Ala Aminosäure
Alanin, das 1875 in Protein entdeckt wurde, macht 30% der Rückstände in Seide aus. Seine geringe Reaktivität trägt zur einfachen, länglichen Struktur von Seide mit wenigen Querverbindungen bei, die den Fasern Festigkeit, Dehnungsbeständigkeit und Flexibilität verleiht. Nur die l-stereoisomer beteiligt sich an der Biosynthese von Proteinen.
Arg Aminosäure
Beim Menschen wird Arginin produziert, wenn Proteine verdaut werden., Es kann dann vom menschlichen Körper in Stickoxid umgewandelt werden, eine Chemikalie, von der bekannt ist, dass sie Blutgefäße entspannt.
Aufgrund seiner vasodilatatorischen Wirkungen wurde Arginin für die Behandlung von Menschen mit chronischer Herzinsuffizienz, hohem Cholesterinspiegel, Durchblutungsstörungen und Bluthochdruck vorgeschlagen, obwohl die Forschung an diesen Fronten noch nicht abgeschlossen ist. Arginin kann auch synthetisch hergestellt werden, und Arginin-verwandte Verbindungen können bei der Behandlung von Menschen mit Leberfunktionsstörungen aufgrund seiner Rolle bei der Förderung der Leberregeneration verwendet werden., Obwohl Arginin für das Wachstum, aber nicht für die Aufrechterhaltung des Körpers notwendig ist, haben Untersuchungen gezeigt, dass Arginin für den Wundheilungsprozess von entscheidender Bedeutung ist, insbesondere bei Durchblutungsschwächen.
Asn-Aminosäure
1806 wurde Asparagin aus Spargelsaft gereinigt, wodurch es die erste Aminosäure wurde, die aus einer natürlichen Quelle isoliert wurde. Erst 1932 konnten Wissenschaftler nachweisen, dass Asparagin in Proteinen vorkommt. Nur das l-Stereoisomer beteiligt sich an der Biosynthese von Säugetierproteinen. Asparagin ist wichtig für die Entfernung von giftigem Ammoniak aus dem Körper.,
Asparaginsäure
Asparaginsäure, die 1868 in Proteinen entdeckt wurde, findet sich häufig in tierischen Proteinen, jedoch ist nur das l-Stereoisomer an der Biosynthese von Proteinen beteiligt. Die Wasserlöslichkeit dieser Aminosäure eignet sich für die Anwesenheit in der Nähe der aktiven Stellen von Enzymen wie Pepsin.
Cys Aminosäure
Cystein ist besonders häufig in den Proteinen von Haaren, Hufen und dem Keratin der Haut, nachdem es 1810 aus einem Harnstein und 1899 aus Horn isoliert wurde. Anschließend wurde es chemisch synthetisiert und die Struktur 1903-4 gelöst.,
Die schwefelhaltige Thiolgruppe in Cysteins Seitenkette ist der Schlüssel zu ihren Eigenschaften und ermöglicht die Bildung von Disulfidbrücken zwischen zwei Peptidketten (wie bei Insulin) oder die Schleifenbildung innerhalb einer einzigen Kette, was sich auf die endgültige Proteinstruktur auswirkt. Zwei Cysteinmoleküle, die durch eine Disulfidverbindung miteinander verbunden sind, bilden die Aminosäure Cystin, die manchmal getrennt in gemeinsamen Aminosäurelisten aufgeführt ist. Cystein wird im Körper aus Serin und Methionin hergestellt und ist nur im l-Stereoisomer in Säugetierproteinen vorhanden.,
Menschen mit der genetischen Erkrankung Cystinurie können Cystin nicht effektiv in ihren Blutkreislauf resorbieren. Folglich bilden sich in ihrem Urin hohe Mengen an Cystin, wo es kristallisiert und Steine bildet, die die Nieren und die Blase blockieren.
Gln Aminosäure
Glutamin wurde erstmals 1883 aus Rübensaft isoliert, 1932 aus einem Protein isoliert und anschließend im folgenden Jahr chemisch synthetisiert. Glutamin ist die am häufigsten vorkommende Aminosäure in unserem Körper und erfüllt mehrere wichtige Funktionen., Beim Menschen wird Glutamin aus Glutaminsäure synthetisiert, und dieser Umwandlungsschritt ist von entscheidender Bedeutung für die Regulierung des Spiegels an toxischem Ammoniak im Körper unter Bildung von Harnstoff und Purinen.
