cada um dos 20 aminoácidos mais comuns tem as suas características químicas específicas e o seu papel único na estrutura e função proteicas. Por exemplo, baseado na propensão da cadeia lateral para estar em contato com a água, aminoácidos podem ser classificados como hidrofóbicos (baixa propensão para estar em contato com a água), polares e carregados (contato energeticamente favorável com a água)., Os aminoácidos carregados são fáceis de atribuir, eles incluem dois resíduos básicos, lisina (Lys) e arginina (Arg) ambos com carga positiva a valores de pH neutro, e dois ácidos, aspartato (Asp) e glutamato (Glu) ambos carregando carga negativa a pH neutro. A serina (Ser) e a treonina (Thr) são polares uma vez que ambos possuem um grupo hidroxilo, asparagina (Asn) e glutamina (Gln) possuem um grupo amida polar. No entanto, histidina (seu) pode ser tanto polar quanto carregado, dependendo do ambiente e pH da solução., Tem um grupo de dois –NH com um valor de pKa de cerca de 6. Quando ambos os grupos são protonados, a cadeia lateral tem uma carga de +1. No entanto, o pKa pode ser modulado pelo ambiente dentro da proteína de uma forma que a cadeia lateral pode dar um próton e tornar-se neutro, ou aceitar um próton, tornando-se carregado. Esta capacidade torna a histidina útil em locais activos enzimáticos. Outros aminoácidos-a tirosina aromática (Tyr) e triptofano (Trp) e a metionina não aromática (Met) são muitas vezes chamados de anfipáticos devido à sua capacidade de ter caráter polar e não-polar., Estes resíduos são frequentemente encontrados perto da superfície das proteínas. O grupo OH de tirosina é capaz de doar e aceitar uma ligação de hidrogênio. Além disso, as cadeias laterais de histidina, tirosina, fenilalanina e triptofano também são capazes de formar fracas ligações de hidrogénio, dos tipos, OH−π, e CH−O, por outras palavras, usando nuvens de elétrons dentro de suas estruturas em anel. For discussion of OH-π, and CH – o type of hydrogen bonds see: Scheiner et al., 2002.,
O nível de aminoácidos incluem alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) e cisteína (Cys). Embora, mesmo neste caso, existam alguns desacordos sobre a classificação. Por exemplo, de acordo com alguns esquemas de classificação, O Cys é considerado hidrofóbico, enquanto outros o consideram polar, uma vez que é frequentemente encontrado perto ou na superfície das proteínas. Muitas vezes, dois resíduos de Cys conectam diferentes partes de uma estrutura, ou mesmo diferentes domínios/subunidades, formando pontes dissulfeto (S-S)., Todos os resíduos hidrofóbicos participam das interações de van der Waals e contribuem para a estabilização do núcleo proteico. glicina (Gly), sendo um dos aminoácidos comuns, não tem uma cadeia lateral. Geralmente, a glicina é frequentemente encontrada na superfície das proteínas, dentro de regiões de ciclo-ou bobina (sem estrutura secundária definida), proporcionando alta flexibilidade para a cadeia polipeptídica nestes locais. Isto sugere que é bastante hidrofílico., Prolina, por outro lado, é geralmente não-polar e tem propriedades opostas às de Gly, ele fornece rigidez para a cadeia polipeptídica, impondo certos ângulos de torção no segmento da estrutura. A razão para isso é discutida na seção sobre ângulos de torção. A glicina e a prolina são muitas vezes altamente conservadas dentro de uma família de proteínas, uma vez que são essenciais para a conservação de uma determinada dobra proteica.,idine – Seu – H
•Serina – Ser – S
•Treonina – Thr – T
•Tirosina – Tyr – Y
•Cisteína – Cys – C
Amphipathic (geralmente encontrado na superfície de proteínas ou lipídios de membranas, às vezes, também classificados como polar):
•Triptofano – Trp – W
•Tirosina – Tyr – Y
•Metionina Met – M (pode funcionar como um ligante para o metal ions)
Hidrofóbica (normalmente enterrado dentro de proteína de núcleo):
•Alanina – Ala – A
•Isoleucina – Ile – I
•Leucina – Leu – L
•Metionina Met – M
•Fenilalanina – Phe – F
•Valina – Val – V
•Prolina – Pro – P
•Glicina – Gly – G
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