aminoacizi – blocurile de proteine

posted in: Articles | 0

Ala aminoacid

descoperit în proteine în 1875, alanina reprezintă 30% din reziduurile din mătase. Reactivitatea sa scăzută contribuie la structura simplă, alungită a mătăsii, cu puține legături încrucișate, ceea ce conferă fibrelor rezistență, rezistență la întindere și flexibilitate. Numai stereoizomerul l participă la biosinteza proteinelor.la om, arginina este produsă atunci când proteinele sunt digerate., Acesta poate fi apoi transformat în oxid nitric de către corpul uman, un produs chimic cunoscut pentru relaxarea vaselor de sânge.
datorită efectelor sale vasodilatatoare, arginina a fost prezentată pentru tratamentul persoanelor cu insuficiență cardiacă cronică, colesterol ridicat, circulație compromisă și hipertensiune arterială, deși cercetările pe aceste fronturi sunt încă în desfășurare. Arginina poate fi, de asemenea, produsă sintetic, iar compușii legați de arginină pot fi utilizați în tratarea persoanelor cu disfuncție hepatică datorită rolului său în promovarea regenerării hepatice., Deși arginina este necesară pentru creștere, dar nu pentru întreținerea corpului, cercetările au indicat că arginina este crucială pentru procesul de vindecare a rănilor, în special la cei cu circulație slabă.

ASN aminoacid

în 1806, asparagina a fost purificată din sucul de sparanghel, făcându-l primul aminoacid izolat dintr-o sursă naturală. Cu toate acestea, abia în 1932 oamenii de știință au reușit să demonstreze că asparagina a apărut în proteine. Numai stereoizomerul l participă la biosinteza proteinelor de mamifere. Asparagina este importantă în eliminarea amoniacului toxic din organism.,descoperit în proteine în 1868, acidul aspartic se găsește frecvent în proteinele animale, cu toate acestea numai stereoizomerul l participă la biosinteza proteinelor. Solubilitatea în apă a acestui aminoacid se pretează la prezența în apropierea locurilor active a enzimelor cum ar fi pepsina.cisteina este deosebit de abundentă în proteinele părului, copitelor și cheratinei pielii, fiind izolată dintr-un calcul urinar în 1810 și din corn în 1899. Ulterior, a fost sintetizat chimic, iar structura a fost rezolvată în 1903-4.,
grupul tiol care conține sulf din lanțul lateral al cisteinei este esențial pentru proprietățile sale, permițând formarea de punți disulfidice între două lanțuri peptidice (ca și în cazul insulinei) sau formarea buclei într-un singur lanț, afectând structura finală a proteinei. Două molecule de cisteină legate între ele printr-o legătură disulfidică alcătuiesc cistina aminoacidului, care este uneori listată separat în listele comune de aminoacizi. Cisteina este produsă în organism din serină și metionină și este prezentă numai în stereoizomerul l din proteinele de mamifere.,

