fiecare dintre cei mai comuni 20 de aminoacizi are caracteristicile sale chimice specifice și rolul său unic în structura și funcția proteinelor. De exemplu, pe baza tendinței lanțului lateral de a fi în contact cu apa, aminoacizii pot fi clasificați ca hidrofobi (tendință scăzută de a fi în contact cu apa), polari și încărcați (contact favorabil energetic cu apa)., Acuzat de amino-acizi sunt ușor de a atribui, acestea includ două reziduuri de bază, lizina (Lys) și arginina (Arg), ambele având sarcină pozitivă la valori ale pH-ului neutru, și două acide, aspartat (Fsa) și glutamatul (Glu), ambele purtând sarcină negativă la pH neutru. Pe de altă parte, polaritatea nu este întotdeauna simplu să-l alocați. Serina (Ser) și treonina (Thr) sunt polare, deoarece ambele poartă o grupare hidroxil, asparagina (Asn) și glutamina (Gln) poartă o grupare amidă polară. Cu toate acestea, histidina (His) poate fi atât polară, cât și încărcată, în funcție de mediul și pH-ul soluției., Are un grup de două NH cu o valoare pKa de aproximativ 6. Când ambele grupuri sunt protonate, lanțul lateral are o încărcătură de + 1. Cu toate acestea, pKa poate fi modulată de mediul din interiorul proteinei într-un mod în care lanțul lateral poate da un proton și poate deveni neutru sau poate accepta un proton, devenind încărcat. Această capacitate face ca histidina să fie utilă în cadrul siturilor active enzimatice. Alți aminoacizi-tirozina aromatică (Tyr) și triptofanul (Trp) și metionina non-aromatică (Met) sunt adesea numiți amfipați datorită capacității lor de a avea caracter polar și nepolar., Aceste reziduuri se găsesc adesea aproape de suprafața proteinelor. Grupul de tirozină-OH este capabil să doneze și să accepte o legătură de hidrogen. În plus, lanțurile laterale ale histidinei, tirozinei, fenilalaninei și triptofanului sunt, de asemenea, capabile să formeze legături slabe de hidrogen de tipurile OH−π și CH−o, cu alte cuvinte folosind nori de electroni în structurile lor inelare. Pentru discuții despre Oh-π și tipul de legături de hidrogen CH−o vezi: Scheiner și colab., 2002.,
aminoacizii hidrofobi includ alanină (Ala, a), valină (Val, V), leucină (Leu, L), izoleucină (Ile, I), prolină (Pro, P), fenilalanină (Phe, F) și cisteină (Cys). Deși chiar și în acest caz există unele dezacorduri cu privire la clasificare. De exemplu, conform unor scheme de clasificare, Cys este considerat a fi hidrofob, în timp ce alții consideră că este polar, deoarece se găsește adesea aproape de sau la suprafața proteinelor. Adesea două reziduuri Cys conecta împreună diferite părți ale unei structuri, sau chiar diferite domenii / subunități prin formarea disulfură (S-S) poduri., Toate reziduurile hidrofobe participă la interacțiunile van der Waals și contribuie la stabilizarea miezului proteic.
Glicina (Gly), fiind unul dintre aminoacizii obișnuiți, nu are un lanț lateral. În general, Glicina se găsește adesea la suprafața proteinelor, în regiunile cu buclă sau bobină (fără structură secundară definită), oferind o flexibilitate ridicată lanțului polipeptidic în aceste locații. Acest lucru sugerează că este mai degrabă hidrofil., Proline, pe de altă parte, este în general nepolar și are proprietăți opuse celor ale Gly, asigură rigiditate lanțului polipeptidic prin impunerea anumitor unghiuri de torsiune pe segmentul structurii. Motivul pentru aceasta este discutat în secțiunea privind unghiurile de torsiune. Glicina și prolina sunt adesea foarte conservate în cadrul unei familii de proteine, deoarece sunt esențiale pentru conservarea unui anumit pliu de proteine.,idine – Lui – H
•Serin – Ser – S
•Treonină – Thr – T
•Tirozin – Tyr – Y
•Cisteină – Cys – C
Amphipathic (de multe ori găsite la suprafața proteinelor sau lipidelor membranelor, uneori, de asemenea, clasificate ca polar):
•Triptofan Trp – W
•Tirozin – Tyr – Y
•Metionină – Met – M (poate funcționa ca un ligandului la ionii metalici)
Hidrofobe (în mod normal, îngropat în interiorul proteinei core):
•Alanin – Ala – O
•Izoleucina – Ile – I
•Leucina – Leu – L
•Metionină – Met – M
•Fenilalanină – Phe – F
•Valină – Val – V
•Prolina – Pro – P
•Glicina – Gly – G
Lasă un răspuns