aminoácido Ala
descoberto nas proteínas em 1875, a alanina perfaz 30% dos resíduos na seda. Sua baixa reatividade contribui para a estrutura simples e alongada da seda, com poucas ligações cruzadas, o que dá força às fibras, resistência ao alongamento e flexibilidade. Apenas o estereoisómero l participa na biossíntese das proteínas.no ser humano, a arginina é produzida quando as proteínas são digeridas., Pode então ser convertido em óxido nítrico pelo corpo humano, um químico conhecido por relaxar os vasos sanguíneos.devido aos seus efeitos vasodilatadores, a arginina tem sido proposta para o tratamento de pessoas com insuficiência cardíaca crónica, colesterol elevado, circulação comprometida e pressão arterial elevada, embora a pesquisa nestas frentes ainda esteja em curso. Arginina também pode ser produzida sinteticamente, e compostos relacionados com arginina podem ser usados no tratamento de pessoas com disfunção hepática devido ao seu papel na promoção da regeneração hepática., Embora a arginina seja necessária para o crescimento, mas não para a manutenção do corpo, pesquisas indicaram que a arginina é crucial para o processo de cicatrização da ferida, particularmente naqueles com circulação deficiente.em 1806, a asparagina foi purificada do suco de espargos, tornando-se o primeiro aminoácido a ser isolado de uma fonte natural. No entanto, só em 1932 os cientistas conseguiram provar que a asparagina ocorria em proteínas. Apenas o estereoisómero l participa na biossíntese das proteínas dos mamíferos. A asparagina é importante na remoção de amônia tóxica do corpo.,
aminoácido Asp
descoberto em proteínas em 1868, ácido aspártico é comumente encontrado em proteínas animais, no entanto, apenas o estereoisómero l participa na biossíntese de proteínas. A solubilidade em água deste aminoácido presta-se à presença perto dos locais activos de enzimas como a pepsina.a cisteína é particularmente abundante nas proteínas do cabelo, cascos e queratina da pele, tendo sido isolada a partir de um cálculo urinário em 1810 e do chifre em 1899. Posteriormente, foi sintetizada quimicamente, e a estrutura foi resolvida em 1903-4.,o grupo tiol contendo enxofre na cadeia lateral de cisteína é a chave para suas propriedades, permitindo a formação de pontes dissulfeto entre duas cadeias péptidas (como com a insulina) ou formação de laço dentro de uma cadeia única, impactando a estrutura proteica final. Duas moléculas de cisteína ligadas entre si por uma ligação de dissulfeto compõem a cistina do aminoácido, que às vezes é listada separadamente em listas de aminoácidos comuns. A cisteína é produzida no organismo a partir de serina e metionina e só está presente no estereoisómero l nas proteínas dos mamíferos.,
pessoas com doença genética cistinúria são incapazes de reabsorver eficazmente a cistina na sua corrente sanguínea. Consequentemente, níveis elevados de cistina acumulam-se na urina onde cristaliza e forma pedras que bloqueiam os rins e a bexiga.
aminoácido Gln
Glutamina foi isolada pela primeira vez a partir do suco de beterraba em 1883, isolada a partir de uma proteína em 1932 e subsequentemente sintetizada quimicamente no ano seguinte. A glutamina é o aminoácido mais abundante nos nossos corpos e desempenha várias funções importantes., Em humanos, a glutamina é sintetizada a partir de ácido glutâmico e este passo de conversão é de vital importância na regulação do nível de amônia tóxica no corpo, formando ureia e purinas.o ácido glutâmico foi isolado do glúten de trigo em 1866 e sintetizado quimicamente em 1890.Comumente encontrado em proteínas animais, apenas o estereoisómero l ocorre em proteínas de mamíferos, que os seres humanos são capazes de sintetizar a partir do ácido α-cetoglutárico intermediário comum. O sal monossódico do ácido L-glutâmico, glutamato monossódico (MSG) é comumente usado como um condimento e um intensificador de sabor., O carboxilo cadeia lateral do ácido glutâmico é capaz de atuar como um doador e aceitador de amônia, que é tóxica para o organismo, permitindo o transporte seguro de amônia para o fígado, onde é convertido em ureia e excretada pelos rins. O ácido glutâmico livre também pode ser degradado em dióxido de carbono e água ou transformado em açúcares.
