę konwersję, nie ma aktywności. Nieleczona fenyloalanina gromadzi się we krwi, powodując opóźniony rozwój umysłowy u dzieci. Na w 10.000 dzieci rodzą się z chorobą, przyjęcie diety o niskiej zawartości fenyloalaniny we wczesnym okresie życia może złagodzić skutki.
Pro aminokwas
w 1900 roku prolina została syntetyzowana chemicznie., W następnym roku został on następnie wyizolowany z kazeiny białka mleka i jego struktura okazała się taka sama. Ludzie mogą syntetyzować prolinę z kwasu glutaminowego, występującą tylko jako stereoizomer L w białkach ssaków. Kiedy Prolina jest włączona do białek, jej specyficzna struktura prowadzi do ostrych zakrętów lub załamań w łańcuchu peptydowym, przyczyniając się w znacznym stopniu do ostatecznej struktury białka. Prolina i jej pochodna hydroksyprolina stanowią 21% reszt aminokwasowych kolagenu białkowego włóknistego, niezbędnego dla tkanki łącznej.,
seryna została po raz pierwszy wyizolowana z białka jedwabiu w 1865 roku, ale jej strukturę ustalono dopiero w 1902 roku. Ludzie mogą syntetyzować serynę z innych metabolitów, w tym glicyny, chociaż tylko l-stereoizomer pojawia się w białkach ssaków. Seryna jest ważna dla biosyntezy wielu metabolitów i często jest ważna dla katalitycznej funkcji enzymów, w których jest włączona, w tym chymotrypsyny i trypsyny.,
gazy nerwowe i niektóre insektycydy działają poprzez połączenie z pozostałością seryny w miejscu aktywnym esterazy acetylocholiny, całkowicie hamując enzym. Aktywność esterazy jest niezbędna do rozpadu neuroprzekaźnika acetylocholiny w przeciwnym razie niebezpiecznie wysokie poziomy gromadzą się, szybko prowadząc do drgawek i śmierci.
aminokwas Thr
treonina została wyizolowana z fibryny w 1935 roku i zsyntetyzowana w tym samym roku. Tylko l-stereoizomer pojawia się w białkach ssaków, gdzie jest stosunkowo niereaktywny., Chociaż ważne w wielu reakcjach bakterii, jego rola metaboliczna u wyższych zwierząt, w tym ludzi, pozostaje niejasna.
aminokwas Trp
wyizolowany z kazeiny (białka mleka) w 1901 roku, struktura tryptofanu została ustalona w 1907 roku, ale tylko l-stereoizomer pojawia się w białkach ssaków. W jelitach ludzkich bakterie rozkładają dietetyczny tryptofan, uwalniając związki takie jak skatol i indol, które nadają odchodom nieprzyjemny aromat. Tryptofan jest przekształcany w witaminę B3 (zwaną również kwasem nikotynowym lub niacyną), ale nie w wystarczającym tempie, aby utrzymać nas w zdrowiu., W związku z tym musimy również spożywać witaminę B3, zaniedbanie tego prowadzi do niedoboru zwanego pelagrą.
aminokwas tyrozyny
w 1846 roku wyizolowano tyrozynę z rozkładu kazeiny (białka z sera), po czym zsyntetyzowano ją w laboratorium, a jej strukturę określono w 1883 roku. Tylko obecny w L-stereoizomerze w białkach ssaków, ludzie mogą syntetyzować tyrozynę z fenyloalaniny. Tyrozyna jest ważnym prekursorem hormonów nadnerczy epinefryny i noradrenaliny, hormonów tarczycy, w tym tyroksyny i melaniny pigmentu włosów i skóry., W enzymach pozostałości tyrozyny są często związane z miejscami aktywnymi, których zmiana może zmienić swoistość enzymu lub całkowicie wymazać aktywność.
pacjenci z poważną chorobą genetyczną fenyloketonuria (PKU) nie są w stanie przekształcić fenyloalaniny w tyrozynę, podczas gdy pacjenci z alkaptonurią mają wadliwy metabolizm tyrozyny, wytwarzając charakterystyczny mocz, który ciemnieje po wystawieniu na działanie powietrza.
walina
struktura waliny została ustalona w 1906 roku, po pierwszym wyizolowaniu z albumin w 1879 roku. W białkach ssaków występuje tylko stereoizomer L., Walina może być rozkładana do prostszych związków w organizmie, ale u osób z rzadką chorobą genetyczną o nazwie syrop klonowy choroba moczu, wadliwy enzym przerywa ten proces i może okazać się śmiertelne, jeśli nieleczona.
Dodaj komentarz