Glu Aminosäure
Glutaminsäure wurde 1866 aus Weizengluten isoliert und 1890 chemisch synthetisiert.Häufig in tierischen Proteinen gefunden, kommt nur das l-Stereoisomer in Säugetierproteinen vor, die der Mensch aus dem gemeinsamen Zwischenprodukt α-Ketoglutarsäure synthetisieren kann. Das Mononatriumsalz von L-Glutaminsäure, Mononatriumglutamat (MSG) wird üblicherweise als Gewürz-und Geschmacksverstärker verwendet., Die Carboxylseitenkette der Glutaminsäure kann als Spender und Akzeptor von Ammoniak wirken, das für den Körper toxisch ist und den sicheren Transport von Ammoniak in die Leber ermöglicht, wo es in Harnstoff umgewandelt und von den Nieren ausgeschieden wird. Freie Glutaminsäure kann auch zu Kohlendioxid und Wasser abgebaut oder in Zucker umgewandelt werden.
Gly Aminosäure
Glycin war die erste Aminosäure, die aus einem Protein, in diesem Fall Gelatine, isoliert wurde und die einzige ist, die optisch nicht aktiv ist (keine d – oder l-Stereoisomere)., Strukturell die einfachste der α-Aminosäuren, ist es sehr unreaktiv, wenn es in Proteine eingebaut wird. Trotzdem ist Glycin wichtig für die Biosynthese der Aminosäure Serin, des Coenzyms Glutathion, Purine und Häm, eines lebenswichtigen Teils des Hämoglobins.
Seine Aminosäure
Histidin wurde 1896 isoliert und seine Struktur 1911 durch chemische Synthese bestätigt. Histidin ist der direkte Vorläufer von Histamin und ist auch eine wichtige Kohlenstoffquelle bei der Purinsynthese., Wenn es in Proteine eingebaut wird, kann die Seitenkette von Histidin als Protonenakzeptor und Spender fungieren und wichtige Eigenschaften vermitteln, wenn es zu Enzymen wie Chymotrypsin und solchen kombiniert wird, die am Stoffwechsel von Kohlenhydraten, Proteinen und Nukleinsäuren beteiligt sind.
Für Säuglinge gilt Histidin als essentielle Aminosäure, Erwachsene können für kurze Zeit ohne Nahrungsaufnahme gehen, gilt aber immer noch als essentiell.
Ile Aminosäure
Isoleucin wurde 1904 aus Rübenzuckermelasse isoliert., Die hydrophobe Natur der Seitenkette von Isoleucin ist wichtig für die Bestimmung der Tertiärstruktur von Proteinen, in denen es enthalten ist.
Diejenigen, die an einer seltenen Erbkrankheit namens Ahornsirup-Urinerkrankung leiden, haben ein fehlerhaftes Enzym im Abbauweg, der Isoleucin, Leucin und Valin gemeinsam ist. Ohne Behandlung bauen sich Metaboliten im Urin des Patienten auf und tragen den charakteristischen Geruch bei, der dem Zustand seinen Namen gibt.
Leu Aminosäure
Leucin wurde 1819 aus Käse und 1820 aus Wolle und Wolle in kristallinem Zustand isoliert., Im Jahr 1891 wurde es im Labor synthetisiert.
Nur das l-Stereoisomer erscheint im Säugetierprotein und kann durch die Enzyme des Körpers zu einfacheren Verbindungen abgebaut werden. Einige DNA-Bindungsproteine enthalten Regionen, in denen Leucine in Konfigurationen angeordnet sind, die als Leucinreißverschlüsse bezeichnet werden.
Lys Aminosäure
Lysin wurde erstmals 1889 aus dem Milchprotein Casein isoliert und seine Struktur 1902 aufgeklärt. Lysin ist wichtig für die Bindung von Enzymen an Coenzyme und spielt eine wichtige Rolle bei der Funktion von Histonen.,
Viele Getreidekulturen sind sehr lysinarm, was in einigen Populationen, die stark auf diese angewiesen sind, sowie bei Vegetariern und fettarmen Diätetikern zu Mängeln geführt hat. Folglich wurden Anstrengungen unternommen, um Lysin-reiche Maisstämme zu entwickeln.
Met Aminosäure
Methionin wurde 1922 aus dem Milchproteinkasein isoliert und seine Struktur 1928 durch Laborsynthese gelöst.Methionin ist eine wichtige Schwefelquelle für zahlreiche Verbindungen im Körper, einschließlich Cystein und Taurin., In Verbindung mit seinem Schwefelgehalt hilft Methionin, Fettansammlungen in der Leber zu verhindern und Stoffwechselabfälle und Toxine zu entgiften.
Methionin ist die einzige essentielle Aminosäure, die nicht in signifikanten Mengen an Sojabohnen enthalten ist und daher kommerziell hergestellt und vielen Sojamehlprodukten zugesetzt wird.