persoanele cu cistinurie condiție genetică sunt în imposibilitatea de a reabsorbi în mod eficient cistină în fluxul sanguin lor. În consecință, nivelurile ridicate de cistină se acumulează în urină, unde cristalizează și formează pietre care blochează rinichii și vezica urinară.glutamina a fost izolată pentru prima dată din sucul de sfeclă în 1883, izolată dintr-o proteină în 1932 și ulterior sintetizată chimic în anul următor. Glutamina este cel mai abundent aminoacid din corpul nostru și îndeplinește mai multe funcții importante., La om, glutamina este sintetizată din acid glutamic și această etapă de conversie este vitală în reglarea nivelului de amoniac toxic din organism, formând uree și purine.acidul Glutamic a fost izolat din glutenul de grâu în 1866 și sintetizat chimic în 1890.În mod obișnuit, în proteinele animale, numai stereoizomerul l apare în proteinele de mamifere, pe care oamenii sunt capabili să le sintetizeze din acidul α-cetoglutaric intermediar comun. Sarea monosodică a acidului L-glutamic, glutamatul monosodic (MSG) este frecvent utilizat ca condiment și potențiator de aromă., Lanțul lateral carboxil al acidului glutamic este capabil să acționeze ca donator și acceptor al amoniacului, care este toxic pentru organism, permițând transportul sigur al amoniacului în ficat, unde este transformat în uree și excretat de rinichi. Acidul glutamic liber poate fi, de asemenea, degradat la dioxid de carbon și apă sau transformat în zaharuri.glicina a fost primul aminoacid care a fost izolat dintr – o proteină, în acest caz gelatină, și este singurul care nu este optic activ (fără stereoizomeri d-sau l)., Din punct de vedere structural, cel mai simplu dintre α-aminoacizii, este foarte nereactiv atunci când este încorporat în proteine. Chiar și așa, glicina este importantă în biosinteza aminoacidului serină, coenzima glutation, purine și heme, o parte vitală a hemoglobinei.histidina a fost izolată în 1896 și structura sa confirmată prin sinteză chimică în 1911. Histidina este precursorul direct al histaminei și este, de asemenea, o sursă importantă de carbon în sinteza purinei., Când este încorporat în proteine, lanțul lateral al histidinei poate acționa ca acceptor și donator de protoni, transmițând proprietăți importante atunci când este combinat în enzime precum chimotripsina și cele implicate în metabolismul carbohidraților, proteinelor și acizilor nucleici.
pentru sugari, histidina este considerată un aminoacid esențial, adulții sunt capabili să meargă pentru perioade scurte fără aport alimentar, dar este încă considerat esențial.

aminoacidul Ile

izoleucina a fost izolată din melasa de zahăr din sfeclă în 1904., Natura hidrofobă a lanțului lateral al izoleucinei este importantă în determinarea structurii terțiare a proteinelor în care este inclusă.
cei care suferă de o tulburare ereditară rară numită boală de urină cu sirop de arțar, au o enzimă defectuoasă în calea de degradare comună izoleucinei, leucinei și valinei. Fără tratament, metaboliții se acumulează în urina pacientului, contribuind la mirosul distinctiv care îi dă numele.leucina a fost izolată din brânză în 1819 și din mușchi și lână în stare cristalină în 1820., În 1891, a fost sintetizat în laborator.
numai stereoizomerul l apare în proteina mamiferelor și poate fi degradat în compuși mai simpli de către enzimele organismului. Unele proteine de legare a ADN-ului conțin regiuni în care leucinele sunt aranjate în configurații numite fermoare de leucină.lizina a fost izolată pentru prima dată din cazeina proteică din lapte în 1889, iar structura sa a fost elucidată în 1902. Lizina este importantă în legarea enzimelor de coenzime și joacă un rol important în funcționarea histonelor.,
multe culturi de cereale sunt foarte scăzute în lizină, ceea ce a dus la deficiențe în unele populații care se bazează foarte mult pe acestea pentru alimente, precum și la vegetarieni și diete cu conținut scăzut de grăsimi. În consecință, s-au depus eforturi pentru a dezvolta tulpini de porumb bogate în lizină.metionina a fost izolată din cazeina proteică din lapte în 1922, iar structura sa a fost rezolvată prin sinteză de laborator în 1928.Metionina este o sursă importantă de sulf pentru numeroși compuși din organism, inclusiv cisteină și taurină., Legat de conținutul său de sulf, metionina ajută la prevenirea acumulării de grăsimi în ficat și ajută la detoxifierea deșeurilor metabolice și a toxinelor.
metionina este singurul aminoacid esențial care nu este prezent în cantități semnificative de soia și, prin urmare, este produs comercial și adăugat la multe produse din făină de soia.fenilalanina a fost izolată pentru prima dată dintr-o sursă naturală (germeni de lupin) în 1879 și ulterior sintetizată chimic în 1882., Organismul uman este în mod obișnuit capabil să descompună fenilalanina în tirozină, cu toate acestea, la persoanele cu fenilcetonurie (PKU), enzima care efectuează această conversie nu are activitate. Dacă este lăsată netratată, fenilalanina se acumulează în sânge, provocând o dezvoltare mentală întârziată la copii. La 10.000 de copii se nasc cu această afecțiune, adoptarea unei diete scăzute în fenilalanină la începutul vieții poate ușura efectele.