aminoácido Gly
glicina foi o primeiro aminoácido a ser isolado de uma proteína, neste caso gelatina, e é o único que não é opticamente ativo (sem estereoisômeros d ou l)., Estruturalmente o mais simples Dos α-aminoácidos, é muito pouco reativo quando incorporado em proteínas. Mesmo assim, a glicina é importante na biossíntese do aminoácido serina, a coenzima glutationa, purinas e heme, uma parte vital da hemoglobina.
His amino acid
histidina was isolated in 1896 and its structure confirmed by chemical synthesis in 1911. Histidina é o precursor direto da histamina e é também uma importante fonte de carbono na síntese de purina., Quando incorporada em proteínas, a cadeia lateral de histidina pode atuar como um aceitador de prótons e doador, transmitindo propriedades importantes quando combinadas em enzimas como quimotripsina e aqueles envolvidos no metabolismo de carboidratos, proteínas e ácidos nucleicos.para lactentes, histidina é considerada um aminoácido essencial, os adultos são capazes de passar por curtos períodos sem ingestão alimentar, mas ainda é considerado essencial.a isoleucina foi isolada a partir de melaços de beterraba sacarina em 1904., A natureza hidrofóbica da cadeia lateral da isoleucina é importante na determinação da estrutura terciária das proteínas em que está incluída.aqueles que sofrem de uma doença hereditária rara chamada doença da urina de xarope de ácer, têm uma enzima defeituosa na Via de degradação comum à isoleucina, leucina e valina. Sem tratamento, os metabolitos acumulam-se na urina do doente, contribuindo com o odor característico que dá à condição o seu nome.
aminoácido Leu
Leucina foi isolada do queijo em 1819 e do músculo e là no seu estado cristalino em 1820., Em 1891, foi sintetizado no laboratório.apenas o estereoisómero-l aparece nas proteínas dos mamíferos e pode ser degradado em compostos mais simples pelas enzimas do corpo. Algumas proteínas de ligação ao ADN contêm regiões nas quais as leucinas são dispostas em Configurações chamadas leucina zippers.
aminoácido Lys
lisina foi isolada pela primeira vez da caseína proteica do leite em 1889, e sua estrutura elucidada em 1902. A lisina é importante na ligação das enzimas às coenzimas e desempenha um papel importante na forma como as histonas funcionam.,muitas culturas cerealíferas são muito baixas na lisina, o que levou a deficiências em algumas populações que dependem fortemente destes para alimentos, bem como em vegetarianos e dieteres de baixa gordura. Consequentemente, foram feitos esforços para desenvolver estirpes de milho ricas em lisina.