Phe Aminosäure
Phenylalanin wurde erstmals 1879 aus einer natürlichen Quelle (Lupinensprossen) isoliert und anschließend 1882 chemisch synthetisiert., Der menschliche Körper ist normalerweise in der Lage, Phenylalanin in Tyrosin abzubauen, aber bei Personen mit der Erbkrankheit Phenylketonurie (PKU) fehlt dem Enzym, das diese Umwandlung durchführt, die Aktivität. Unbehandelt baut sich Phenylalanin im Blut an und führt zu einer verzögerten geistigen Entwicklung bei Kindern. Bei 10.000 Kindern, die mit der Erkrankung geboren werden, kann die Annahme einer phenylalaninarmen Ernährung zu Beginn des Lebens die Auswirkungen lindern.
Pro Aminosäure
1900 wurde Prolin chemisch synthetisiert., Im folgenden Jahr wurde es dann aus dem Milcheiweißkasein isoliert und seine Struktur zeigte sich gleich. Menschen können Prolin aus Glutaminsäure synthetisieren und erscheinen nur als l-Stereoisomer in Säugetierproteinen. Wenn Prolin in Proteine eingebaut wird, führt seine eigenartige Struktur zu scharfen Biegungen oder Knicken in der Peptidkette, die stark zur endgültigen Struktur des Proteins beitragen. Prolin und sein Derivat Hydroxyprolin machen 21% der Aminosäurereste des für das Bindegewebe essentiellen Faserproteins Kollagen aus.,
Ser Aminosäure
Serin wurde erstmals 1865 aus Seidenprotein isoliert, seine Struktur wurde jedoch erst 1902 festgestellt. Menschen können Serin aus anderen Metaboliten, einschließlich Glycin, synthetisieren, obwohl nur das l-Stereoisomer in Säugetierproteinen vorkommt. Serin ist wichtig für die Biosynthese vieler Metaboliten und ist oft wichtig für die katalytische Funktion von Enzymen, in die es eingebaut ist, einschließlich Chymotrypsin und Trypsin.,
Nervengase und einige Insektizide wirken, indem sie sich mit einem Serinrückstand an der aktiven Stelle der Acetylcholinesterase verbinden und das Enzym vollständig hemmen. Die Esteraseaktivität ist wichtig, um den Neurotransmitter Acetylcholin abzubauen, da sich sonst gefährlich hohe Konzentrationen aufbauen, die schnell zu Krämpfen und zum Tod führen.
Thr Aminosäure
Threonin wurde 1935 aus Fibrin isoliert und im selben Jahr synthetisiert. Nur das l-Stereoisomer erscheint in Säugetierproteinen, wo es relativ unreaktiv ist., Obwohl es bei vielen Reaktionen in Bakterien wichtig ist, bleibt seine metabolische Rolle bei höheren Tieren, einschließlich Menschen, unklar.
Trp Aminosäure
Isoliert aus Casein (Milchprotein) 1901 wurde Tryptophans Struktur 1907 gegründet, aber nur das l-Stereoisomer erscheint in Säugetierproteinen. Im menschlichen Darm bauen Bakterien diätetisches Tryptophan ab und setzen Verbindungen wie Skatol und Indol frei, die dem Kot ihr unangenehmes Aroma verleihen. Tryptophan wird in Vitamin B3 (auch Nikotinsäure oder Niacin genannt) umgewandelt, jedoch nicht in ausreichender Menge, um uns gesund zu halten., Folglich müssen wir auch Vitamin B3 einnehmen, was zu einem Mangel namens Pellagra führt.
Tyr Aminosäure
1846 wurde Tyrosin aus dem Abbau des Caseins (ein Protein aus Käse) isoliert, wonach es im Labor synthetisiert und seine Struktur 1883 bestimmt wurde. Nur im l-Stereoisomer in Säugetierproteinen vorhanden, kann der Mensch Tyrosin aus Phenylalanin synthetisieren. Tyrosin ist eine wichtige Vorstufe zu den Nebennierenhormonen Adrenalin und Noradrenalin, Schilddrüsenhormonen einschließlich Thyroxin und dem Haar – und Hautpigment Melanin., In Enzymen sind Tyrosinreste häufig mit aktiven Stellen assoziiert, deren Veränderung die Enzymspezifität verändern oder die Aktivität vollständig auslöschen kann.
Leidet an der schweren genetischen Erkrankung Phenylketonurie (PKU) sind nicht in der Lage, Phenylalanin in Tyrosin umzuwandeln, während Patienten mit Alkaptonurie einen defekten Tyrosinstoffwechsel haben und unverwechselbaren Urin produzieren, der sich verdunkelt, wenn er der Luft ausgesetzt wird.
Val Aminosäure
Die Struktur von Valin wurde 1906 gegründet, nachdem es 1879 erstmals aus Albumin isoliert worden war. Nur das l-Stereoisomer erscheint im Säugetierprotein., Valin kann im Körper zu einfacheren Verbindungen abgebaut werden, aber bei Menschen mit einer seltenen genetischen Erkrankung, der Ahornsirup-Urinerkrankung, unterbricht ein fehlerhaftes Enzym diesen Prozess und kann sich unbehandelt als tödlich erweisen.
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