var och en av de 20 vanligaste aminosyrorna har sina specifika kemiska egenskaper och dess unika roll i proteinstruktur och funktion. Till exempel, baserat på sidokedjans benägenhet att vara i kontakt med vatten, kan aminosyror klassificeras som hydrofoba (låg benägenhet att vara i kontakt med vatten), polära och laddade (energiskt gynnsam kontakt med vatten)., De laddade aminosyrorna är lätta att tilldela, de innehåller två basrester, lysin (Lys) och arginin (Arg) båda har positiv laddning vid neutrala pH-värden och två sura, aspartat (Asp) och glutamat (Glu) båda bär negativ laddning vid neutralt pH. å andra sidan är polariteten inte alltid enkel att tilldela. Serin (Ser) och treonin (Thr) är polära eftersom båda bär en hydroxylgrupp, asparagin (Asn) och glutamin (Gln) bär en polär amidgrupp. Histidin (His) kan dock vara både polär och laddad, beroende på lösningens miljö och pH., Den har två –NH-grupp med ett pKa-värde på cirka 6. När båda grupperna protoneras har sidokedjan en laddning på +1. PKa kan dock moduleras av miljön inuti proteinet på ett sätt som sidokedjan kan ge bort en proton och bli neutral, eller acceptera en proton, blir laddad. Denna förmåga gör histidin användbar inom enzymaktiva platser. Andra aminosyror-den aromatiska tyrosin (Tyr) och tryptofan (Trp) och den icke-aromatiska metionin (Met) kallas ofta amfipatisk på grund av deras förmåga att ha både polär och icke-polär karaktär., Dessa rester finns ofta nära proteins yta. – OH-gruppen av tyrosin kan både donera och acceptera en vätebindning. Dessutom kan sidokedjorna av histidin, tyrosin, fenylalanin och tryptofan också bilda svaga vätebindningar av typerna OH−π Och CH−O, med andra ord med hjälp av elektronmoln inom sina ringstrukturer. För en diskussion av OH−π, och CH−O typ av vätebindningar se: Scheiner et al., 2002.,
de hydrofoba aminosyrorna inkluderar alanin (ala, a), valin (Val, V), leucin (Leu, L), isoleucin (Ile, i), prolin (Pro, P), fenylalanin (Phe, F) och cystein (Cys). Även om det även i detta fall finns några meningsskiljaktigheter om klassificeringen. Till exempel, enligt vissa klassificeringssystem, anses Cys vara hydrofoba, medan andra anser att det är polärt eftersom det ofta finns nära eller vid proteins yta. Ofta kopplar två Cys-rester samman olika delar av en struktur, eller till och med olika domäner/subenheter genom att bilda disulfid (s-s) broar., Alla hydrofoba rester deltar i van der Waals interaktioner och bidrar till stabiliseringen av proteinkärnan.
glycin (Gly), som är en av de vanliga aminosyrorna, har ingen sidokedja. I allmänhet finns glycin ofta på ytan av proteiner, inom loop-eller spole (utan definierad sekundär struktur) regioner, vilket ger hög flexibilitet till polypeptidkedjan på dessa platser. Detta tyder på att det är ganska hydrofilt., Prolin, å andra sidan, är i allmänhet icke-polära och har egenskaper motsatta de av Gly, det ger styvhet till polypeptidkedjan genom att införa vissa vridningsvinklar på segmentet av strukturen. Anledningen till detta diskuteras i avsnittet om vridningsvinklar. Glycin och prolin är ofta mycket konserverade inom en proteinfamilj eftersom de är nödvändiga för att bevara en viss proteinvikt.,idin – His – h
•Serin – Ser – s
•treonin – Thr – t
•tyrosin – Tyr – y
•cystein – Cys – C
Amphipatisk (finns ofta på ytan av proteiner eller lipidmembran, ibland även klassificeras som polära):
•tryptofan – Trp – W
•tyrosin – Tyr – y
•metionin – Met – M (kan fungera som en ligand till metalljoner)
hydrofob (normalt begravd inuti Proteinkärnan):
•alanin – ala – a
•isoleucin – Ile – i
•leucin – Leu – L
•metionin – met – m
•fenylalanin – Phe – f
•valin – val – v
•prolin – Pro – p
•glycin – gly – g
Lämna ett svar