Substrat (Chemia)

wpis w: Articles | 0

w biochemii substrat jest cząsteczką, na którą działa enzym. Enzymy katalizują reakcje chemiczne z udziałem substratu (- ów). W przypadku pojedynczego substratu substrat wiąże się z miejscem aktywnym enzymu i powstaje kompleks enzymatyczno-substratowy. Substrat jest przekształcany w jeden lub więcej produktów, które następnie są uwalniane z aktywnego miejsca. Miejsce aktywne jest wtedy wolne do przyjęcia innej cząsteczki substratu., W przypadku więcej niż jednego substratu, mogą one wiązać się w określonej kolejności z aktywnym miejscem, zanim zareagują razem w celu wytworzenia produktów. Substrat jest nazywany „chromogennym”, jeśli powoduje powstanie barwnego produktu, gdy działa na niego enzym. W histologicznych badaniach lokalizacji enzymów kolorowy produkt działania enzymu może być oglądany pod mikroskopem, w cienkich odcinkach tkanek biologicznych. Podobnie substrat jest nazywany „fluorogennym”, jeśli powoduje powstanie produktu fluorescencyjnego, gdy działa na niego enzym.,

na przykład tworzenie skrzepu (koagulacja podpuszczkowa) jest reakcją, która zachodzi po dodaniu enzymu rennin do mleka. W tej reakcji substratem jest białko mleka (np. kazeina), a enzymem rennina. Produkty są dwa polipeptydy, które zostały utworzone przez rozszczepienie większego substratu peptydowego. Innym przykładem jest rozkład chemiczny nadtlenku wodoru przeprowadzany przez enzym katalazę. Ponieważ enzymy są katalizatorami, nie są one zmieniane przez reakcje, które przeprowadzają. Substrat (- y) jest jednak/są przekształcane w produkt (- y)., Tutaj nadtlenek wodoru jest przekształcany w wodę i gaz tlenowy.

E + S ↽ − − ES ES EP EP ↽ − − ⇀ E + p {\displaystyle {\ce {{e}+ s <=> ES -> EP iv id=”fb1b181873″

=>{e}+ p}}

  • gdzie E jest enzymem, S jest substratem, a p jest produktem

podczas gdy pierwszy (wiązanie) i trzeci (odwijanie) etap jest zasadniczo odwracalny, środkowy etap może być nieodwracalny (jak w reakcjach renninu i katalazy, o których mowa) lub odwracalny (np., wielu reakcji w szlaku metabolicznym glikolizy).

zwiększając stężenie substratu, szybkość reakcji wzrośnie ze względu na prawdopodobieństwo, że liczba kompleksów enzymatyczno-substratowych wzrośnie; dzieje się tak, dopóki stężenie enzymu nie stanie się czynnikiem ograniczającym.

rozwiązłość Substratuedytuj

Główny artykuł: rozwiązłość enzymu

chociaż enzymy są zazwyczaj wysoce specyficzne, niektóre są w stanie wykonać katalizę na więcej niż jednym podłożu, właściwość określaną jako rozwiązłość enzymu. Enzym może mieć wiele rodzimych substratów i szeroką specyficzność (np., utlenianie przez cytochrom p450s) lub może mieć pojedyncze rodzime podłoże z zestawem podobnych substratów nie rodzimych, które może katalizować w pewnym mniejszym tempie. Substraty, z którymi dany enzym może reagować in vitro, w warunkach laboratoryjnych, niekoniecznie muszą odzwierciedlać fizjologiczne, endogenne substraty reakcji enzymu in vivo. Oznacza to, że enzymy niekoniecznie wykonują wszystkie reakcje w organizmie, które mogą być możliwe w laboratorium., Na przykład, podczas gdy hydrolaza amidowa kwasów tłuszczowych (FAAH) może hydrolizować endokannabinoidy 2-ARACHIDONOILGLYCEROL (2-AG) i anandamid w porównywalnych ilościach in vitro, genetyczne lub farmakologiczne zakłócenie FAAH podnosi anandamid, ale nie 2-AG, co sugeruje, że 2-AG nie jest endogennym substratem in vivo dla FAAH. W innym przykładzie obserwuje się gwałtowny wzrost tauryny N-acylowej (NATs) u zwierząt zaburzonych przez FAAH, ale w rzeczywistości są ubogimi substratami FAAH in vitro.,

Wrażliwośćedytuj

wrażliwe substraty znane również jako wrażliwe substraty indeksowe to leki, które wykazują zwiększenie AUC ≥5-krotnie z silnymi inhibitorami indeksu danego szlaku metabolicznego w badaniach klinicznych interakcji lek-lek (DDI).

substraty o umiarkowanej wrażliwości są lekami, które wykazują zwiększenie AUC ≥2 do < 5-krotnie z silnymi inhibitorami indeksu danego szlaku metabolicznego w klinicznych badaniach DDI.,

interakcje między substratamiedytuj

metabolizm tego samego izoenzymu cytochromu P450 może prowadzić do kilku klinicznie istotnych interakcji między lekami.

Dodaj komentarz

Twój adres email nie zostanie opublikowany. Pola, których wypełnienie jest wymagane, są oznaczone symbolem *