Met amino acid
Metionine was isolated from the milk protein caseínas in 1922, and its structure solved by laboratory synthesis in 1928.A metionina é uma importante fonte de enxofre para numerosos compostos no organismo, incluindo cisteína e taurina., Ligada ao seu teor de enxofre, a metionina ajuda a prevenir a acumulação de gordura no fígado e ajuda a desintoxicar os resíduos metabólicos e as toxinas.a metionina é o único aminoácido essencial que não está presente em quantidades significativas de soja e, portanto, é produzido comercialmente e adicionado a muitos produtos de farinha de soja.a fenilalanina foi inicialmente isolada a partir de uma fonte natural (rebentos de tremoço) em 1879 e subsequentemente sintetizada quimicamente em 1882., O corpo humano é normalmente capaz de decompor a fenilalanina em tirosina, no entanto, em indivíduos com a condição hereditária fenilcetonúria (PKU), a enzima que realiza esta conversão carece de actividade. Se não for tratada, a fenilalanina acumula-se no sangue causando atraso mental em crianças. Em 10.000 crianças nascem com esta condição, a adopção de uma dieta baixa em fenilalanina no início da vida pode aliviar os efeitos.em 1900, prolina foi sintetizada quimicamente., No ano seguinte foi então isolado da caseína proteica do leite e sua estrutura mostrou ser a mesma. Os seres humanos podem sintetizar prolina a partir de ácido glutâmico, aparecendo apenas como o estereoisómero l em proteínas de mamíferos. Quando a prolina é incorporada em proteínas, sua estrutura peculiar leva a curvas agudas, ou fissuras, na cadeia peptídica, contribuindo grandemente para a estrutura final da proteína. A prolina e os seus derivados, a hidroxiprolina, representam 21% dos resíduos de aminoácidos do colagénio proteico fibroso, essencial para o tecido conjuntivo.,a serina foi isolada pela primeira vez da proteína da seda em 1865, mas a sua estrutura não foi estabelecida até 1902. Os seres humanos podem sintetizar serina a partir de outros metabolitos, incluindo a glicina, embora apenas o estereoisómero l apareça nas proteínas dos mamíferos. A serina é importante para a biossíntese de muitos metabolitos e é muitas vezes importante para a função catalítica das enzimas em que é incorporada, incluindo quimotripsina e tripsina.,gases nervosos e alguns inseticidas agem combinando com um resíduo de serina no local ativo da acetilcolina esterase, inibindo completamente a enzima. A atividade da Esterase é essencial para quebrar o neurotransmissor acetilcolina, caso contrário, níveis perigosamente elevados se acumulam, levando rapidamente a convulsões e morte.
o aminoácido Thr
treonina foi isolado da fibrina em 1935 e sintetizado no mesmo ano. Apenas o estereoisómero l aparece nas proteínas dos mamíferos, onde é relativamente inactivo., Embora importante em muitas reações em bactérias, seu papel metabólico em animais superiores, incluindo humanos, permanece incerto.isolado da caseína (proteína do leite) em 1901, a estrutura de triptofano foi estabelecida em 1907, mas apenas o estereoisómero l aparece nas proteínas dos mamíferos. No intestino humano, as bactérias quebram o triptofano dietético, libertando compostos como o skatole e o indole que dão às fezes o seu aroma desagradável. O triptofano é convertido em vitamina B3 (também chamada ácido nicotínico ou niacina), mas não a uma taxa suficiente para nos manter saudáveis., Por conseguinte, temos também de ingerir vitamina B3, não o fazendo levando a uma deficiência chamada pelagra.em 1846, a tirosina foi isolada da degradação da caseína (uma proteína de queijo), após a qual foi sintetizada em laboratório e a sua estrutura determinada em 1883. Apenas presente no estereoisómero l nas proteínas dos mamíferos, os seres humanos podem sintetizar a tirosina a partir da fenilalanina. A tirosina é um importante precursor das hormonas adrenais epinefrina e norepinefrina, hormonas tiroideias incluindo tiroxina e o cabelo e pigmento da pele melanina., Nas enzimas, os resíduos de tirosina estão frequentemente associados a locais activos, cuja alteração pode alterar a especificidade enzimática ou eliminar completamente a actividade.a fenilcetonúria (PKU) é incapaz de converter fenilalanina em tirosina, enquanto que os doentes com alcaptonúria têm um metabolismo defeituoso da tirosina, produzindo urina distinta que escurece quando expostos ao ar.
aminoácido Val
a estrutura da valina foi estabelecida em 1906, após ter sido isolada pela primeira vez da albumina em 1879. Apenas o estereoisómero l aparece nas proteínas dos mamíferos., Valina pode ser degradada em compostos mais simples no corpo, mas em pessoas com uma condição genética rara chamada doença de urina de xarope de ácer, uma enzima defeituosa interrompe este processo e pode ser fatal se não for tratada.
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