Pro aminoacid

În 1900, prolina a fost sintetizată chimic., În anul următor a fost apoi izolat din cazeina proteică din lapte, iar structura sa sa dovedit a fi aceeași. Oamenii pot sintetiza prolina din acidul glutamic, apărând doar ca l-stereoizomer în proteinele de mamifere. Când prolina este încorporată în proteine, structura sa particulară duce la coturi ascuțite sau îndoiri în lanțul peptidic, contribuind foarte mult la structura finală a proteinei. Prolina și derivatul său hidroxiprolina reprezintă 21% din reziduurile de aminoacizi ale colagenului proteic fibros, esențial pentru țesutul conjunctiv.,

Ser aminoacid

Serina a fost izolată pentru prima dată din proteina de mătase în 1865, dar structura sa nu a fost stabilită până în 1902. Oamenii pot sintetiza Serina de la alți metaboliți, inclusiv glicina, deși numai l-stereoizomerul apare în proteinele de mamifere. Serina este importantă pentru biosinteza multor metaboliți și este adesea importantă pentru funcția catalitică a enzimelor în care este încorporată, inclusiv chimotripsina și tripsina.,
gazele nervoase și unele insecticide acționează prin combinarea cu un reziduu de serină în locul activ al esterazei acetilcolinei, inhibând complet enzima. Activitatea esterazei este esențială pentru defalcarea neurotransmițătorului acetilcolină, în caz contrar, niveluri periculoase ridicate se acumulează, ducând rapid la convulsii și moarte.treonina a fost izolată din fibrină în 1935 și sintetizată în același an. Numai l-stereoizomerul apare în proteinele mamiferelor unde este relativ nereactiv., Deși este important în multe reacții la bacterii, rolul său metabolic la animalele superioare, inclusiv la oameni, rămâne neclar.

TRP aminoacid

izolat din cazeină (proteine din lapte) în 1901, structura triptofanului a fost stabilită în 1907, dar numai stereoizomerul l apare în proteinele de mamifere. În intestinul uman, bacteriile descompun triptofanul alimentar, eliberând compuși precum skatolul și indolul care dau fecalelor aroma lor neplăcută. Triptofanul este transformat în vitamina B3 (numită și acid nicotinic sau niacină), dar nu într-o rată suficientă pentru a ne menține sănătoși., În consecință, trebuie să ingerăm și vitamina B3, eșecul de a face acest lucru ducând la o deficiență numită pellagra.în 1846 tirozina a fost izolată de degradarea cazeinei (o proteină din brânză), după care a fost sintetizată în laborator și structura sa determinată în 1883. Prezent doar în L-stereoizomerul din proteinele de mamifere, oamenii pot sintetiza tirozina din fenilalanină. Tirozina este un precursor important al hormonilor suprarenali epinefrina și norepinefrina, hormoni tiroidieni, inclusiv tiroxina și melanina pigmentului părului și pielii., În enzime, reziduurile de tirozină sunt adesea asociate cu situsuri active, modificarea cărora poate schimba specificitatea enzimei sau poate șterge complet activitatea.
Suferă de grave afecțiuni genetice fenilcetonurie (PKU) sunt în imposibilitatea de a converti fenilalanina în tirozină, în timp ce pacienții cu alkaptonuria au un defect în metabolismul tirozinei, care produc distinctiv urină care întunecă atunci când sunt expuse la aer.

aminoacidul Val

structura valinei a fost stabilită în 1906, după ce a fost izolată pentru prima dată de albumină în 1879. Numai l-stereoizomerul apare în proteina mamiferelor., Valina poate fi degradată în compuși mai simpli în organism, dar la persoanele cu o afecțiune genetică rară numită boală de urină cu sirop de arțar, o enzimă defectuoasă întrerupe acest proces și se poate dovedi fatală dacă nu este tratată.

Lasă un răspuns

Adresa ta de email nu va fi publicată. Câmpurile obligatorii sunt marcate cu *