Jede der 20 häufigsten Aminosäuren hat ihre spezifischen chemischen Eigenschaften und ihre einzigartige Rolle in der Proteinstruktur und-funktion. Basierend auf der Neigung der Seitenkette, mit Wasser in Kontakt zu kommen, können Aminosäuren beispielsweise als hydrophob (geringe Neigung, mit Wasser in Kontakt zu kommen), polar und aufgeladen (energetisch günstiger Kontakt mit Wasser) klassifiziert werden., Die geladenen Aminosäuren sind leicht zuzuordnen, sie enthalten zwei Grundrückstände, Lysin (Lys) und Arginin (Arg), die beide eine positive Ladung bei neutralen pH-Werten aufweisen, und zwei saure, Aspartat (Asp) und Glutamat (Glu), die beide eine negative Ladung bei neutralem pH-Wert tragen. Auf der anderen Seite ist die Polarität nicht immer einfach zuzuweisen. Serin (Ser) und Threonin (Thr) sind polar, da beide eine Hydroxylgruppe, Asparagin (Asn) und Glutamin (Gln) eine polare Amidgruppe tragen. Histidin (His) kann jedoch sowohl polar als auch geladen sein, abhängig von der Umgebung und dem pH-Wert der Lösung., Es hat eine Zwei-NH-Gruppe mit einem pKa-Wert von etwa 6. Wenn beide Gruppen protoniert sind, hat die Seitenkette eine Ladung von +1. Das pKa kann jedoch durch die Umgebung innerhalb des Proteins so moduliert werden, dass die Seitenkette ein Proton abgeben und neutral werden oder ein Proton akzeptieren kann, das aufgeladen wird. Diese Fähigkeit macht Histidin an enzymaktiven Stellen nützlich. Andere Aminosäuren-das aromatische Tyrosin (Tyr) und Tryptophan (Trp) und das nichtaromatische Methionin (Met) werden aufgrund ihrer Fähigkeit, sowohl polaren als auch unpolaren Charakter zu haben, oft als amphipathisch bezeichnet., Diese Rückstände befinden sich oft in der Nähe der Oberfläche von Proteinen. Die-OH-Gruppe von Tyrosin kann sowohl spenden als auch eine Wasserstoffbindung akzeptieren. Darüber hinaus sind die Seitenketten von Histidin, Tyrosin, Phenylalanin und Tryptophan auch in der Lage, unter Verwendung von Elektronenwolken innerhalb ihrer Ringstrukturen schwache Wasserstoffbrücken der Typen OH−π und CH−O zu bilden. Zur Diskussion von OH-π und CH−O Art von Wasserstoffbrücken siehe: Scheiner et al., 2002.,
Die hydrophoben Aminosäuren umfassen Alanin (Ala, A), Valin (Val, V), Leucin (Leu, L), Isoleucin (Ile, I), Prolin (Pro, P), Phenylalanin (Phe, F) und Cystein (Cys). Obwohl es auch in diesem Fall einige Meinungsverschiedenheiten über die Klassifizierung gibt. Zum Beispiel wird Cys nach einigen Klassifizierungsschemata als hydrophob angesehen, während andere es als polar betrachten, da es oft nahe oder an der Oberfläche von Proteinen gefunden wird. Oft verbinden zwei Cys-Rückstände verschiedene Teile einer Struktur oder sogar verschiedene Domänen/Untereinheiten durch Bildung von Disulfid (S-S) – Brücken miteinander., Alle hydrophoben Rückstände nehmen an van der Waals Wechselwirkungen teil und tragen zur Stabilisierung des Proteinkerns bei.
Glycin (Gly), eine der häufigsten Aminosäuren, hat keine Seitenkette. Im Allgemeinen wird Glycin häufig an der Oberfläche von Proteinen innerhalb von Loop – oder Coil-Regionen (ohne definierte Sekundärstruktur) gefunden, was der Polypeptidkette an diesen Stellen eine hohe Flexibilität bietet. Dies deutet darauf hin, dass es eher hydrophil ist., Prolin hingegen ist im Allgemeinen unpolar und weist Eigenschaften auf, die denen von Gly entgegengesetzt sind, und bietet der Polypeptidkette Steifigkeit, indem dem Segment der Struktur bestimmte Torsionswinkel auferlegt werden. Der Grund dafür wird im Abschnitt über Torsionswinkel diskutiert. Glycin und Prolin sind oft innerhalb einer Proteinfamilie stark konserviert, da sie für die Erhaltung einer bestimmten Proteinfalte unerlässlich sind.,idine – His – H
•Serin – Ser – S
•Threonin – Thr – T
•Tyrosin – Tyr – Y
•Cystein – Cys – C
Amphipathisch (häufig an der Oberfläche von Proteinen oder Lipidmembranen gefunden, manchmal auch als polar klassifiziert):
•Tryptophan – Trp – W
•Tyrosin – Tyr – Y
•Methionin – Met – M (kann als Ligand für Metallionen fungieren)
•br>Hydrophob (normalerweise im Proteinkern vergraben):
•Alanin – Ala – A
•Isoleucin – Ile – I
•Leucin – Leu – L
•Methionin – Met – M
•Phenylalanin – Phe – F
•Valin – Val – V
•Prolin – Pro – P
* Glycin – Gly – G
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